| 摘要 | 第1-6页 |
| ABSTRACT | 第6-11页 |
| 前言 | 第11-20页 |
| 一 AcPase的分类 | 第11-12页 |
| 二 AcPase的结构 | 第12-13页 |
| 三 AcPsae的酶学特性 | 第13-14页 |
| 四 AcPsae的亚细胞定位 | 第14-15页 |
| 五 AcPase的作用 | 第15-18页 |
| 六 木豆简介 | 第18页 |
| 七 本文研究的目的与意义 | 第18-20页 |
| 第一章 材料与方法 | 第20-28页 |
| ·供试材料 | 第20页 |
| ·主要供试试剂和主要仪器 | 第20页 |
| ·材料的处理 | 第20页 |
| ·AcPase的部分纯化 | 第20-23页 |
| ·粗分离 | 第20-21页 |
| ·盐溶 | 第21页 |
| ·盐析 | 第21页 |
| ·透析脱盐 | 第21页 |
| ·浓缩 | 第21页 |
| ·离子交换-凝胶过滤(DEAE-Sephadex A25)柱层析 | 第21-22页 |
| ·羟基磷灰石(HA)柱层析 | 第22页 |
| ·伴刀豆球蛋白琼脂糖(Con-Sepharose 4B)柱层析 | 第22-23页 |
| ·酶活力的测定 | 第23页 |
| ·蛋白质浓度测定 | 第23页 |
| ·纯度鉴定 | 第23页 |
| ·相对分子量测定 | 第23页 |
| ·AcPase的动力学特性 | 第23-27页 |
| ·pH值对酶活力的影响和pH稳定性测定 | 第23-24页 |
| ·温度对酶活力的影响和热稳定性测定 | 第24页 |
| ·AcPase底物专一性的测定 | 第24-25页 |
| ·激活剂与抑制剂对AcPase的影响 | 第25-27页 |
| ·代谢物对AcPase的影响 | 第27-28页 |
| 第二章 结果与分析 | 第28-54页 |
| ·AcPase的纯化 | 第28-32页 |
| ·AcPase的提纯结果 | 第28-31页 |
| ·AcPase的纯度鉴定 | 第31-32页 |
| ·AcPase的相对分子质量测定 | 第32-33页 |
| ·AcPase Ⅰ的动力学特性 | 第33-49页 |
| ·AcPase Ⅰ的最适pH和pH稳定性 | 第33-34页 |
| ·AcPase Ⅰ的最适温度和热稳定性 | 第34页 |
| ·AcPase Ⅰ的底物专一性 | 第34-38页 |
| ·激活剂与抑制剂对AcPase Ⅰ的作用结果 | 第38-49页 |
| ·AcPase Ⅱ的动力学特性 | 第49-52页 |
| ·AcPase Ⅱ的最适pH和酸碱稳定性 | 第49-50页 |
| ·AcPase Ⅱ的最适温度和热稳定性 | 第50-51页 |
| ·AcPase Ⅱ的底物专一性 | 第51页 |
| ·激活剂与抑制剂对AcPase Ⅱ作用结果 | 第51-52页 |
| ·代谢物对AcPase的影响结果 | 第52-54页 |
| ·代谢物对AcPase Ⅰ的影响结果 | 第52-53页 |
| ·代谢物对AcPase Ⅱ的影响结果 | 第53-54页 |
| 第三章 讨论 | 第54-59页 |
| ·AcPase的纯化 | 第54-55页 |
| ·AcPase Ⅰ的性质 | 第55-57页 |
| ·AcPase Ⅱ的性质 | 第57-58页 |
| ·代谢物对AcPase的影响 | 第58-59页 |
| 第四章 结论 | 第59-60页 |
| 参考文献 | 第60-70页 |
| 致谢 | 第70-71页 |
| 攻读学位期间发表的学术论文 | 第71页 |