| 第1章 绪论 | 第1-22页 |
| ·脂肪酶简介 | 第7-16页 |
| ·脂肪酶的功能及来源 | 第7-9页 |
| ·脂肪酶的结构特点及分子催化机理 | 第9-13页 |
| ·脂肪酶的底物特异性 | 第13-14页 |
| ·脂肪酶的应用及研究进展 | 第14-16页 |
| ·南极假丝酵母脂肪酶 B 简介 | 第16-19页 |
| ·南极假丝酵母脂肪酶 B 的来源 | 第16页 |
| ·南极假丝酵母脂肪酶 B（CALB）的结构及催化机理 | 第16-18页 |
| ·南极假丝酵母脂肪酶 B（CALB）的优越性 | 第18页 |
| ·南极假丝酵母脂肪酶 B（CALB）的应用及研究现状 | 第18-19页 |
| ·毕赤酵母表达系统 | 第19-21页 |
| ·本论文的研究目的及意义 | 第21-22页 |
| ·论文技术路线 | 第22页 |
| 第2章 CALB 全序列在 GS115 中的表达研究 | 第22-47页 |
| ·实验材料 | 第23-30页 |
| ·实验材料及所用试剂 | 第23页 |
| ·溶液及培养基配制 | 第23-28页 |
| ·实验仪器 | 第28-30页 |
| ·实验方法 | 第30-38页 |
| ·南极假丝酵母基因组提取 | 第30页 |
| ·CALB 全基因的 PCR 扩增 | 第30-31页 |
| ·穿梭质粒载体 pPICZαA 的准备 | 第31-32页 |
| ·基因 CALB 与载体 pPICZαA 的酶切及连接 | 第32-33页 |
| ·大肠杆菌 DH5α感受态的制备及连接产物转化 | 第33-34页 |
| ·重组体 pPICZαA-CALB 验证 | 第34-35页 |
| ·毕赤酵母 GS115 感受态细胞的制备 | 第35页 |
| ·重组体 pPICZαA-CALB 线性化及电转 | 第35-36页 |
| ·阳性重组体 GS115-pPICZαA-CALB 验证 | 第36-37页 |
| ·CALB 诱导表达、纯化及表达条件优化 | 第37-38页 |
| ·实验结果及讨论 | 第38-47页 |
| ·南极假丝酵母基因组提取及目的基因扩增 | 第38页 |
| ·重组质粒 pPICZαA-CALB 构建及验证 | 第38-41页 |
| ·pPICZαA-CALB 与 GS115 基因重组 | 第41-42页 |
| ·CALB 诱导表达及纯化 | 第42-44页 |
| ·表达条件优化 | 第44-47页 |
| 第3章 CALB 成熟肽在 GS115 中的表达研究 | 第47-56页 |
| ·实验材料及方法 | 第47-48页 |
| ·实验结果及讨论 | 第48-56页 |
| ·目的基因扩增及载体准备 | 第48-49页 |
| ·重组质粒 pPICZαA-m-CALB 构建及验证 | 第49-52页 |
| ·pPICZαA-m-CALB 与 GS115 基因重组 | 第52-54页 |
| ·m-CALB 诱导表达及纯化 | 第54-56页 |
| 第4章 总结与展望 | 第56-58页 |
| 参考文献 | 第58-63页 |
| 中文摘要 | 第63-65页 |
| Abstract | 第65-67页 |
| 致谢 | 第67-68页 |
| 攻读硕士期间发表的文章 | 第68页 |
