提要 | 第4-5页 |
摘要 | 第5-7页 |
ABSTRACT | 第7-9页 |
目录 | 第10-12页 |
英文缩写词表 | 第12-13页 |
第1章 绪论 | 第13-27页 |
1.1 表位 | 第13-14页 |
1.1.1 表位类型 | 第13-14页 |
1.2 表位疫苗 | 第14-20页 |
1.2.1 表位的筛选 | 第14-16页 |
1.2.2 表位肽疫苗修饰与设计优化 | 第16-17页 |
1.2.3 FMDV 的 VP1 表位 | 第17-18页 |
1.2.4 重组蛋白空间结构预测 | 第18-19页 |
1.2.5 疫苗活性 | 第19-20页 |
1.3 FMDV 的疫苗的研究 | 第20-23页 |
1.3.1 基础性疫苗 | 第20页 |
1.3.2 新式疫苗 | 第20-23页 |
1.4 大肠杆菌表达系统 | 第23-25页 |
1.4.1 大肠杆菌表达系统构成 | 第23页 |
1.4.2 大肠杆菌表达系统的优缺点 | 第23页 |
1.4.3 规避该系统缺点的策略 | 第23-25页 |
1.5 本研究的目的、意义及技术路线 | 第25-27页 |
1.5.1 目的 | 第25页 |
1.5.2 意义 | 第25-26页 |
1.5.3 技术路线 | 第26-27页 |
第2章 材料与方法 | 第27-41页 |
2.1 实验材料 | 第27-29页 |
2.1.1 试剂及材料 | 第27页 |
2.1.2 质粒与菌种 | 第27-28页 |
2.1.3 培养基 | 第28页 |
2.1.4 主要实验设备 | 第28-29页 |
2.2 引物的设计与合成 | 第29-30页 |
2.3 表位串联多肽 DNA 序列的获取 | 第30-31页 |
2.4 重组质粒的构建 | 第31-35页 |
2.5 重组蛋白的表达 | 第35页 |
2.6 重组蛋白的鉴定 | 第35-37页 |
2.7 重组蛋白纯化 | 第37-39页 |
2.8 重组蛋白浓度检测 | 第39页 |
2.9 重组蛋白功能检测 | 第39-41页 |
第3章 结果 | 第41-67页 |
3.1 VP1 表位串联多肽的设计、构建与表达 | 第41-50页 |
3.1.1 VP1 表位串联多肽的设计 | 第41-43页 |
3.1.2 JXL-1 质粒的构建 | 第43-48页 |
3.1.3 JXL-1 的表达 | 第48-50页 |
3.2 CJ 的设计、构建与表达 | 第50-53页 |
3.2.1 CJ 质粒的设计 | 第50页 |
3.2.2 CJ 的构建 | 第50-52页 |
3.2.3 CJ 的表达 | 第52-53页 |
3.3 HJC 的设计、构建与表达 | 第53-55页 |
3.3.1 HJC 质粒的设计 | 第53-54页 |
3.3.2 HJC 的构建 | 第54页 |
3.3.3 HJC 的表达 | 第54-55页 |
3.4 PFJ 的设计、构建、表达、纯化及活性检测 | 第55-62页 |
3.4.1 PFJ 的设计 | 第55-56页 |
3.4.2 PFJ 质粒的构建 | 第56-58页 |
3.4.3 PFJ 的表达 | 第58-59页 |
3.4.4 PFJ 的纯化 | 第59-60页 |
3.4.5 PFJ 的活性检测 | 第60-62页 |
3.5 NJ 的设计、构建、表达、纯化与活性检测 | 第62-67页 |
3.5.1 NJ 质粒的设计 | 第62页 |
3.5.2 NJ 的构建 | 第62-63页 |
3.5.3 NJ 的表达 | 第63-64页 |
3.5.4 NJ 的纯化 | 第64-65页 |
3.5.5 NJ 的活性检测 | 第65-67页 |
第4章 讨论 | 第67-72页 |
第5章 结论 | 第72-73页 |
参考文献 | 第73-79页 |
个人简历 | 第79-80页 |
致谢 | 第80页 |