| 摘要 | 第1-5页 |
| ABSTRACT | 第5-7页 |
| 缩略词表 | 第7-8页 |
| 一、文献综述 | 第8-29页 |
| ·蛋白甲基化修饰 | 第8-10页 |
| ·蛋白精氨酸甲基化 | 第10-13页 |
| ·精氨酸甲基化调节细胞的过程 | 第13-21页 |
| ·精氨酸甲基化的自身调节 | 第21-24页 |
| ·精氨酸甲基转移酶与疾病 | 第24-26页 |
| ·PRMT5的研究进展 | 第26-29页 |
| 二 材料和方法 | 第29-49页 |
| ·材料和仪器 | 第29-34页 |
| ·材料与试剂 | 第29-33页 |
| ·仪器设备 | 第33-34页 |
| ·实验方法 | 第34-49页 |
| ·RMT5相关载体的构建 | 第34-35页 |
| ·蛋白表达纯化 | 第35-36页 |
| ·分子筛(Superdex-200) | 第36-37页 |
| ·质谱分析(MS) | 第37-38页 |
| ·甲基转移酶活性分析 | 第38-39页 |
| ·用Far Western印迹来检测蛋白质-蛋白质相互作用 | 第39-43页 |
| ·细胞常规培养 | 第43-45页 |
| ·细胞的瞬时转染 | 第45-49页 |
| 三 实验结果 | 第49-57页 |
| ·对PRMT5几个缺失突变体的功能研究 | 第49-53页 |
| ·PRMT5各种不同突变体的载体构建 | 第49页 |
| ·PRMT5的体外表达及其纯化 | 第49-51页 |
| ·PRMT5各种突变体的体外表达及其纯化 | 第51-52页 |
| ·不同PRMT5突变体的体外活性研究 | 第52-53页 |
| ·MEP50的表达纯化及其对PRMT5催化活性的影响 | 第53页 |
| ·PRMT5与GM130之间的相互作用 | 第53-57页 |
| ·GM130不同片段的载体构建及表达纯化 | 第54页 |
| ·FarWestern检测PRMT5与GM130之间的相互作用 | 第54-57页 |
| 四 讨论与结论 | 第57-61页 |
| 参考文献 | 第61-71页 |
| 致谢 | 第71-72页 |
| 在读期间研究成果及参与的科研项目 | 第72页 |
