| 摘要 | 第3-5页 |
| Abstract | 第5-7页 |
| 第一章 前言 | 第11-23页 |
| 1.1 可变剪接的概述 | 第11-16页 |
| 1.1.1 可变剪接的发现与机制 | 第11-12页 |
| 1.1.2 可变剪接的常见方式 | 第12-13页 |
| 1.1.3 可变剪接的生物学意义 | 第13-14页 |
| 1.1.4 可变剪接与植物逆境响应 | 第14-16页 |
| 1.2 固有无序蛋白 | 第16-20页 |
| 1.2.1 固有无序蛋白概述 | 第16-17页 |
| 1.2.2 固有无序蛋白的特性 | 第17-18页 |
| 1.2.3 植物固有无序蛋白的简介 | 第18页 |
| 1.2.4 植物固有无序蛋白与逆境胁迫的关系 | 第18-19页 |
| 1.2.5 植物固有无序蛋白LEA蛋白 | 第19-20页 |
| 1.3 目的及意义 | 第20-23页 |
| 第二章 材料与方法 | 第23-37页 |
| 2.1 材料 | 第23-25页 |
| 2.1.1 植物材料 | 第23页 |
| 2.1.2 菌株、载体和抗体 | 第23-24页 |
| 2.1.3 相关引物信息 | 第24-25页 |
| 2.2 主要试剂与仪器设备 | 第25-29页 |
| 2.2.1 主要试剂 | 第25-27页 |
| 2.2.2 主要仪器设备 | 第27-28页 |
| 2.2.3 主要培养基与试剂的配制 | 第28-29页 |
| 2.3 实验方法 | 第29-37页 |
| 2.3.1 PM18α和PM18β两个转录本的生物信息学分析 | 第29-30页 |
| 2.3.2 PM18α和PM18β的原核表达载体的构建 | 第30-32页 |
| 2.3.3 PM18α和PM18β蛋白的表达纯化 | 第32-33页 |
| 2.3.4 PM18α和PM18β蛋白的检测 | 第33页 |
| 2.3.5 PM18α和PM18β蛋白圆二色谱检测 | 第33页 |
| 2.3.6 PM18α和PM18β蛋白对LDH酶活的保护 | 第33-34页 |
| 2.3.7 PM18α诱饵蛋白的构建 | 第34-35页 |
| 2.3.8 PM18α诱饵蛋白的自激活检测 | 第35-36页 |
| 2.3.9 PM18α互作蛋白的酵母双杂交筛选 | 第36-37页 |
| 第三章 实验结果 | 第37-58页 |
| 3.1 PM18基因两个转录本生物信息学分析 | 第37-41页 |
| 3.1.1 无序性与潜在结合位点预测 | 第37-39页 |
| 3.1.2 功能结构域预测 | 第39-40页 |
| 3.1.3 亚细胞定位预测 | 第40-41页 |
| 3.1.4 三维结构预测 | 第41页 |
| 3.2 PM18α和PM18β的结构比较 | 第41-48页 |
| 3.2.1 原核表达载体构建 | 第41-44页 |
| 3.2.2 蛋白的表达纯化 | 第44-45页 |
| 3.2.3 PM18α和PM18β蛋白的结构 | 第45-48页 |
| 3.3 PM18α和PM18β蛋白的酶活保护功能比较 | 第48-52页 |
| 3.3.1 冻融胁迫下PM18α和PM18β对LDH酶的保护作用 | 第48-49页 |
| 3.3.2 高温胁迫下PM18α和PM18β对LDH酶的保护作用 | 第49-52页 |
| 3.4 PM18α互作蛋白的筛选 | 第52-58页 |
| 3.4.1 构建PM18α的诱饵蛋白 | 第52页 |
| 3.4.2 PM18α的诱饵蛋白自激活检测 | 第52-53页 |
| 3.4.3 酵母双杂交筛选结果 | 第53-54页 |
| 3.4.4 回转验证 | 第54-55页 |
| 3.4.5 测序分析 | 第55-58页 |
| 第四章 讨论 | 第58-64页 |
| 4.1 PM18α与PM18β的二级结构比较 | 第59-60页 |
| 4.2 PM18α与PM18β蛋白酶活保护功能比较 | 第60页 |
| 4.3 PM18α和PM18β可能参与不同的分子应答途径 | 第60-64页 |
| 第五章 结论 | 第64-65页 |
| 参考文献 | 第65-78页 |
| 附录 | 第78-79页 |
| 致谢 | 第79-80页 |
| 硕士期间研究成果 | 第80页 |
