草鱼（Ctenopharyngodon idella）胶原凝集素（collectin）和转铁蛋白（transferrin）功能的初步分析
| 摘要 | 第1-4页 |
| Abstract | 第4-9页 |
| 第一章 文献综述 | 第9-16页 |
| ·C-型凝集素 | 第9-13页 |
| ·C-型凝集素的结构特征-糖识别域(CRD) | 第10-11页 |
| ·C-型凝集素的分类 | 第11-12页 |
| ·C-型凝集素的功能 | 第12-13页 |
| ·胶原凝集素 | 第13-14页 |
| ·胶原凝集素的分类 | 第13页 |
| ·胶原凝集素的研究进展及鱼类凝集素的研究 | 第13-14页 |
| ·转铁蛋白 | 第14-15页 |
| ·本研究的目的及意义 | 第15-16页 |
| 第二章 实验方法 | 第16-27页 |
| ·主要仪器与设备 | 第16页 |
| ·主要试剂、试剂盒 | 第16页 |
| ·质粒和菌株 | 第16-17页 |
| ·相关软件 | 第17页 |
| ·草鱼胶原凝集素基因的克隆及其分子特征 | 第17-25页 |
| ·胶原凝集素基因的克隆及其分子特征 | 第17-18页 |
| ·胶原凝集素的系统进化 | 第18页 |
| ·CRD cDNA克隆载体的构建 | 第18-21页 |
| ·目的cDNA片段的克隆 | 第18-19页 |
| ·目的cDNA的连接与鉴定 | 第19-21页 |
| ·P_(CRD)重组蛋白原核表达 | 第21页 |
| ·表达产物的纯化(P_(CRD)) | 第21-23页 |
| ·P_(CRD)蛋白质浓度的测定 | 第23-24页 |
| ·标准曲线的绘制 | 第23页 |
| ·样品的测定 | 第23-24页 |
| ·P_(CRD)凝集细菌实验 | 第24页 |
| ·细菌的培养 | 第24页 |
| ·细菌的凝集试验 | 第24页 |
| ·凝集兔红血球细胞试验 | 第24页 |
| ·糖抑制试验 | 第24-25页 |
| ·浓度梯度试验 | 第25页 |
| ·草鱼转铁蛋白结合铁离子分析 | 第25-27页 |
| ·仪器设备、试剂及质粒、菌株 | 第25页 |
| ·转铁蛋白克隆载体的构建 | 第25-26页 |
| ·目的cDNA的克隆 | 第25-26页 |
| ·目的cDNA的连接与鉴定 | 第26页 |
| ·原核表达 | 第26页 |
| ·表达产物的纯化 | 第26页 |
| ·P_(Tf1)、P_(Tf2)蛋白质浓度的测定 | 第26页 |
| ·重组蛋白结合铁离子能力分析 | 第26-27页 |
| ·转铁蛋白样品的光谱分析 | 第26页 |
| ·转铁蛋白样品的SDS-PAGE电泳 | 第26-27页 |
| 第三章 结果与分析 | 第27-37页 |
| ·草鱼胶原凝集素基因的克隆及其分子特征 | 第27-28页 |
| ·胶原凝集素的系统进化 | 第28-29页 |
| ·P_(CRD)的原核表达及纯化 | 第29页 |
| ·P_(CRD)浓度的测定 | 第29-31页 |
| ·P_(CRD)凝集功能 | 第31-32页 |
| ·P_(CRD)的糖抑制实验 | 第32-33页 |
| ·草鱼转铁蛋白2个铁离子结合域的原核表达及纯化 | 第33页 |
| ·P_(Tf)1、P_(Tf)2浓度的测定 | 第33-34页 |
| ·转铁蛋白结合铁离子能力分析 | 第34-37页 |
| ·转铁蛋白样品的光谱分析 | 第34-35页 |
| ·P_(Tf)与Fe~(3+)的体外结合分析 | 第35-37页 |
| 第四章 讨论 | 第37-41页 |
| ·草鱼胶原凝集素基因功能分析 | 第37-38页 |
| ·胶原凝集素的鉴定 | 第37页 |
| ·胶原凝集素的凝集功能 | 第37-38页 |
| ·胶原凝集素活性的离子依赖性 | 第38页 |
| ·草鱼转铁蛋白基因2个结构域功能分析 | 第38-41页 |
| ·转铁蛋白铁离子双重平衡作用 | 第39-41页 |
| 第五章 小结与展望 | 第41-42页 |
| ·小结 | 第41页 |
| ·展望 | 第41-42页 |
| 参考文献 | 第42-47页 |
| 致谢 | 第47-49页 |
| 附录1:缩略语 | 第49-50页 |
| 附录2:论文列表 | 第50页 |
