| 中文摘要 | 第3-4页 |
| Abstract | 第4-5页 |
| 第一章 前言 | 第9-17页 |
| 1.1 阿尔兹海默症与 β-淀粉样蛋白质 | 第9-13页 |
| 1.1.1 阿尔兹海默症简介 | 第9-11页 |
| 1.1.2 β-淀粉样蛋白质简介 | 第11-13页 |
| 1.2 Aβ 蛋白聚集的特性 | 第13-14页 |
| 1.3 核磁共振技术 | 第14-15页 |
| 1.4 本文研究意义与主要研究内容 | 第15-17页 |
| 第二章 Aβ_(1-40)蛋白表达与纯化 | 第17-24页 |
| 2.1 实验材料 | 第17页 |
| 2.2 培养基的配制 | 第17-18页 |
| 2.3 实验方法 | 第18-19页 |
| 2.3.1 Aβ_(1-40)蛋白表达 | 第18页 |
| 2.3.2 Aβ_(1-40)蛋白纯化 | 第18-19页 |
| 2.4 结果与分析 | 第19-23页 |
| 2.4.1 Aβ_(1-40)蛋白表达条件摸索 | 第19-22页 |
| 2.4.2 Aβ_(1-40)蛋白纯化策略 | 第22-23页 |
| 2.5 小结与讨论 | 第23-24页 |
| 第三章 Aβ_(1-40)蛋白寡聚体的制备及其表征 | 第24-33页 |
| 3.1 实验材料 | 第24-25页 |
| 3.2 溶液配制 | 第25页 |
| 3.3 实验方法 | 第25-26页 |
| 3.3.1 Aβ_(1-40)蛋白预处理 | 第25页 |
| 3.3.2 Aβ_(1-40)蛋白寡聚体的制备 | 第25-26页 |
| 3.4 结果与分析 | 第26-30页 |
| 3.4.1 Aβ_(1-40)蛋白样品前处理 | 第26-27页 |
| 3.4.2 Aβ_(1-40)蛋白聚集化进程摸索 | 第27-29页 |
| 3.4.3 TEM对Aβ_(1-40)寡聚体形貌的表征 | 第29-30页 |
| 3.5 小结与讨论 | 第30-33页 |
| 第四章 茶多酚与Aβ_(1-40)的相互作用 | 第33-43页 |
| 4.1 实验材料 | 第34页 |
| 4.2 溶液配制 | 第34页 |
| 4.3 实验方法 | 第34-35页 |
| 4.3.1 Aβ_(1-40)蛋白预处理 | 第34页 |
| 4.3.2 Aβ_(1-40)蛋白与茶多酚相互作用 | 第34页 |
| 4.3.3 Aβ_(1-40)纤维与茶多酚相互作用 | 第34-35页 |
| 4.3.4 核磁实验 | 第35页 |
| 4.4 结果与分析 | 第35-40页 |
| 4.4.1 茶多酚对Aβ_(1-40)蛋白聚集的影响 | 第35-37页 |
| 4.4.2 茶多酚对Aβ_(1-40)纤维的影响 | 第37-39页 |
| 4.4.3 茶多酚与Aβ_(1-40)蛋白相互作用的分子机制 | 第39-40页 |
| 4.5 小结与讨论 | 第40-43页 |
| 第五章 金属离子与Aβ_(1-40)蛋白的相互作用 | 第43-57页 |
| 5.1 实验材料 | 第43页 |
| 5.2 溶液配制 | 第43-44页 |
| 5.3 实验方法 | 第44-45页 |
| 5.3.1 Aβ_(1-40)蛋白预处理 | 第44页 |
| 5.3.2 Aβ_(1-40)蛋白与Zn~(2+)相互作用 | 第44页 |
| 5.3.3 Aβ_(1-40)蛋白与Cu~(2+)相互作用 | 第44页 |
| 5.3.4 Aβ_(1-40)蛋白与Ca~(2+)相互作用 | 第44页 |
| 5.3.5 核磁实验 | 第44-45页 |
| 5.4 结果与分析 | 第45-54页 |
| 5.4.1 Zn~(2+)对Aβ_(1-40)蛋白聚集的影响 | 第45-47页 |
| 5.4.2 Cu~(2+)对Aβ_(1-40)蛋白聚集的影响 | 第47-50页 |
| 5.4.3 Ca~(2+)对Aβ_(1-40)蛋白聚集的影响 | 第50-54页 |
| 5.5 小结与讨论 | 第54-57页 |
| 第六章 结论 | 第57-59页 |
| 6.1 总结 | 第57-58页 |
| 6.2 研究展望 | 第58-59页 |
| 参考文献 | 第59-64页 |
| 附录 | 第64-65页 |
| 致谢 | 第65页 |
