| 摘要 | 第1-6页 |
| Abstract | 第6-10页 |
| 第一篇 人破骨细胞刺激因子OSF的结构生物学研究 | 第10-76页 |
| 第一章 研究背景 | 第11-32页 |
| ·引言 | 第11-12页 |
| ·破骨细胞及其调控概述 | 第12-20页 |
| ·破骨细胞简介 | 第12-13页 |
| ·M-CSF和RANKL介导的信号调控 | 第13-17页 |
| ·Src和Cbl在破骨细胞调控网络中的作用 | 第17-19页 |
| ·自分泌因子在破骨细胞形成过程中的调节作用 | 第19-20页 |
| ·破骨细胞刺激因子(OSF)的研究现状 | 第20-23页 |
| ·OSF的发现、定位及分布 | 第20-21页 |
| ·OSF的功研究现状 | 第21-23页 |
| ·OSF蛋白的结构研究 | 第23页 |
| ·SH3结构域和ANKs结构域的研究现状 | 第23-32页 |
| ·SH3结构域的研究情况 | 第23-26页 |
| ·ANKs的研究情况 | 第26-29页 |
| ·同时含有SH3和ANKs结构域蛋白的研究 | 第29-32页 |
| 第二章 实验材料、设备和方法 | 第32-40页 |
| ·实验材料与设备 | 第32-33页 |
| ·菌株、质粒及培养基 | 第32页 |
| ·酶与试剂 | 第32页 |
| ·仪器设备 | 第32-33页 |
| ·实验方法 | 第33-40页 |
| ·目的蛋白的表达和纯化 | 第33-36页 |
| ·蛋白理化性质研究 | 第36-37页 |
| ·晶体生长与数据收集 | 第37-38页 |
| ·晶体结构解析 | 第38-40页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第40-66页 |
| ·人OSF蛋白的表达、纯化 | 第40-43页 |
| ·OSF基因测序 | 第40-41页 |
| ·OSF蛋白的表达 | 第41页 |
| ·OSF蛋白的纯化 | 第41页 |
| ·质谱鉴定 | 第41-42页 |
| ·相关理化性质测定 | 第42-43页 |
| ·人OSF蛋白的初步晶体学研究 | 第43-45页 |
| ·OSF晶体的生长 | 第43页 |
| ·OSF衍射数据的收集及处理 | 第43-45页 |
| ·晶体结构的解析及模型质量的分析 | 第45-53页 |
| ·晶体结构解析 | 第45-47页 |
| ·模型质量的评估 | 第47-53页 |
| ·人OSF蛋白的总体结构 | 第53-56页 |
| ·结构分析与讨论 | 第56-65页 |
| ·OSF-SH3结构域 | 第56-60页 |
| ·ankyrin repeats中可能的结合表面 | 第60-64页 |
| ·人OSF与ASPP家族蛋白结构的比较 | 第64-65页 |
| ·展望 | 第65-66页 |
| 本篇小结 | 第66-67页 |
| 参考文献 | 第67-76页 |
| 第二篇 普通变形杆菌(Proteus vulgaris)的L-氨基酸脱氨酶(LAD)的克隆表达纯化及初步晶体学研究 | 第76-96页 |
| 第一章 背景介绍 | 第77-81页 |
| 第二章 实验设备、材料和方法 | 第81-87页 |
| ·实验材料与设备 | 第81-82页 |
| ·菌株、质粒及培养基 | 第81页 |
| ·酶与试剂 | 第81页 |
| ·仪器设备 | 第81-82页 |
| ·实验方法 | 第82-87页 |
| ·质粒构建 | 第82-84页 |
| ·目的蛋白的表达和纯化 | 第84-86页 |
| ·晶体生长与数据收集 | 第86-87页 |
| 第三章 实验结果与讨论 | 第87-93页 |
| ·表达载体的构建 | 第87-88页 |
| ·引物设计 | 第87页 |
| ·PCR扩增、酶切、连接及鉴定 | 第87-88页 |
| ·LAD的表达和纯化 | 第88-90页 |
| ·LAD的表达 | 第88页 |
| ·LAD的纯化及浓度测定 | 第88-90页 |
| ·LAD蛋白的晶体生长及优化 | 第90页 |
| ·△N29 LAD晶体数据的收集 | 第90-91页 |
| ·衍射数据处理 | 第91-92页 |
| ·实验展望 | 第92-93页 |
| 本篇小结 | 第93-94页 |
| 参考文献 | 第94-96页 |
| 附录 | 第96-99页 |
| 致谢 | 第99-100页 |
| 在读期间论文发表情况 | 第100页 |