| 摘要 | 第4-6页 |
| abstract | 第6-7页 |
| 第一章 绪论 | 第12-24页 |
| 1.1 引言 | 第12页 |
| 1.2 胱硫醚 β-裂解酶（CBL） | 第12-18页 |
| 1.2.1 胱硫醚 β-裂解酶简介 | 第12-16页 |
| 1.2.2 胱硫醚 β-裂解酶的催化机制 | 第16-17页 |
| 1.2.3 胱硫醚 β-裂解酶研究进展 | 第17-18页 |
| 1.3 同型半胱氨酸（Hcy）的测定 | 第18-23页 |
| 1.3.1 同型半胱氨酸简介 | 第18-20页 |
| 1.3.2 同型半胱氨酸的测定方法 | 第20-22页 |
| 1.3.3 酶循环法 | 第22-23页 |
| 1.4 本轮文的立题依据和研究内容 | 第23-24页 |
| 1.4.1 立题依据 | 第23页 |
| 1.4.2 研究内容 | 第23-24页 |
| 第二章 胱硫醚 β-裂解酶（CBL）基因的克隆和表达 | 第24-38页 |
| 2.1 引言 | 第24页 |
| 2.2 实验材料 | 第24-27页 |
| 2.3 实验方法 | 第27-33页 |
| 2.3.1 CBL目的基因的扩增 | 第27-28页 |
| 2.3.2 质粒载体的制备 | 第28-30页 |
| 2.3.3 大肠杆菌感受态细胞的制备 | 第30页 |
| 2.3.4 目的基因与质粒载体双酶切 | 第30-31页 |
| 2.3.5 重组质粒的构建 | 第31-32页 |
| 2.3.6 重组质粒的筛选 | 第32页 |
| 2.3.7 目的蛋白诱导表达 | 第32-33页 |
| 2.3.8 表达产物SDS-PAGE电泳分析 | 第33页 |
| 2.4 结果与讨论 | 第33-37页 |
| 2.4.1 CBL目的基因的扩增 | 第33-34页 |
| 2.4.2 质粒提取 | 第34-35页 |
| 2.4.3 重组质粒验证 | 第35-36页 |
| 2.4.4 基因表达产物的电泳验证 | 第36-37页 |
| 2.5 本章小结 | 第37-38页 |
| 第三章 重组胱硫醚 β-裂解酶（CBL）的分离纯化 | 第38-50页 |
| 3.1 引言 | 第38页 |
| 3.2 实验材料 | 第38-42页 |
| 3.3 实验方法 | 第42-47页 |
| 3.3.1 重组胱硫醚 β-裂解酶（CBL）的分离纯化 | 第42-44页 |
| 3.3.2 CBL酶的活性测定 | 第44-47页 |
| 3.4 结果与讨论 | 第47-49页 |
| 3.4.1 蛋白质浓度的测定 | 第47页 |
| 3.4.2 重组蛋白分离纯化 | 第47-49页 |
| 3.5 本章小结 | 第49-50页 |
| 第四章 重组胱硫醚 β-裂解酶（CBL）的酶学性质及应用 | 第50-71页 |
| 4.1. 引言 | 第50页 |
| 4.2 实验材料 | 第50-52页 |
| 4.3 实验方法 | 第52-57页 |
| 4.3.1 CBL酶学性质研究 | 第52-53页 |
| 4.3.2 酶循环法测定同型半胱氨酸 | 第53-55页 |
| 4.3.3 胱硫醚 β-合成酶（CBS）对酶循环法的影响 | 第55-56页 |
| 4.3.4 乳酸脱氢酶（LDH）对酶循环法的影响 | 第56-57页 |
| 4.4 结果与讨论 | 第57-69页 |
| 4.4.1 CBL重组酶的酶学性质 | 第57-62页 |
| 4.4.2 酶循环法测定同型半胱氨酸 | 第62-69页 |
| 4.5 本章小结 | 第69-71页 |
| 第五章 总结和展望 | 第71-73页 |
| 5.1 主要结论 | 第71-72页 |
| 5.2 展望 | 第72-73页 |
| 参考文献 | 第73-76页 |
| 致谢 | 第76-77页 |
| 攻读学位期间发表的学术论文目录 | 第77页 |
