摘要 | 第6-8页 |
ABSTRACT | 第8-10页 |
第一章 文献综述 | 第15-37页 |
1.1 香豆素类化合物简介 | 第15-16页 |
1.2 香豆素类化合物的生物活性 | 第16-29页 |
1.2.1 抗菌活性 | 第16-20页 |
1.2.2 抗肿瘤活性 | 第20-23页 |
1.2.3 抗病毒活性 | 第23-24页 |
1.2.4 抗寄生虫活性 | 第24-26页 |
1.2.5 其他生物活性 | 第26-29页 |
1.3 香豆素类化合物的合成研究 | 第29-32页 |
1.3.1 Perkin合成法 | 第30页 |
1.3.2 Knoevenagal合成法 | 第30-31页 |
1.3.3 Pechmann合成法 | 第31页 |
1.3.4 Witting合成法 | 第31-32页 |
1.3.5 Vilsmeier-Haack合成法 | 第32页 |
1.4 脂肪酸合成通路及其抑制剂的研究进展 | 第32-35页 |
1.4.1 抑菌药物的作用机理及作用靶点选择 | 第32-33页 |
1.4.2 脂肪酸合成通路(FAS)的生物学特征 | 第33-34页 |
1.4.3 烯酯酰-ACP还原酶抑制剂研究现状 | 第34-35页 |
1.5 选题的目的和意义 | 第35-37页 |
第二章 香豆素类化合物的合成与鉴定 | 第37-61页 |
2.1 试验材料与方法 | 第37-40页 |
2.1.1 试验药品与仪器 | 第37页 |
2.1.2 香豆素类化合物的合成 | 第37-40页 |
2.2 结果 | 第40-58页 |
2.2.1 A系列化合物的结构表征 | 第40-52页 |
2.2.2 B系列化合物的结构表征 | 第52-57页 |
2.2.3 C系列化合物的结构表征 | 第57-58页 |
2.3 讨论 | 第58-59页 |
2.4 小结 | 第59-61页 |
第三章 香豆素类化合物杀灭鱼类指环虫活性研究及安全性评价 | 第61-75页 |
3.1 材料和方法 | 第61-63页 |
3.1.1 试验材料 | 第61页 |
3.1.2 试验方法 | 第61-63页 |
3.2 结果与分析 | 第63-72页 |
3.2.1 烷烃及烯烃取代的香豆素类化合物杀虫活性和急性毒性 | 第63-67页 |
3.2.2 香豆素-咪唑类杂合物的杀虫活性和急性毒性 | 第67-71页 |
3.2.3 香豆素-含氮杂环类化合物的杀虫活性和急性毒性 | 第71-72页 |
3.3 讨论 | 第72页 |
3.4 小结 | 第72-75页 |
第四章 香豆素类化合物杀虫活性的构效关系研究 | 第75-93页 |
4.1 计算与实验方法 | 第75-80页 |
4.1.1 数据集 | 第75-79页 |
4.1.2 分子模块与叠加 | 第79页 |
4.1.3 CoMFA模型的构建 | 第79页 |
4.1.4 PLS分析和 3D-QSAR模型的验证 | 第79-80页 |
4.2 结果与分析 | 第80-86页 |
4.2.1 分子叠加 | 第80页 |
4.2.2 CoMFA统计结果分析 | 第80-84页 |
4.2.3 CoMFA模型等势图分析 | 第84-86页 |
4.3 基于COMFA等势图合成香豆素类化合物 | 第86-91页 |
4.3.1 化合物的合成及鉴定 | 第87-89页 |
4.3.2 化合物的杀虫活性和急性毒性 | 第89-91页 |
4.4 小结 | 第91-93页 |
第五章 香豆素类化合物抑菌活性测定 | 第93-108页 |
5.1 试验材料与方法 | 第93-94页 |
5.1.1 主要试剂与仪器 | 第93-94页 |
5.2 体外抗菌活性测定方法 | 第94-95页 |
5.2.1 培养基的配制 | 第94-95页 |
5.2.2 菌种的活化 | 第95页 |
5.2.3 最低抑菌浓度(MIC)测定和最低杀菌浓度(MBC)测定试验 | 第95页 |
5.3 结果与分析 | 第95-105页 |
5.3.1 化合物对柱状黄杆菌的抑制活性 | 第95-98页 |
5.3.2 化合物对无乳链球菌的抑制活性 | 第98-100页 |
5.3.3 化合物对致病性大肠杆菌的抑制活性 | 第100-102页 |
5.3.4 化合物对金黄色葡萄球菌的抑制活性 | 第102-104页 |
5.3.5 化合物对铜绿假单胞菌的抑制活性 | 第104页 |
5.3.6 化合物对鳗弧菌的抑制活性 | 第104页 |
5.3.7 化合物对嗜水气单胞菌的抑制活性 | 第104-105页 |
5.4 讨论 | 第105页 |
5.5 小结 | 第105-108页 |
第六章 香豆素类化合物抑制细菌脂肪酸合成的研究 | 第108-123页 |
6.1 材料 | 第108-109页 |
6.1.1 实验菌株 | 第108页 |
6.1.2 试验药物 | 第108页 |
6.1.3 主要仪器与试剂 | 第108-109页 |
6.2 方法 | 第109-113页 |
6.2.1 FabI基因的扩增与回收 | 第109页 |
6.2.2 重组克隆质粒的构建与鉴定 | 第109-110页 |
6.2.3 重组表达载体的构建与鉴定 | 第110-111页 |
6.2.4 大肠杆菌FabI蛋白的原核表达 | 第111页 |
6.2.5 FabK基因的扩增与回收 | 第111-112页 |
6.2.6 重组克隆质粒的构建与鉴定 | 第112-113页 |
6.2.7 重组表达载体的构建与鉴定 | 第113页 |
6.2.8 无乳链球菌FabK的原核表达 | 第113页 |
6.3 重组蛋白FABI和FABK的纯化与复性 | 第113-114页 |
6.3.2 蛋白的复性 | 第113-114页 |
6.3.3 纯化后重组蛋白的Western blot分析 | 第114页 |
6.4 药物对酶活性抑制试验 | 第114-115页 |
6.4.1 trans2辛烯酸-N-乙酰半胱胺硫酯(t-O-NAC)的合成 | 第114页 |
6.4.2 药物抑制FabI酶催化活力测定 | 第114-115页 |
6.4.3 药物抑制FabK酶催化活力测定 | 第115页 |
6.5 结果 | 第115-122页 |
6.5.1 大肠杆菌FabI与无乳链球菌FabK基因的扩增与鉴定 | 第115-117页 |
6.5.2 大肠杆菌FabI与无乳链球菌FabK基因原核表达载体酶切和测序鉴定 | 第117-119页 |
6.5.3 大肠杆菌FabI与无乳链球菌FabK蛋白的原核表达 | 第119-120页 |
6.5.4 大肠杆菌FabI和无乳链球菌FabK重组蛋白的Western blot鉴定 | 第120-121页 |
6.5.5 t-O-NAC的结构鉴定 | 第121页 |
6.5.6 化合物抑制FabI和FabK催化活力结果 | 第121-122页 |
6.6 小结 | 第122-123页 |
第七章 结论与创新点 | 第123-125页 |
7.1 结论 | 第123页 |
7.2 创新点 | 第123-125页 |
参考文献 | 第125-134页 |
附录 | 第134-193页 |
致谢 | 第193-194页 |
作者简介 | 第194-195页 |