| 摘要 | 第7-10页 |
| ABSTRACT | 第10-12页 |
| 缩略词 | 第13-14页 |
| 第一章 文献综述 | 第14-34页 |
| 1.1 变形菌视紫红质与视紫红质超家族概述 | 第14-19页 |
| 1.1.1 视紫红质超家族简介 | 第14-15页 |
| 1.1.2 功能和分类地位 | 第15-16页 |
| 1.1.3 光化学特性 | 第16-17页 |
| 1.1.4 变形菌视紫红质的关键氨基酸残基 | 第17-19页 |
| 1.2 变形菌视紫红质蛋白结构的研究进展 | 第19-23页 |
| 1.2.1 变形菌视紫红质三维结构的研究进展 | 第19-20页 |
| 1.2.2 绿光型变形菌视紫红质的核磁共振结构模型 | 第20-21页 |
| 1.2.3 蓝光型变形菌视紫红质的晶体结构模型 | 第21-22页 |
| 1.2.4 亚型变形菌视紫红质的晶体结构模型 | 第22-23页 |
| 1.3 变形菌视紫红质质子泵功能和质子转移机制 | 第23-27页 |
| 1.3.1 光循环特性和质子泵 | 第23-25页 |
| 1.3.2 质子传递机制 | 第25-27页 |
| 1.4 变形菌视紫红质的独有特性 | 第27-31页 |
| 1.4.1 光谱色彩调谐因子 | 第27-30页 |
| 1.4.2 席夫碱反离子Asp97的高pKa | 第30-31页 |
| 1.5 本论文研究的目的和意义 | 第31-34页 |
| 第二章 变形菌视紫红质HOT75BPR D97N的晶体结构及其质子转移途径的研究 | 第34-64页 |
| 2.1 实验材料 | 第34-35页 |
| 2.1.1 载体和菌株 | 第34页 |
| 2.1.2 培养基 | 第34页 |
| 2.1.3 主要试剂 | 第34-35页 |
| 2.1.4 主要仪器 | 第35页 |
| 2.2 实验方法 | 第35-38页 |
| 2.2.1 HOT75BPR D97N突变体蛋白的纯化 | 第35-36页 |
| 2.2.2 HOT75BPR D97N突变体蛋白含量的测定 | 第36页 |
| 2.2.3 HOT75BPR D97N突变体蛋白结晶条件的优化 | 第36-37页 |
| 2.2.4 HOT75BPR D97N突变体硒代甲硫氨酸蛋白的纯化和结晶 | 第37页 |
| 2.2.5 HOT75BPR D97N突变体蛋白晶体衍射能力的检查及数据采集 | 第37页 |
| 2.2.6 HOT75BPR D97N突变体蛋白晶体结构的解析 | 第37-38页 |
| 2.2.7 HOT75BPR D97N突变体蛋白晶体结构的分析 | 第38页 |
| 2.3 结果与分析 | 第38-59页 |
| 2.3.1 HOT75BPR D97N突变体天然态和Se-Met蛋白的纯化 | 第38-40页 |
| 2.3.2 HOT75BPR D97N突变体天然态和Se-Met蛋白结晶条件的优化 | 第40页 |
| 2.3.3 HOT75BPR D97N突变体蛋白晶体数据的处理及结构的解析 | 第40-43页 |
| 2.3.4 HOT75BPR D97N突变体蛋白晶体结构的分析 | 第43-46页 |
| 2.3.5 同源蛋白结构的比对分析 | 第46-54页 |
| 2.3.6 BPR的质子转移途径 | 第54-59页 |
| 2.4 讨论 | 第59-61页 |
| 2.5 小结 | 第61-64页 |
| 第三章 变形菌视紫红质分子间相互作用力调控席夫碱反离子Asp97的pKa值 | 第64-80页 |
| 3.1 实验材料 | 第64页 |
| 3.1.1 载体和菌株 | 第64页 |
| 3.2 实验方法 | 第64-65页 |
| 3.2.1 HOT75BPR D22V蛋白的纯化和结晶条件的优化 | 第64页 |
| 3.2.2 HOT75BPR D22V蛋白晶体衍射数据采集和处理 | 第64-65页 |
| 3.2.3 HOT75BPR D22V蛋白晶体结构的解析 | 第65页 |
| 3.2.4 HOT75BPR D22V蛋白晶体结构的分析 | 第65页 |
| 3.3 结果与分析 | 第65-74页 |
| 3.3.1 HOT75BPR D97N突变体晶体结构中Asp22的空间位置 | 第65-67页 |
| 3.3.2 HOT75BPR D97N突变体晶体结构中His75的空间位置 | 第67页 |
| 3.3.3 BPR中Trp34的作用 | 第67-69页 |
| 3.3.4 HOT75BPR D22V晶体结构的解析 | 第69-73页 |
| 3.3.5 HOT75BPR D22V晶体结构的变化 | 第73-74页 |
| 3.4 讨论 | 第74-78页 |
| 3.4.1 BPR中Asp97的pKa值的调控机制 | 第74-77页 |
| 3.4.2 BPR中Trp34-His75的氢键作用 | 第77-78页 |
| 3.5 小结 | 第78-80页 |
| 第四章 变形菌视紫红质105位氨基酸残基光谱调谐机理的研究 | 第80-100页 |
| 4.1 实验材料 | 第80页 |
| 4.1.1 载体和菌株 | 第80页 |
| 4.2 实验方法 | 第80-81页 |
| 4.2.1 HOT75BPR wt和Q105x蛋白的纯化和结晶条件的优化 | 第80-81页 |
| 4.2.2 HOT75BPR wt和Q105x晶体衍射数据采集、处理和结构解析 | 第81页 |
| 4.2.3 HOT75BPR wt和Q105x蛋白晶体结构的分析 | 第81页 |
| 4.2.4 HOT75BPR Q105x蛋白吸收光谱值的测量 | 第81页 |
| 4.3 结果与分析 | 第81-96页 |
| 4.3.1 HOT75BPR Q105x的光谱吸收特性 | 第81-85页 |
| 4.3.2 HOT75BPR Q105的局部空间结构 | 第85-87页 |
| 4.3.3 HOT75BPR wt和Q105x蛋白晶体结构的解析 | 第87-90页 |
| 4.3.4 光谱色彩调谐的结构基础 | 第90-96页 |
| 4.4 讨论 | 第96-97页 |
| 4.4.1 105位氨基酸光谱色彩调谐机制 | 第96页 |
| 4.4.2 光谱色彩调谐的复杂性 | 第96-97页 |
| 4.5 小结 | 第97-100页 |
| 全文总结 | 第100-102页 |
| 论文的创新点 | 第102-104页 |
| 参考文献 | 第104-112页 |
| 附录 | 第112-114页 |
| 攻读博士学位期间发表的论文 | 第114-116页 |
| 致谢 | 第116页 |
