| 中文摘要 | 第1-4页 |
| 英文摘要 | 第4-8页 |
| 1 文献综述 | 第8-17页 |
| 2 引言 | 第17-18页 |
| 3 实验材料与方法 | 第18-24页 |
| ·材料与试剂 | 第18-19页 |
| ·菌种、质粒及其来源 | 第18页 |
| ·试剂 | 第18页 |
| ·主要仪器 | 第18-19页 |
| ·培养基 | 第19页 |
| ·实验方法 | 第19-23页 |
| ·重组质粒的构建 | 第19-21页 |
| ·CaCl_2 法制备大肠杆菌BL21 和DH5α感受态 | 第21页 |
| ·不同诱导浓度对融合蛋白表达量的影响 | 第21页 |
| ·不同诱导时间对融合蛋白表达量的影响 | 第21页 |
| ·抗菌肽 PekⅡ基因在表达载体 pGEX-4T-2 中的小量表达及表达产物的分析 | 第21-22页 |
| ·Western-blotting 检测融合蛋白 | 第22页 |
| ·融合蛋白GST- PekⅡ的初步纯化 | 第22页 |
| ·融合蛋白GST- PekⅡ含量的测定 | 第22-23页 |
| ·Thrombin 对重组蛋白的切割 | 第23页 |
| ·液体抑菌试验 | 第23-24页 |
| 4 结果与分析 | 第24-31页 |
| ·抗菌肽PekⅡ基因的设计、合成和测序 | 第24-25页 |
| ·不同诱导浓度对融合蛋白表达量的影响 | 第25页 |
| ·不同诱导时间对融合蛋白表达量的影响 | 第25-26页 |
| ·重组pGEX- PekⅡ的阳性克隆转化受体菌、发酵和小量表达产物分析 | 第26-27页 |
| ·Western-blotting 检测融合蛋白 | 第27页 |
| ·融合蛋白GST- PekⅡ的初步纯化 | 第27-28页 |
| ·质谱检测 | 第28-29页 |
| ·融合蛋白GST- PekⅡ的质谱检测 | 第28-29页 |
| ·酶切后抗菌肽PekⅡ的质谱检测 | 第29页 |
| ·融合蛋白GST- PekⅡ含量的测定 | 第29-30页 |
| ·融合蛋白GST- PekⅡ的抑菌活性 | 第30-31页 |
| 5 讨论 | 第31-34页 |
| ·关于抗菌肽PekⅡ基因的设计 | 第31-32页 |
| ·关于Western-blotting 检测融合蛋白 | 第32页 |
| ·关于抗菌肽PekⅡ基因的融合表达和初步纯化 | 第32-33页 |
| ·关于融合蛋白GST- PekⅡ的抑菌活性检测 | 第33页 |
| ·本研究的意义 | 第33-34页 |
| 6 结论 | 第34-35页 |
| ·设计、合成抗菌肽PekⅡ基因 | 第34页 |
| ·小量诱导表达 | 第34页 |
| ·Western-blotting 检测融合蛋白 | 第34页 |
| ·融合蛋白GST-PekⅡ初步纯化 | 第34页 |
| ·融合蛋白GST- PekⅡ含量测定 | 第34页 |
| ·质谱检测抗菌肽PekⅡ | 第34-35页 |
| 7 展望 | 第35-36页 |
| 参考文献 | 第36-41页 |
| 致谢 | 第41-42页 |
| 附录A | 第42-43页 |
| 附录B | 第43-44页 |
| 附录C | 第44-46页 |
| 附录D | 第46-47页 |
| 附录E | 第47-48页 |
| 作者简介 | 第48页 |
