| 摘要 | 第3-4页 |
| ABSTRACT | 第4页 |
| 第1章 绪论 | 第7-21页 |
| 1.1 课题研究的目的和意义 | 第7-8页 |
| 1.2 脂联素蛋白结构与功能 | 第8-11页 |
| 1.2.1 脂联素蛋白 | 第8页 |
| 1.2.2 脂联素蛋白结构 | 第8-9页 |
| 1.2.3 脂联素蛋白功能 | 第9-11页 |
| 1.3 脂联素受体蛋白结构与功能 | 第11-13页 |
| 1.3.1 脂联素受体蛋白 | 第11页 |
| 1.3.2 脂联素受体蛋白结构 | 第11-12页 |
| 1.3.3 脂联素受体蛋白功能 | 第12-13页 |
| 1.4 脂联素功能信号机制 | 第13-17页 |
| 1.4.1 脂联素功能的研究 | 第13-14页 |
| 1.4.2 脂联素信号传导的三条途径 | 第14-17页 |
| 1.4.3 脂联素基因多态性对脂联素功能的影响 | 第17页 |
| 1.5 针对脂联素-脂联素受体进行的治疗研究 | 第17-18页 |
| 1.5.1 脂联素假说 | 第17页 |
| 1.5.2 脂联素及其受体类似物的研究 | 第17-18页 |
| 1.6 去垢剂的种类、功能及作用机制 | 第18-19页 |
| 1.7 最新研究变革及研究方向 | 第19页 |
| 1.8 本文主要研究内容 | 第19-21页 |
| 第2章 实验材料、试剂与方法 | 第21-29页 |
| 2.1 实验材料 | 第21页 |
| 2.1.1 真核表达系统 | 第21页 |
| 2.1.2 原核表达系统 | 第21页 |
| 2.2 实验试剂 | 第21-22页 |
| 2.3 实验原理及方法 | 第22-29页 |
| 2.3.1 分子克隆 | 第22-24页 |
| 2.3.2 细胞培养 | 第24-25页 |
| 2.3.3 转染 | 第25页 |
| 2.3.4 蛋白表达 | 第25-26页 |
| 2.3.5 蛋白纯化 | 第26-28页 |
| 2.3.6 Western Blotting | 第28页 |
| 2.3.7 Adiponectin与Adip R1 的相互作用检测 | 第28-29页 |
| 第3章 脂联素蛋白的表达及纯化 | 第29-36页 |
| 3.1 引言 | 第29页 |
| 3.2 脂联素蛋白的表达检测 | 第29-30页 |
| 3.2.1 脂联素在原核表达系统中的表达检测 | 第29页 |
| 3.2.2 脂联素在真核表达系统中的表达检测 | 第29-30页 |
| 3.3 脂联素蛋白的纯化 | 第30-35页 |
| 3.3.1 原核表达系统中脂联素蛋白的纯化 | 第30-32页 |
| 3.3.2 真核表达系统中脂联素蛋白的纯化 | 第32-35页 |
| 3.4 讨论 | 第35页 |
| 3.5 本章小结 | 第35-36页 |
| 第4章 Adip R1的表达纯化及蛋白相互作用研究 | 第36-47页 |
| 4.1 引言 | 第36页 |
| 4.2 Adip R1 的表达及纯化 | 第36-43页 |
| 4.2.1 Adip R1 的表达检测 | 第36-38页 |
| 4.2.2 Adip R1 最优表达条件的筛选 | 第38-39页 |
| 4.2.3 Adip R1 最优纯化条件的筛选 | 第39-42页 |
| 4.2.4 其余两种脂联素受体截短体蛋白的表达 | 第42-43页 |
| 4.3 Adiponectin与Adip R1 相互作用的研究 | 第43-45页 |
| 4.3.1 分子筛层析研究两种蛋白的相互作用 | 第43-44页 |
| 4.3.2 Pull-down实验研究两种蛋白的相互作用 | 第44-45页 |
| 4.4 讨论 | 第45-46页 |
| 4.5 本章小结 | 第46-47页 |
| 结论 | 第47-48页 |
| 参考文献 | 第48-58页 |
| 致谢 | 第58页 |
