| 中文摘要 | 第4-8页 |
| Abstract | 第8-13页 |
| 第1章 绪论 | 第19-57页 |
| 1.1 基质金属蛋白酶 26（MMP-26）的研究进展 | 第19-31页 |
| 1.1.1 基质金属蛋白酶家族概述 | 第19-25页 |
| 1.1.2 MMP-26 在细胞和组织内的表达和分布 | 第25-26页 |
| 1.1.3 MMP-26 在肿瘤和其它疾病中的表达 | 第26-27页 |
| 1.1.4 MMP-26 基因的表达调控 | 第27-28页 |
| 1.1.5 MMP-26 酶学性质研究 | 第28-29页 |
| 1.1.6 MMP-26 的底物与其对细胞功能的影响 | 第29-31页 |
| 1.1.7 MMP-26 的细胞内定位 | 第31页 |
| 1.2 基质金属蛋白酶的异源表达 | 第31-36页 |
| 1.2.1 重组蛋白质表达研究背景与现状 | 第31-35页 |
| 1.2.2 基质金属蛋白酶异源表达及性质研究 | 第35-36页 |
| 1.3 本课题研究意义和主要内容 | 第36-39页 |
| 参考文献 | 第39-57页 |
| 第2章 MMP-26 在原核系统表达的研究 | 第57-87页 |
| 2.1 前言 | 第57-58页 |
| 2.2 实验试剂和材料 | 第58-59页 |
| 2.3 实验仪器 | 第59页 |
| 2.4 实验方法 | 第59-67页 |
| 2.4.1 原核表达质粒的构建 | 第59-65页 |
| 2.4.2 MMP-26 在大肠杆菌中表达 | 第65-66页 |
| 2.4.3 MMP-26 在短小杆菌中表达 | 第66页 |
| 2.4.4 分泌表达重组 MMP-26 的纯化 | 第66页 |
| 2.4.5 Western blot 分析 | 第66-67页 |
| 2.4.6 MMP-26 降解底物的酶活性分析 | 第67页 |
| 2.4.7 MMP-26 酶谱活性分析 | 第67页 |
| 2.5 实验结果和讨论 | 第67-81页 |
| 2.5.1 原核表达质粒的构建 | 第67-69页 |
| 2.5.2 带融合标签的重组 MMP-26 在大肠杆菌中的表达和可溶性 | 第69-74页 |
| 2.5.3 MMP-26 在短小杆菌中分泌表达 | 第74-77页 |
| 2.5.4 在短小杆菌中分泌表达重组 MMP-26 的纯化和活性检测 | 第77-81页 |
| 2.6 实验小结 | 第81-83页 |
| 参考文献 | 第83-87页 |
| 第3章 MMP-26 催化结构域及其突变体酶活性的研究 | 第87-111页 |
| 3.1 前言 | 第87页 |
| 3.2 实验试剂和材料 | 第87-88页 |
| 3.3 实验仪器 | 第88-89页 |
| 3.4 实验方法 | 第89-95页 |
| 3.4.1 MMP-26 催化结构域及其突变体表达质粒的构建 | 第89-92页 |
| 3.4.2 MMP-26 催化结构域及其突变体在短小杆菌中表达 | 第92-93页 |
| 3.4.3 MMP-26 催化结构域及其突变体的纯化 | 第93页 |
| 3.4.4 Western blot 分析 | 第93-94页 |
| 3.4.5 MMP-26 催化结构域及其突变体底物降解酶活性分析 | 第94页 |
| 3.4.6 MMP-26 催化结构域及其突变体酶谱活性分析 | 第94页 |
| 3.4.7 计算机模拟 MMP-26 催化结构域及其突变体的立体结构 | 第94-95页 |
| 3.5 实验结果和讨论 | 第95-107页 |
| 3.5.1 MMP-26 催化结构域及其突变体表达质粒的构建 | 第98-99页 |
| 3.5.2 MMP-26 催化结构域及其突变体在短小杆菌中分泌表达 | 第99页 |
| 3.5.3 在短小杆菌中分泌表达的 MMP-26 催化结构域及其突变体的纯化和活性检测 | 第99-105页 |
| 3.5.4 MMP-26 催化结构域及其突变体的立体结构同源模建 | 第105-107页 |
| 3.6 实验小结 | 第107-109页 |
| 参考文献 | 第109-111页 |
| 博士期间发表的论文 | 第111-113页 |
| 致谢 | 第113页 |
