| 摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 符号说明 | 第10-12页 |
| 1 文献综述 | 第12-22页 |
| 1.1 课题背景 | 第12页 |
| 1.2 形态学特点及分子结构 | 第12-14页 |
| 1.2.1 形态学特点 | 第12-13页 |
| 1.2.2 EB 病毒的分子结构 | 第13-14页 |
| 1.3 EB 病毒的感染与增殖 | 第14页 |
| 1.4 EB 病毒基因组的转录与表达 | 第14-16页 |
| 1.4.1 BZLF1 基因和其表达蛋白 | 第15-16页 |
| 1.4.2 BHRF1 与 BALF1 基因 | 第16页 |
| 1.5 EB 病毒与相关疾病 | 第16-19页 |
| 1.5.1 肿瘤性疾病 | 第17页 |
| 1.5.2 慢性活动性 EB 病毒感染（CAEBV） | 第17页 |
| 1.5.3 EB 病毒与鼻咽癌的发生 | 第17-19页 |
| 1.5.4 EB 病毒与其他相关疾病 | 第19页 |
| 1.6 检测的方法 | 第19-21页 |
| 1.6.1 直接检测 EBV 基因组或其表达产物 | 第19-20页 |
| 1.6.2 EBV 血清学检查 | 第20页 |
| 1.6.3 EB 病毒分子生物学诊断方法 | 第20-21页 |
| 1.7 本课题的目的和意义 | 第21页 |
| 1.8 本课题的创新点 | 第21-22页 |
| 2 材料和方法 | 第22-51页 |
| 2.1 实验材料 | 第22-35页 |
| 2.1.1 载体与受体菌 | 第22-23页 |
| 2.1.2 血清 | 第23页 |
| 2.1.3 主要仪器与设备 | 第23-24页 |
| 2.1.4 主要试剂 | 第24-25页 |
| 2.1.5 主要溶液的配制 | 第25-35页 |
| 2.2 方法 | 第35-51页 |
| 2.2.1 Zta-P54 融合抗原的克隆与鉴定 | 第35-39页 |
| 2.2.2 重组蛋白抗原片段的表达、纯化、鉴定 | 第39-46页 |
| 2.2.3 间接 ELISA 方法的初步建立 | 第46-51页 |
| 3 实验结果与分析 | 第51-65页 |
| 3.1 EBV 基因的扩增和重组质粒的构建 | 第51-52页 |
| 3.1.1 PCR 扩增目的基因片段 | 第51页 |
| 3.1.2 重组质粒的双酶切鉴定 | 第51-52页 |
| 3.1.3 测序鉴定 | 第52页 |
| 3.2. 重组蛋白的诱导表达、纯化、鉴定 | 第52-60页 |
| 3.2.1 初步诱导表达优化 | 第52-54页 |
| 3.2.2 重组蛋白的 Western Blot 鉴定 | 第54-55页 |
| 3.2.3 重组菌诱导条件的优化 | 第55-57页 |
| 3.2.4 蛋白的大样诱导及纯化 | 第57-59页 |
| 3.2.5 重组蛋白 Zta-P54 浓度的测定 | 第59-60页 |
| 3.3 间接法的初步建立 | 第60-65页 |
| 3.3.1 质控品建立 | 第60页 |
| 3.3.2 包被条件的优化 | 第60-63页 |
| 3.3.4 反应时间的确定 | 第63页 |
| 3.3.5 样本加样量确定 | 第63-64页 |
| 3.3.6 血清标本检测 | 第64页 |
| 3.3.7 板内精密性试验 | 第64-65页 |
| 4 讨论 | 第65-68页 |
| 4.1 目的基因片段的选择 | 第65页 |
| 4.2 表达载体选择和表达条件的优化 | 第65-66页 |
| 4.3 重组抗原纯化方法的选择 | 第66页 |
| 4.4 基因工程抗原的优势 | 第66-67页 |
| 4.5 ELISA 检测方法的选择 | 第67页 |
| 4.6 未来的工作 | 第67-68页 |
| 5 结论 | 第68-69页 |
| 参考文献 | 第69-74页 |
| 致谢 | 第74-75页 |
| 附录 | 第75-79页 |
| 个人简历 | 第79页 |