| 摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-9页 |
| 英文缩略词表 | 第14-15页 |
| 第一章 绪论 | 第15-29页 |
| 1.1 血清肌酐 | 第15-16页 |
| 1.2 血清肌酐的检测方法 | 第16-19页 |
| 1.2.1 碱性苦味酸法 | 第16页 |
| 1.2.2 毛细管电泳法 | 第16-17页 |
| 1.2.3 HPLC法 | 第17页 |
| 1.2.4 酶法 | 第17-19页 |
| 1.3 肌酐检测工具酶的研究进展 | 第19-24页 |
| 1.3.1 肌酐酶的研究进展 | 第19-21页 |
| 1.3.2 肌酸酶的研究进展 | 第21-22页 |
| 1.3.3 肌氨酸氧化酶的研究进展 | 第22-24页 |
| 1.4 外源蛋白表达系统 | 第24-26页 |
| 1.4.1 大肠杆菌表达系统 | 第24-25页 |
| 1.4.2 毕赤酵母表达系统 | 第25-26页 |
| 1.5 常规的两种蛋白纯化方法 | 第26-27页 |
| 1.5.1 Ni柱亲和层析 | 第26页 |
| 1.5.2 凝胶过滤层析 | 第26-27页 |
| 1.6 立题背景及意义 | 第27-29页 |
| 1.6.1 立题背景 | 第27页 |
| 1.6.2 立题意义 | 第27页 |
| 1.6.3 主要研究内容 | 第27-29页 |
| 第二章 恶臭假单胞杆菌肌酐酶在大肠杆菌中的高效表达及酶学性质分析 | 第29-52页 |
| 2.1 引言 | 第29页 |
| 2.2 材料与仪器 | 第29-33页 |
| 2.2.1 主要仪器与设备 | 第29-30页 |
| 2.2.2 主要实验试剂 | 第30-31页 |
| 2.2.3 菌株和质粒 | 第31页 |
| 2.2.4 培养基与溶液的配制 | 第31-33页 |
| 2.3 实验方法 | 第33-43页 |
| 2.3.1 菌株的培养与保存方法 | 第33页 |
| 2.3.2 肌酐酶重组大肠杆菌的构建 | 第33-39页 |
| 2.3.3 重组肌酐酶Cine-c的发酵与纯化 | 第39-42页 |
| 2.3.4 重组肌酐酶Cine-c酶学性质的分析 | 第42-43页 |
| 2.4 结果与讨论 | 第43-51页 |
| 2.4.1 肌酐酶重组表达大肠杆菌的构建 | 第43-45页 |
| 2.4.2 重组肌酐酶Cine-c的发酵与纯化 | 第45-47页 |
| 2.4.3 重组肌酐酶Cine-c酶学性质的分析 | 第47-51页 |
| 2.5 本章小结 | 第51-52页 |
| 第三章 恶臭假单胞杆菌肌酐酶在毕赤酵母中的高效表达及酶学性质分析 | 第52-68页 |
| 3.1 引言 | 第52页 |
| 3.2 材料与仪器 | 第52-54页 |
| 3.2.1 主要仪器与设备 | 第52页 |
| 3.2.2 主要实验试剂 | 第52-53页 |
| 3.2.3 菌株和质粒 | 第53页 |
| 3.2.4 培养基与溶液的配制 | 第53-54页 |
| 3.3 实验方法 | 第54-60页 |
| 3.3.1 菌株的培养与保存方法 | 第54-55页 |
| 3.3.2 肌酐酶重组表达毕赤酵母的构建 | 第55-58页 |
| 3.3.3 重组肌酐酶Cine-p的发酵与纯化 | 第58-59页 |
| 3.3.4 重组肌酐酶Cine-p酶学性质的分析 | 第59-60页 |
| 3.4 结果与讨论 | 第60-67页 |
| 3.4.1 肌酐酶重组毕赤酵母的构建 | 第60-61页 |
| 3.4.2 肌重组肌酐酶Cine-p的发酵与纯化 | 第61-64页 |
| 3.4.3 重组肌酐酶Cine-p酶学性质的分析 | 第64-67页 |
| 3.5 本章小结 | 第67-68页 |
| 第四章 烟草节杆菌肌酸酶在大肠杆菌中的高效表达及酶学性质分析 | 第68-82页 |
| 4.1 引言 | 第68页 |
| 4.2 材料与仪器 | 第68-69页 |
| 4.2.1 主要仪器与设备 | 第68页 |
| 4.2.2 主要试剂 | 第68页 |
| 4.2.3 菌株和质粒 | 第68页 |
| 4.2.4 培养基与溶液的配制 | 第68-69页 |
| 4.3 实验方法 | 第69-74页 |
| 4.3.1 菌株的培养与保存方法 | 第69页 |
| 4.3.2 肌酸酶重组表达菌株的构建 | 第69-72页 |
| 4.3.3 重组肌酐酶CRE的发酵与纯化 | 第72-73页 |
| 4.3.4 重组肌酸酶CRE酶学性质的分析 | 第73-74页 |
| 4.4 结果与讨论 | 第74-81页 |
| 4.4.1 肌酸酶重组大肠杆菌的构建 | 第74-76页 |
| 4.4.2 重组肌酸酶CRE的发酵与纯化 | 第76-78页 |
| 4.4.3 重组肌酸酶CRE酶学性质的分析 | 第78-81页 |
| 4.5 本章小结 | 第81-82页 |
| 第五章 芽孢杆菌肌氨酸氧化酶在大肠杆菌中的高效表达及酶学性质分析 | 第82-93页 |
| 5.1 引言 | 第82页 |
| 5.2 材料与仪器 | 第82-83页 |
| 5.2.1 主要仪器与设备 | 第82页 |
| 5.2.2 主要试剂 | 第82页 |
| 5.2.3 菌株和质粒 | 第82页 |
| 5.2.4 培养基与溶液的配制 | 第82-83页 |
| 5.3 实验方法 | 第83-87页 |
| 5.3.1 菌株的培养与保存方法 | 第83页 |
| 5.3.2 肌氨酸氧化酶重组大肠杆菌的构建 | 第83-85页 |
| 5.3.3 重组肌氨酸氧化酶SOX的发酵与纯化 | 第85-86页 |
| 5.3.4 重组肌氨酸氧化酶SOX酶学性质的分析 | 第86-87页 |
| 5.4 结果与讨论 | 第87-92页 |
| 5.4.1 肌氨酸氧化酶重组大肠杆菌的构建 | 第87-88页 |
| 5.4.2 重组肌氨酸氧化酶SOX的发酵与纯化 | 第88-90页 |
| 5.4.3 重组肌氨酸氧化酶SOX的酶学性质分析 | 第90-92页 |
| 5.5 本章小结 | 第92-93页 |
| 结论与展望 | 第93-95页 |
| 结论 | 第93页 |
| 本论文创新点 | 第93-94页 |
| 展望 | 第94-95页 |
| 参考文献 | 第95-101页 |
| 攻读硕士学位期间取得的研究成果 | 第101-102页 |
| 致谢 | 第102-103页 |
| 附件 | 第103页 |
