| 摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5页 |
| 第一章 绪论 | 第8-16页 |
| 1.1 蛋白质概述 | 第8-9页 |
| 1.2 PMP22介绍 | 第9-11页 |
| 1.3 蛋白质构象研究方法 | 第11-14页 |
| 1.3.1 紫外吸收光谱法 | 第11-12页 |
| 1.3.2 荧光光谱法 | 第12页 |
| 1.3.3 SERS光谱法 | 第12-14页 |
| 1.4 本论文主要工作 | 第14-16页 |
| 第二章 PMP22-TM4构象研究 | 第16-32页 |
| 2.1 引言 | 第16页 |
| 2.2 PMP22-TM4结构和理化生理功能 | 第16-18页 |
| 2.3 实验仪器与试剂 | 第18页 |
| 2.4 采用荧光探针的PMP22-TM4的构象研究 | 第18-28页 |
| 2.4.1 野生型和突变型PMP22-TM4荧光光谱 | 第18-20页 |
| 2.4.2 姜黄素与PMP22-TM4相互作用 | 第20-24页 |
| 2.4.3 姜黄素与PMP22-TM4作用机理探讨 | 第24-28页 |
| 2.5 采用SERS光谱的PMP22-TM4的构象研究 | 第28-31页 |
| 2.5.1 野生型和突变型PMP22-TM4的SERS谱 | 第28-30页 |
| 2.5.2 环境pH对PMP22-TM4构象的影响 | 第30-31页 |
| 2.6 本章小结 | 第31-32页 |
| 第三章 野生型和突变型PMP22-TM4性质差异研究 | 第32-44页 |
| 3.1 引言 | 第32页 |
| 3.2 PMP22-TM4同源模型模拟 | 第32-33页 |
| 3.3 PMP22-TM4单点氨基酸突变对构象的影响 | 第33-37页 |
| 3.4 姜黄素与PMP22-TM4结合位点研究 | 第37-43页 |
| 3.4.1 分子对接 | 第37-40页 |
| 3.4.2 作用力类型分析 | 第40-43页 |
| 3.5 本章小结 | 第43-44页 |
| 第四章 基于超快微流混合器的蛋白质折叠实验系统的研制 | 第44-52页 |
| 4.1 实验系统改进与完善 | 第44-51页 |
| 4.2 本章小结 | 第51-52页 |
| 第五章 总结与展望 | 第52-54页 |
| 5.1 总结 | 第52-53页 |
| 5.2 展望 | 第53-54页 |
| 致谢 | 第54-56页 |
| 参考文献 | 第56-60页 |
| 攻读硕士学位期间发表的论文 | 第60-61页 |
| 附录A (分子对接模拟结果数据) | 第61-62页 |
| 附录B (相互作用力类型说明) | 第62-63页 |
| 附录C (数据缝合Matlab程序) | 第63-64页 |
