| 摘 要 | 第1-5页 |
| ABSTRACT | 第5-10页 |
| 符号对照表 | 第10-11页 |
| 第一章 引 言 | 第11-42页 |
| ·精氨酸激酶 | 第11-15页 |
| ·蛋白质折叠研究的概述 | 第15-41页 |
| ·蛋白质折叠研究的概况 | 第15-17页 |
| ·蛋白质的体内折叠 | 第17-19页 |
| ·蛋白质的体外折叠 | 第19-27页 |
| ·蛋白质折叠的研究方法和技术手段 | 第27-30页 |
| ·蛋白质的折叠中间体 | 第30-31页 |
| ·蛋白质折叠的能量学 | 第31-33页 |
| ·蛋白质错误折叠与疾病 | 第33-35页 |
| ·蛋白质折叠与蛋白质进化 | 第35-37页 |
| ·分子伴侣 | 第37-39页 |
| ·Levinthal 悖论(Levinthal paradox) | 第39-41页 |
| ·本论文的研究工作 | 第41-42页 |
| 第二章 精氨酸激酶的折叠:两个平衡态中间体存在的证据 | 第42-61页 |
| ·引言 | 第42-44页 |
| ·材料与方法 | 第44-45页 |
| ·结果 | 第45-58页 |
| ·在不同脲浓度中,AK 活性的测定 | 第45-46页 |
| ·内源荧光光谱的变化 | 第46-49页 |
| ·ANS 荧光的检测 | 第49-52页 |
| ·在不同浓度脲中,折叠过程中的平衡态的二级结构的变化 | 第52-53页 |
| ·平衡态分子形状的测定 | 第53-54页 |
| ·折叠动力学过程的测定 | 第54-58页 |
| ·讨论 | 第58-61页 |
| ·AK 去折叠与再折叠的机制 | 第58-59页 |
| ·“D→I”过渡 | 第59页 |
| ·“I→N'”过渡 | 第59页 |
| ·“N'→N”过渡 | 第59-61页 |
| 第三章 去垢剂在精氨酸激酶折叠中的作用 | 第61-72页 |
| ·引言 | 第61-62页 |
| ·材料与方法 | 第62-63页 |
| ·结果 | 第63-69页 |
| ·去垢剂对折叠产率的影响 | 第63页 |
| ·去垢剂对聚沉的影响 | 第63-66页 |
| ·在不同条件下的折叠 AK 的内源荧光分析 | 第66页 |
| ·在去垢剂中,聚沉与折叠的可逆变化 | 第66-68页 |
| ·聚沉物溶解的动力学过程 | 第68-69页 |
| ·讨论 | 第69-72页 |
| 第四章 DTNB 修饰精氨酸激酶被 DTT 激活的动力学 | 第72-82页 |
| ·引言 | 第72-73页 |
| ·材料与方法 | 第73-75页 |
| ·结果 | 第75-80页 |
| ·TNB-AK 在 DTT 存在的情况下的底物反应动力学 | 第75-76页 |
| ·底物对 TNB-AK 复活的影响 | 第76-77页 |
| ·MgADP 和过渡态类似物对 TNB-AK 复活的影响 | 第77-79页 |
| ·底物或过渡态诱导 TNB-AK 的构象的变化 | 第79-80页 |
| ·讨论 | 第80-82页 |
| 第五章 氧化型 DTT 对精氨酸激酶的构象和功能的影响 | 第82-91页 |
| ·引言 | 第82页 |
| ·材料与方法 | 第82-83页 |
| ·结果 | 第83-88页 |
| ·Oxidized DTT 对 AK 活性的影响 | 第83页 |
| ·Oxidized DTT 对 AK 内源荧光光谱的影响 | 第83-85页 |
| ·Oxidized DTT 对 AK 疏水面的影响 | 第85页 |
| ·过渡态类似物复合物对 AK 构象的影响 | 第85-86页 |
| ·氧化型 AK 对脲的稳定性影响 | 第86-88页 |
| ·氧化型 AK 分子量的测定 | 第88页 |
| ·讨论 | 第88-91页 |
| 结论 | 第91-92页 |
| 参考文献 | 第92-121页 |
| 致谢及声明 | 第121-122页 |
| 个人简历、在学期间的研究成果及发表的学术论文 | 第122-123页 |
