| 致谢 | 第1-5页 |
| 摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-9页 |
| 缩略语表 | 第9-13页 |
| 第一章 文献综述 | 第13-26页 |
| 1 节旋藻的形态特征及其多形性变异 | 第13-18页 |
| ·节旋藻的形态特征 | 第13-14页 |
| ·节旋藻的多形性 | 第14-18页 |
| 2 节旋藻形态建成机理研究进展 | 第18-19页 |
| 3 原核生物形态建成相关蛋白的研究进展 | 第19-26页 |
| ·MreB的结构与功能 | 第19-21页 |
| ·CreS的结构与功能 | 第21-22页 |
| ·纤维蛋白的结构与功能 | 第22-26页 |
| 第二章 节旋藻形态建成相关蛋白(SMR1)的分离与纯化 | 第26-39页 |
| 1 材料与方法 | 第26-30页 |
| ·材料 | 第26页 |
| ·试剂与仪器 | 第26-27页 |
| ·蛋白质提取 | 第27页 |
| ·蛋白质浓度测定 | 第27-28页 |
| ·蛋白质电泳 | 第28-29页 |
| ·硫酸铵分级沉降 | 第29页 |
| ·凝胶过滤层析 | 第29页 |
| ·离子交换层析 | 第29-30页 |
| 2 结果与讨论 | 第30-39页 |
| ·不同形态节旋藻间的蛋白质组比较 | 第30-31页 |
| ·SMR1的亚基组成分析 | 第31-32页 |
| ·SMR1的提取液pH优化及硫酸铵分级沉降 | 第32-34页 |
| ·凝胶过滤层析 | 第34-36页 |
| ·离子交换层析 | 第36-39页 |
| 第三章 SMR1的分子特征研究 | 第39-50页 |
| 1 材料与方法 | 第39-42页 |
| ·材料 | 第39页 |
| ·试剂与仪器 | 第39-40页 |
| ·双向电泳 | 第40-41页 |
| ·圆二色谱 | 第41页 |
| ·电喷雾电离质谱 | 第41页 |
| ·N-端氨基酸序列测定 | 第41页 |
| ·基质辅助激光解吸附电离飞行时间质谱 | 第41-42页 |
| ·cpcHID的克隆及测序 | 第42页 |
| 2 结果与分析 | 第42-49页 |
| ·SMR1的双向电泳分析 | 第42-43页 |
| ·SMR1的圆二色谱分析 | 第43-44页 |
| ·SMR1氨基酸序列的测定 | 第44-48页 |
| ·SMR1的生物信息学分析 | 第48-49页 |
| 3 讨论 | 第49-50页 |
| 第四章 SMR1的原核表达及其产物的纯化与抗体制备 | 第50-68页 |
| 1 材料与方法 | 第50-59页 |
| ·菌株和质粒 | 第50页 |
| ·试剂与仪器 | 第50-52页 |
| ·质粒DNA的提取 | 第52页 |
| ·目的片段的扩增 | 第52-53页 |
| ·表达质粒的构建 | 第53-55页 |
| ·目的蛋白的诱导表达 | 第55页 |
| ·表达产物的电泳分析 | 第55页 |
| ·目的蛋白的溶解性分析 | 第55-56页 |
| ·目的蛋白的大批量诱导表达 | 第56页 |
| ·目的蛋白的分离纯化 | 第56页 |
| ·表达蛋白的定量 | 第56-57页 |
| ·抗原的乳化 | 第57页 |
| ·抗体的制备 | 第57-58页 |
| ·抗体的效价检测 | 第58页 |
| ·抗体的特异性检测 | 第58-59页 |
| 2 结果与讨论 | 第59-68页 |
| ·表达质粒的构建 | 第59-62页 |
| ·目的蛋白的诱导表达 | 第62-64页 |
| ·目的蛋白的分离纯化 | 第64-65页 |
| ·抗体的制备及效价检测 | 第65-67页 |
| ·抗体的特异性检测 | 第67-68页 |
| 主要参考文献 | 第68-75页 |
| 研究生期间参与发表的论文 | 第75页 |