摘要 | 第1-5页 |
Abstract | 第5-6页 |
目录 | 第6-9页 |
缩略语表 | 第9-10页 |
第一部分 拟南芥类受体蛋白激酶GHR1的结构研究 | 第10-67页 |
第一章 引言 | 第10-33页 |
·激酶的结构特征及催化机制 | 第10-16页 |
·激酶的整体结构 | 第10-13页 |
·激酶的激活机制 | 第13-15页 |
·激酶的催化机制 | 第15-16页 |
·蛋白激酶的分类 | 第16-20页 |
·AGC家族蛋白激酶 | 第16-17页 |
·Ca~(2+)/CaM依赖性蛋白激酶 | 第17-18页 |
·CMGC家族蛋白激酶 | 第18-19页 |
·酪氨酸蛋白激酶 | 第19-20页 |
·其它类蛋白激酶 | 第20页 |
·植物受体蛋白激酶研究进展 | 第20-33页 |
·植物受体蛋白激酶的发现 | 第21-22页 |
·植物受体蛋白激酶的分类 | 第22-27页 |
·植物受体蛋白激酶的信号通路 | 第27-30页 |
·植物受体蛋白激酶GHR1参与调空ABA信号通路 | 第30-33页 |
第二章 实验材料与实验方法 | 第33-48页 |
·实验材料 | 第33-35页 |
·引物 | 第33页 |
·试剂及工具酶 | 第33-34页 |
·实验仪器 | 第34页 |
·载体及菌株 | 第34页 |
·表达体系 | 第34-35页 |
·实验试剂的配置 | 第35-39页 |
·常用培养基的配置 | 第35-36页 |
·常用缓冲液的配制 | 第36-38页 |
·亲和柱再生方法 | 第38页 |
·BL21(DE3)感受态细胞的制备 | 第38-39页 |
·昆虫细胞的培养 | 第39页 |
·实验方法 | 第39-48页 |
·GHR1-ECD基因的克隆 | 第39-41页 |
·携带GHR1-ECD基因的重组粘粒的获得 | 第41-42页 |
·转染昆虫细胞 | 第42页 |
·扩增杆状病毒 | 第42页 |
·在昆虫细胞中小量测试表达GHR1-ECD | 第42-43页 |
·GHR1-ECD蛋白的亲和纯化 | 第43页 |
·GHR1-ECD蛋白的大量表达纯化 | 第43-44页 |
·GHR1-ECD蛋白的结晶 | 第44-45页 |
·GHR1-KD的基因克隆 | 第45-46页 |
·GHR1-KD蛋白表达的可溶性测试 | 第46页 |
·GHR1-KD蛋白的大量表达纯化 | 第46-47页 |
·GHR1-KD蛋白晶体数据的收集 | 第47-48页 |
第三章 实验结果与分析 | 第48-66页 |
·GHR1-ECD基因的克隆 | 第48页 |
·GHR1-ECD蛋白的真核表达测试 | 第48-49页 |
·GHR1-ECD蛋白的大量表达纯化 | 第49-50页 |
·GHR1-ECD蛋白的结晶 | 第50-52页 |
·GHR1-ECD蛋白晶体衍射能力测试 | 第52页 |
·糖苷酶消化GHR1-ECD蛋白 | 第52-54页 |
·GHR1-KD的基因克隆 | 第54-55页 |
·GHR1-KD蛋白原核表达测试 | 第55页 |
·大量表达纯化GHR1-KD蛋白 | 第55-57页 |
·GHR1-KD蛋白的结晶 | 第57-58页 |
·GHR1-KD蛋白晶体数据收集 | 第58-59页 |
·GHR1-KD蛋白结构分析 | 第59-63页 |
·GHR1-KD的整体结构 | 第59-60页 |
·GHR1-KD与GTP分子的结合 | 第60-62页 |
·GHR1-KD与其它激酶分子的结构比对 | 第62-63页 |
·讨论 | 第63-66页 |
第四章 结论与展望 | 第66-67页 |
·结论 | 第66页 |
·展望 | 第66-67页 |
第二部分 腾冲嗜热厌氧菌中ECF转运蛋白的ATPase亚基的结构分析 | 第67-81页 |
第五章 引言 | 第67-71页 |
·ABC转运蛋白的结构特征 | 第67-68页 |
·ABC转运蛋白的工作原理 | 第68-69页 |
·ECF transporters是ABC transporters的一个亚家族 | 第69-71页 |
第六章 结果与分析 | 第71-81页 |
·CbiO蛋白的表达与纯化 | 第71-72页 |
·CbiO的结晶与数据收集 | 第72-75页 |
·CbiO的结构分析 | 第75-79页 |
·CbiO的整体结构 | 第75-76页 |
·C端的螺旋结构介导CbiO二聚化 | 第76-78页 |
·CbiO中的Arg82残基的特殊性 | 第78-79页 |
·CbiO结合了一个DDM分子 | 第79页 |
·讨论与展望 | 第79-81页 |
参考文献 | 第81-89页 |
致谢 | 第89-90页 |
作者简介 | 第90页 |