| 摘要 | 第1-4页 |
| Abstract | 第4-9页 |
| 第一章 文献综述 | 第9-14页 |
| 1 热休克蛋白 | 第9-12页 |
| ·Hsp90的结构 | 第9-10页 |
| ·Hsp90是多种蛋白质的分子伴侣 | 第10-11页 |
| ·Hsp90的功能 | 第11-12页 |
| 2 WAP65 | 第12-13页 |
| ·Wap65 | 第12页 |
| ·Wap65的结构与分类 | 第12页 |
| ·Wap65与应激 | 第12-13页 |
| 3 本研究的目的及意义 | 第13-14页 |
| 第二章 草鱼热休克蛋白90的克隆、表达及其功能分析 | 第14-28页 |
| 1 前言 | 第14页 |
| 2 主要实验仪器和试剂 | 第14-16页 |
| ·仪器和产地 | 第14-15页 |
| ·主要试剂、试剂盒 | 第15页 |
| ·菌株和质粒 | 第15-16页 |
| 3 实验方法 | 第16-20页 |
| ·草鱼Hsp 90的克隆 | 第16页 |
| ·草鱼Hsp 90的分子特征 | 第16页 |
| ·草鱼Hsp 90的系统进化 | 第16页 |
| ·草鱼Hsp 90的组织表达 | 第16-17页 |
| ·草鱼Hsp90 ATPase结构域cDNA的克隆、原核表达及纯化 | 第17-18页 |
| ·草鱼Hsp90 ATPase结构域cDNA的克隆 | 第17页 |
| ·目的cDNA的连接与鉴定 | 第17-18页 |
| ·P_(ATPase)的原核表达 | 第18页 |
| ·P_(ATPase)的纯化 | 第18页 |
| ·蛋白质浓度的测定 | 第18-19页 |
| ·标准曲线的绘制 | 第18-19页 |
| ·样品的测定 | 第19页 |
| ·Hsp 90热保护实验 | 第19页 |
| ·CiHsp 90对柠檬酸合成酶(CS)的凝集作用 | 第19页 |
| ·真核表达载体的构建 | 第19-20页 |
| 4 结果 | 第20-26页 |
| ·CiHsp 90的克隆和分子特征 | 第20页 |
| ·CiHsp 90的分子特征 | 第20-22页 |
| ·Hsp90系统进化 | 第22-23页 |
| ·Hsp90受热诱导表达上调 | 第23页 |
| ·草鱼Hsp 90ATPase结构域cDNA克隆、原核表达纯化及蛋白定量 | 第23-25页 |
| ·Hsp90在温度胁迫时对大肠杆菌的应激作用 | 第25-26页 |
| ·Hsp90 P_(ATPase)与citrate synthase(CS)的结合 | 第26页 |
| 5 讨论 | 第26-28页 |
| 第三章 草鱼WAP65基因的克隆和鉴定 | 第28-36页 |
| 1 引言 | 第28页 |
| 2 材料(见第二章2实验材料) | 第28页 |
| 3 实验方法 | 第28-29页 |
| ·草鱼Wap65的克隆及分子特征 | 第28-29页 |
| ·草鱼Wap65的分子特征 | 第29页 |
| ·草鱼Wap65与其他鱼类及人血红素结合蛋白的同源性比对分析 | 第29页 |
| ·Wap65系统进化分析 | 第29页 |
| ·草鱼Wap65的组织表达 | 第29页 |
| 4 实验结果 | 第29-34页 |
| ·草鱼Wap65基因的克隆和分子特征 | 第29-30页 |
| ·草鱼Wap65基因的分子特征 | 第30-31页 |
| ·草鱼Wap65基因与其它的鱼类的同源性比对分析 | 第31-32页 |
| ·Wap65的系统分化 | 第32页 |
| ·荧光定量PCR检测草鱼Wap65组织表达特征 | 第32-34页 |
| ·热激诱导草鱼Wap65基因表达上调 | 第32-33页 |
| ·Poly I:C诱导草鱼Wap65基因的表达 | 第33-34页 |
| ·LPS诱导草鱼Wap65基因的表达 | 第34页 |
| 5 讨论 | 第34-36页 |
| 第四章 小结 | 第36-37页 |
| 参考文献 | 第37-42页 |
| 致谢 | 第42-43页 |
| 附录1:论文列表 | 第43页 |
