| 摘要 | 第1-7页 |
| Abstract | 第7-8页 |
| 缩略词(Abbreviation) | 第8-9页 |
| 第一章 鸡毒霉形体文献综述 | 第9-21页 |
| ·鸡毒霉形体的研究历史 | 第9页 |
| ·鸡毒霉形体的形态、培养特性 | 第9页 |
| ·慢性呼吸道病的流行病学与发病特点 | 第9-10页 |
| ·鸡毒霉形体的致病机理 | 第10-11页 |
| ·鸡毒霉形体感染的免疫机制 | 第11页 |
| ·鸡毒霉形体病的诊断方法 | 第11-12页 |
| ·鸡毒霉形体膜蛋白血清学反应特性研究 | 第12-13页 |
| ·鸡毒霉形体结构蛋白的研究进展 | 第13-14页 |
| ·鸡毒霉形体黏附蛋白的研究 | 第14-18页 |
| ·鸡毒霉形体黏附蛋白的研究历史 | 第14页 |
| ·pMGA基因序列与功能的研究 | 第14-15页 |
| ·pMGA对MG免疫逃逸的作用 | 第15-16页 |
| ·pMGA基因的表达调控 | 第16-17页 |
| ·鸡毒霉形体HS株pMGA多基因族研究 | 第17页 |
| ·pMGA与宿主相互作用的研究 | 第17-18页 |
| ·pMGA与宿主相互作用蛋白的研究方法 | 第18-21页 |
| ·病毒铺覆蛋白印迹技术 | 第18-19页 |
| ·噬菌体表面展示技术 | 第19页 |
| ·质谱分析法 | 第19页 |
| ·免疫荧光组织化学技术 | 第19页 |
| ·Dot-ELISA技术 | 第19-20页 |
| ·酵母双杂交技术 | 第20页 |
| ·免疫共沉淀技术 | 第20-21页 |
| 第二章 研究的目的意义 | 第21-22页 |
| 第三章 pKG-pMGA1.2表达条件优化及产物的纯化 | 第22-34页 |
| 1 材料与方法 | 第22-25页 |
| ·试验材料 | 第22-23页 |
| ·试验方法 | 第23-25页 |
| 2 结果与分析 | 第25-31页 |
| ·不同诱导温度和诱导时间对pMGA表达量的影响 | 第25-28页 |
| ·培养基pH值对pMGA表达量的影响 | 第28页 |
| ·诱导时间对pMGA1.2可溶性表达的影响 | 第28-29页 |
| ·不同IPTG浓度对pMGA1.2表达量的影响 | 第29-30页 |
| ·GST融合蛋白的纯化 | 第30-31页 |
| ·免疫学活性分析 | 第31页 |
| ·蛋白浓度 | 第31页 |
| 3 讨论 | 第31-33页 |
| ·不同诱导温度对目的蛋白表达量的影响 | 第31-32页 |
| ·培养基的pH值对目的蛋白表达量的影响 | 第32页 |
| ·不同诱导时间对目的蛋白表达量的影响 | 第32页 |
| ·不同IPTG浓度对目的蛋白表达量的影响 | 第32-33页 |
| ·上清液中GST融合蛋白的纯化 | 第33页 |
| 4 结论 | 第33-34页 |
| 第四章 pMGA1.2与鸡胚不同组织的结合研究 | 第34-44页 |
| 1 材料与方法 | 第34-36页 |
| ·试验材料 | 第34-35页 |
| ·试验方法 | 第35-36页 |
| 2 结果与分析 | 第36-41页 |
| ·pMGA1.2的SDS-PAGE分析 | 第36-37页 |
| ·免疫学活性分析 | 第37-38页 |
| ·重复性试验 | 第38页 |
| ·间接免疫荧光检测结果 | 第38-41页 |
| 3 讨论 | 第41-43页 |
| 4 结论 | 第43-44页 |
| 第五章 鸡胚不同组织的膜蛋白与pMGA1.2的结合研究 | 第44-52页 |
| 1 材料与方法 | 第44-46页 |
| ·主要试剂 | 第44页 |
| ·主要溶液的配制 | 第44-45页 |
| ·不同组织的膜蛋白的提取 | 第45-46页 |
| 2 试验结果 | 第46-49页 |
| ·几种表面活性剂对鸡胚气管膜蛋白的溶解分析 | 第46-47页 |
| ·九种组织膜蛋白的SDS-PAGE分析结果 | 第47-48页 |
| ·间接Dot-ELISA | 第48-49页 |
| 3 讨论 | 第49-51页 |
| 4 结论 | 第51-52页 |
| 参考文献 | 第52-60页 |
| 附录 | 第60-61页 |
| 致谢 | 第61页 |