| 中文摘要 | 第5-6页 |
| abstract | 第6页 |
| 第一章 综述 | 第10-22页 |
| 1.1 JAK2蛋白概述 | 第10-12页 |
| 1.2 相关疾病MPN与小分子抑制剂 | 第12-15页 |
| 1.3 蛋白配体相互作用及热点氨基酸概述 | 第15-18页 |
| 1.4 常见蛋白小分子结合自由能的计算方法及优缺点 | 第18-22页 |
| 第二章 AS-IE与JAK2-配体自由能计算 | 第22-36页 |
| 2.1 AS-IE理论概述 | 第22-25页 |
| 2.1.1 丙氨酸扫描中特定残基结合自由能的计算 | 第23-24页 |
| 2.1.2 气相部分与相互作用熵(IE) | 第24页 |
| 2.1.3 液相部分与MM/GBSA | 第24-25页 |
| 2.1.4 蛋白质-配体总结合自由能 | 第25页 |
| 2.2 分子动力学模拟与AS-IE过程 | 第25-28页 |
| 2.3 AS-IE计算特异性残基与小分子间相互作用 | 第28-32页 |
| 2.3.1 蛋白-配体体系(3IOK)相互作用 | 第28-29页 |
| 2.3.2 蛋白-配体体系(4YTI)相互作用 | 第29-32页 |
| 2.4 AS-IE与热点残基的预测 | 第32-33页 |
| 2.5 AS-IE与JAK2-配体总结合自由能 | 第33-35页 |
| 2.6 小结 | 第35-36页 |
| 第三章 针对JAK2蛋白的小分子数据库筛选 | 第36-44页 |
| 3.1 引言 | 第36-38页 |
| 3.2 JAK2蛋白小分子对接 | 第38-40页 |
| 3.3 筛选小分子与AS-IE计算 | 第40-43页 |
| 3.4 小结 | 第43-44页 |
| 第四章 总结与展望 | 第44-46页 |
| 4.1 本论文的意义 | 第44页 |
| 4.2 未来和展望 | 第44-46页 |
| 参考文献 | 第46-51页 |
| 附录 | 第51-64页 |
| 致谢 | 第64页 |