| 摘要 | 第12-13页 |
| Abstract | 第13-14页 |
| 第一章 绪论 | 第15-22页 |
| 1.1 农业有机废弃物的研究现状 | 第15页 |
| 1.2 纤维素 | 第15-16页 |
| 1.2.1 纤维素的结构特点 | 第16页 |
| 1.3 纤维素酶 | 第16-17页 |
| 1.3.1 纤维素酶的来源 | 第16页 |
| 1.3.2 纤维素酶的组成 | 第16-17页 |
| 1.3.3 纤维素酶(系)主要的性质 | 第17页 |
| 1.4 纤维素降解效率的影响因素 | 第17-18页 |
| 1.4.1 温度 | 第17页 |
| 1.4.2 pH值及酶促反应时间 | 第17页 |
| 1.4.3 抑制剂及激活剂 | 第17-18页 |
| 1.5 纤维素酶的应用 | 第18-19页 |
| 1.5.1 在农业上的应用 | 第18页 |
| 1.5.2 在食品工业上的应用 | 第18页 |
| 1.5.3 发酵工业上的应用 | 第18-19页 |
| 1.5.4 在洗涤,医药等工业的应用 | 第19页 |
| 1.5.5 畜牧业上的应用 | 第19页 |
| 1.6 放线菌产纤维素酶的研究进展 | 第19-20页 |
| 1.7 高温纤维素降解菌的研究进展 | 第20页 |
| 1.8 研究目的及意义 | 第20-21页 |
| 1.9 研究内容及技术路线 | 第21-22页 |
| 1.9.1 研究内容 | 第21页 |
| 1.9.2 技术路线 | 第21-22页 |
| 第二章 纤维素分解菌的筛选及鉴定 | 第22-29页 |
| 2.1 供试材料与培养基 | 第22-23页 |
| 2.1.1 供试材料 | 第22页 |
| 2.1.2 培养基 | 第22页 |
| 2.1.3 缓冲液与试剂 | 第22页 |
| 2.1.4 仪器与药品 | 第22-23页 |
| 2.2 实验方法 | 第23-24页 |
| 2.2.1 富集培养 | 第23页 |
| 2.2.2 初筛 | 第23页 |
| 2.2.3 复筛 | 第23-24页 |
| 2.2.4 高温菌DNA提取、PCR及16S r DNA鉴定 | 第24页 |
| 2.3 结果及分析 | 第24-27页 |
| 2.3.1 初筛 | 第24-25页 |
| 2.3.2 复筛 | 第25-26页 |
| 2.3.3 目的菌株形态鉴定 | 第26-27页 |
| 2.3.4 分子生物学鉴定 | 第27页 |
| 2.4 结论及讨论 | 第27-29页 |
| 第三章 链霉菌A7液体发酵优化 | 第29-35页 |
| 3.1 实验材料 | 第29页 |
| 3.1.1 供试菌株 | 第29页 |
| 3.1.2 试剂 | 第29页 |
| 3.2 实验方法 | 第29-30页 |
| 3.2.1 最适碳源种类与浓度的选择 | 第29页 |
| 3.2.2 确定最佳氮源种类与浓度 | 第29页 |
| 3.2.3 确定最佳CaCl_2浓度 | 第29页 |
| 3.2.4 最适起始pH值的选择 | 第29-30页 |
| 3.2.5 接种量对酶产量的作用 | 第30页 |
| 3.2.6 最适培养时间的选择 | 第30页 |
| 3.2.7 温度对酶产生量的作用 | 第30页 |
| 3.3 结果与分析 | 第30-34页 |
| 3.3.1 碳源种类及浓度的影响结果 | 第30-31页 |
| 3.3.2 氮源种类及浓度的选择 | 第31-32页 |
| 3.3.3 CaCl_2浓度的最佳选择 | 第32页 |
| 3.3.4 最适起始pH值的选择结果 | 第32页 |
| 3.3.5 接种量的选择 | 第32-33页 |
| 3.3.6 培养时间的优选结果 | 第33页 |
| 3.3.7 最适温度的选择结果 | 第33-34页 |
| 3.4 结论及讨论 | 第34-35页 |
| 第四章 响应面法优化链霉菌产纤维素酶固体发酵条件 | 第35-48页 |
| 4.1 实验材料 | 第35页 |
| 4.1.1 供试菌种 | 第35页 |
| 4.1.2 试验试剂 | 第35页 |
| 4.2 实验方法 | 第35-37页 |
| 4.2.1 固体发酵方法 | 第35页 |
| 4.2.2 不同氮源种类的选择 | 第35页 |
| 4.2.3 最适初始pH值的选择 | 第35页 |
| 4.2.4 不同碳氮比的最佳选择 | 第35-36页 |
| 4.2.5 不同含水量对产酶结果的作用 | 第36页 |
| 4.2.6 接种量对酶活力的作用 | 第36页 |
| 4.2.7 最佳培养时间的选择 | 第36页 |
| 4.2.8 最适培育温度对产酶结果的作用 | 第36页 |
| 4.2.9 响应面实验设计 | 第36-37页 |
| 4.3 结果及分析 | 第37-46页 |
| 4.3.1 单因素优化结果 | 第37-41页 |
| 4.3.2 响应面设计结果和分析 | 第41-46页 |
| 4.4 验证实验 | 第46页 |
| 4.5 结论与讨论 | 第46-48页 |
| 第五章 纤维素酶分离纯化及酶学性质研究 | 第48-58页 |
| 5.1 实验材料 | 第48-49页 |
| 5.1.1 供试菌种 | 第48页 |
| 5.1.2 培养基与试剂 | 第48页 |
| 5.1.3 实验仪器及常用试 | 第48-49页 |
| 5.2 试验方法 | 第49-52页 |
| 5.2.1 粗酶液的制备 | 第49页 |
| 5.2.2 硫酸铵沉淀和透析 | 第49页 |
| 5.2.3 超滤浓缩 | 第49页 |
| 5.2.4 Sephadex G-75 凝胶过滤层析 | 第49-50页 |
| 5.2.5 SDS-PAGE | 第50页 |
| 5.2.6 纤维素酶酶学性质分析 | 第50-51页 |
| 5.2.7 酶动力学参数 | 第51页 |
| 5.2.8 蛋白质浓度的测定方法 | 第51-52页 |
| 5.3 结果与讨论 | 第52-57页 |
| 5.3.1 盐析的最优选择 | 第52页 |
| 5.3.2 Sephadex G-75 凝胶层析结果 | 第52-53页 |
| 5.3.3 纯化纤维素酶的SDS-PAGE检测 | 第53-54页 |
| 5.3.4 纤维素酶学性质分析 | 第54-56页 |
| 5.3.5 酶动力学参数分析结果 | 第56-57页 |
| 5.4 结论与讨论 | 第57-58页 |
| 第六章 结论与展望 | 第58-60页 |
| 6.1 结论 | 第58页 |
| 6.2 展望 | 第58-60页 |
| 参考文献 | 第60-68页 |
| 致谢 | 第68-69页 |
