| 摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-8页 |
| 第一章 绪论 | 第8-31页 |
| ·层析技术研究进展 | 第8-11页 |
| ·层析技术 | 第8-10页 |
| ·层析方法 | 第8-10页 |
| ·层析固定相 | 第10页 |
| ·层析技术在蛋白质分离纯化中的地位 | 第10-11页 |
| ·亲和层析技术及新发展 | 第11-26页 |
| ·亲和层析原理 | 第11-13页 |
| ·配基和介质 | 第13-15页 |
| ·介质活化方法 | 第15-16页 |
| ·配基与基质结合率的测定 | 第16-17页 |
| ·亲和层析的实际应用 | 第17-25页 |
| ·凝集素亲和层析(LAFC)及应用 | 第18-20页 |
| ·免疫亲和层析(LaFC)及应用 | 第20-21页 |
| ·核酸亲和层析(DNA/RNA-AFC)及应用 | 第21-22页 |
| ·金属螯合亲和层析(IMAC)及应用 | 第22-23页 |
| ·染料配体亲和层析(DAFC)及应用 | 第23-24页 |
| ·其它生物特异性亲和层析方法及应用 | 第24-25页 |
| ·亲和层析在蛋白质组学中的新发展 | 第25-26页 |
| ·串联亲和层析(TANDEMAFFINITYPURIFICATION,TAP)及应用 | 第25-26页 |
| ·SELDI芯片技术 | 第26页 |
| ·血红素结合蛋白研究进展 | 第26-29页 |
| ·血红素及血红素结合蛋白 | 第26-28页 |
| ·植物血红素结合蛋白 | 第28-29页 |
| ·微生物血红素结合蛋白 | 第29页 |
| ·本研究的内容、目的、意义 | 第29-31页 |
| 第二章 亲和层析柱的制备及偶联率的测定 | 第31-37页 |
| ·实验材料与仪器 | 第31-32页 |
| ·材料和试剂 | 第31页 |
| ·实验仪器 | 第31-32页 |
| ·试剂的配制 | 第32页 |
| ·实验方法 | 第32-33页 |
| ·载体Sephadex G25的活化 | 第32页 |
| ·氯化血红素与Sephadex G 25偶联 | 第32页 |
| ·氯化血红素与Sephadex G 25偶联率的测定 | 第32-33页 |
| ·实验条件的测定 | 第33页 |
| ·实验结果与分析 | 第33-35页 |
| ·氯化血红素与Sephadex G 25偶联 | 第33-34页 |
| ·偶联率的测定 | 第34-35页 |
| ·讨论 | 第35-37页 |
| 第三章 利用亲和层析进行血红素结合蛋白的纯化 | 第37-46页 |
| ·实验材料与仪器 | 第37-40页 |
| ·材料与试剂 | 第37页 |
| ·实验仪器 | 第37-38页 |
| ·试剂的配制 | 第38-40页 |
| ·实验方法 | 第40-41页 |
| ·大肠杆菌的培养 | 第40页 |
| ·蛋白粗提液的制备 | 第40页 |
| ·Sephadex G 25-hemin亲和层析 | 第40-41页 |
| ·SDS-PAGE检测 | 第41页 |
| ·UV-vis光谱分析 | 第41页 |
| ·实验结果与分析 | 第41-44页 |
| ·Sephdex G-25-hemin层析柱的分离作用 | 第41-42页 |
| ·SDS-PAGE结果 | 第42-43页 |
| ·光谱分析 | 第43-44页 |
| ·讨论 | 第44-45页 |
| ·小结 | 第45-46页 |
| 第四章 总结与展望 | 第46-48页 |
| 参考文献 | 第48-56页 |
| 攻读硕士期间发表的论文 | 第56-57页 |
| 致谢 | 第57页 |
