| 摘要 | 第1-4页 |
| Abstract | 第4-7页 |
| 第一章 绪论 | 第7-17页 |
| ·干扰素β结构与性质 | 第7-8页 |
| ·IFN β受体 | 第8页 |
| ·干扰素β的信号转导途径 | 第8-10页 |
| ·JAK-STAT途径 | 第9页 |
| ·p38 MAPK（丝裂原活化蛋白激酶）途径 | 第9-10页 |
| ·IRF途径 | 第10页 |
| ·干扰素抗病毒机制[9] | 第10-12页 |
| ·蛋白激酶 (PKR)系统 | 第11页 |
| ·2’,5’-寡聚腺苷酸合成酶（2’,5’-OAS）/ RNaseL系统[14,15] | 第11页 |
| ·Mx蛋白系统 | 第11-12页 |
| ·其他途径 | 第12页 |
| ·IFN β治疗肝炎研究进展 | 第12-14页 |
| ·乙型肝炎的治疗 | 第12-13页 |
| ·丙型肝炎的治疗 | 第13-14页 |
| ·长效重组β干扰素 | 第14-15页 |
| ·立题背景及研究内容 | 第15-17页 |
| 第二章 融合蛋白rHSA-IFNβ的生物制备 | 第17-27页 |
| ·材料 | 第18-19页 |
| ·主要仪器 | 第18页 |
| ·主要试剂 | 第18页 |
| ·层析填料 | 第18-19页 |
| ·工程菌 | 第19页 |
| ·培养基 | 第19页 |
| ·方法 | 第19-22页 |
| ·融合蛋白rHSA-IFNβ的发酵制备 | 第19-21页 |
| ·融合蛋白rHSA-IFNβ的分离纯化 | 第21-22页 |
| ·结果与讨论 | 第22-27页 |
| ·超滤浓缩 | 第22页 |
| ·Blue Sepharose Fast Flow 层析结果 | 第22-23页 |
| ·SP Sepharose Fast Flow 层析结果 | 第23-24页 |
| ·G25 凝胶过滤层析结果 | 第24页 |
| ·融合蛋白的分离纯化结果总结 | 第24-27页 |
| 第三章 融合蛋白rHSA-IFNβ质量标准的建立 | 第27-47页 |
| ·材料 | 第27-28页 |
| ·主要仪器 | 第27-28页 |
| ·主要试剂 | 第28页 |
| ·细胞株与病毒 | 第28页 |
| ·方法 | 第28-36页 |
| ·融合蛋白的蛋白含量测定 | 第29页 |
| ·融合蛋白的纯度测定 | 第29-30页 |
| ·融合蛋白的相对分子量测定 | 第30页 |
| ·融合蛋白的糖基化分析 | 第30-31页 |
| ·融合蛋白的Western blotting 鉴定 | 第31-32页 |
| ·融合蛋白的N端分析 | 第32页 |
| ·融合蛋白的肽图分析 | 第32-33页 |
| ·融合蛋白的紫外光谱分析 | 第33页 |
| ·融合蛋白的等电点测定 | 第33-34页 |
| ·宿主菌蛋白残留量 | 第34页 |
| ·外源性DNA残留量 | 第34页 |
| ·内毒素含量测定 | 第34-35页 |
| ·融合蛋白rHSA-IFNβ体外活性评价 | 第35-36页 |
| ·结果与讨论 | 第36-47页 |
| ·融合蛋白的纯度测定 | 第36-37页 |
| ·融合蛋白的相对分子量测定 | 第37-38页 |
| ·融合蛋白的糖基化分析 | 第38-39页 |
| ·融合蛋白的Western blotting 鉴定 | 第39页 |
| ·融合蛋白的N端分析 | 第39-41页 |
| ·融合蛋白的肽图分析 | 第41-42页 |
| ·融合蛋白的紫外光谱分析 | 第42页 |
| ·融合蛋白的等电点测定 | 第42-43页 |
| ·宿主菌蛋白残留量 | 第43页 |
| ·外源性DNA残留量 | 第43-44页 |
| ·内毒素含量测定 | 第44-45页 |
| ·融合蛋白质量鉴定结果总结 | 第45页 |
| ·融合蛋白rHSA-IFNβ体外活性评价 | 第45-47页 |
| 结论与展望 | 第47-49页 |
| 致谢 | 第49-51页 |
| 参考文献 | 第51-54页 |
| 附录 作者在攻读硕士学位期间发表的论文 | 第54页 |
