| 摘要 | 第6-7页 |
| abstract | 第7-8页 |
| 英文缩略表 | 第12-13页 |
| 第一章 引言 | 第13-26页 |
| 1.1 角蛋白 | 第13-16页 |
| 1.1.1 角蛋白的分子结构 | 第13-14页 |
| 1.1.2 角蛋白的来源及应用 | 第14-16页 |
| 1.2 角蛋白酶 | 第16-19页 |
| 1.3 角蛋白降解菌 | 第19-24页 |
| 1.3.1 真菌 | 第19-20页 |
| 1.3.2 放线菌 | 第20页 |
| 1.3.3 细菌 | 第20-24页 |
| 1.4 角蛋白降解机制 | 第24-25页 |
| 1.4.1 菌体生长（物理）压力理论 | 第24页 |
| 1.4.2 膜电位（胞联氧化还原）理论 | 第24页 |
| 1.4.3 硫解作用理论 | 第24-25页 |
| 1.4.4 复合酶理论 | 第25页 |
| 1.5 本研究的目的和意义 | 第25-26页 |
| 第二章 解淀粉芽孢杆菌菌株角蛋白降解能力及其比较 | 第26-37页 |
| 2.1 实验材料 | 第26-27页 |
| 2.1.1 菌株 | 第26页 |
| 2.1.2 生化试剂 | 第26页 |
| 2.1.3 培养基 | 第26页 |
| 2.1.4 仪器 | 第26-27页 |
| 2.1.5 溶液的配置 | 第27页 |
| 2.2 试验方法 | 第27-28页 |
| 2.2.1 不同菌株蛋白平板水解对比实验 | 第27页 |
| 2.2.2 不同菌株羽毛降解速度对比试验 | 第27页 |
| 2.2.3 不同培养基中B. amyloliquefaciens 19735 胞外蛋白对比试验 | 第27-28页 |
| 2.2.4 解淀粉芽孢杆菌19735胞外蛋白质谱分析 | 第28页 |
| 2.3 实验结果与分析 | 第28-37页 |
| 2.3.1 蛋白分泌情况 | 第28页 |
| 2.3.2 羽毛降解速度对比结果 | 第28-29页 |
| 2.3.3 B. amyloliquefaciens ACCC19735在不同培养基中蛋白酶分泌情况 | 第29-30页 |
| 2.3.4 B. amyloliquefaciens 19735 胞外分泌蛋白的质谱分析 | 第30-37页 |
| 第三章 解淀粉芽孢杆菌19735基因组测序与结果分析 | 第37-54页 |
| 3.1 实验材料 | 第37-38页 |
| 3.1.1 菌株 | 第37页 |
| 3.1.2 试剂 | 第37页 |
| 3.1.3 培养基 | 第37页 |
| 3.1.4 仪器 | 第37页 |
| 3.1.5 溶液的配置 | 第37-38页 |
| 3.2 试验方法 | 第38-41页 |
| 3.2.1 基因组提取与测序 | 第38-40页 |
| 3.2.2 解淀粉芽孢杆菌角蛋白降解相关基因的确定 | 第40页 |
| 3.2.3 相关基因在不同菌株中的核酸检测 | 第40-41页 |
| 3.3 结果与分析 | 第41-54页 |
| 3.3.1 基因组测序与结果分析 | 第41-43页 |
| 3.3.2 质谱结果与基因组信息分析 | 第43-53页 |
| 3.3.3 B.amyloliquefaciens19735相关蛋白的核酸检测实验 | 第53-54页 |
| 第四章 角蛋白降解相关氨肽酶基因的克隆表达及性质的测定 | 第54-66页 |
| 4.1 实验材料 | 第54-55页 |
| 4.1.1 菌株与载体 | 第54页 |
| 4.1.2 生化试剂及试剂配制 | 第54-55页 |
| 4.1.3 培养基 | 第55页 |
| 4.1.4 仪器 | 第55页 |
| 4.1.5 引物合成及核酸序列测定 | 第55页 |
| 4.2 试验方法 | 第55-60页 |
| 4.2.1 氨肽酶基因的克隆 | 第55-57页 |
| 4.2.2 氨肽酶大肠杆菌表达载体的构建 | 第57-59页 |
| 4.2.3 氨肽酶在大肠杆菌中的表达与纯化 | 第59页 |
| 4.2.4 氨肽酶的性质测定 | 第59-60页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第60-66页 |
| 4.3.1 氨肽酶基因的克隆 | 第60-61页 |
| 4.3.2 氨肽酶大肠杆菌表达载体的构建 | 第61页 |
| 4.3.3 氨肽酶在大肠杆菌中的表达与纯化 | 第61-62页 |
| 4.3.4 氨肽酶的酶学性质 | 第62-66页 |
| 第五章 全文总结 | 第66-67页 |
| 参考文献 | 第67-76页 |
| 致谢 | 第76-77页 |
| 作者简历 | 第77页 |
