| 摘要 | 第1-6页 |
| Abstract | 第6-8页 |
| 目录 | 第8-11页 |
| 第一章 文献综述 | 第11-21页 |
| ·选题背景与研究现状 | 第11-12页 |
| ·蛋壳品质的研究意义 | 第11页 |
| ·蛋壳的形成 | 第11页 |
| ·蛋壳品质研究的现状 | 第11-12页 |
| ·蛋白多糖 | 第12-13页 |
| ·蛋白多糖的概述 | 第12页 |
| ·蛋白多糖的功能作用 | 第12-13页 |
| ·蛋壳中糖胺聚糖的研究现状 | 第13页 |
| ·OC-116 的研究概况及其研究意义 | 第13-15页 |
| ·蛋壳中基质蛋白的研究 | 第13-14页 |
| ·OC-116 蛋白多糖的研究进展 | 第14-15页 |
| ·蛋白翻译后修饰 | 第15-17页 |
| ·磷酸化修饰及其作用 | 第16页 |
| ·糖基化修饰及其作用 | 第16-17页 |
| ·蛋白质性质的研究方法 | 第17-19页 |
| ·蛋白纯化方法 | 第17-18页 |
| ·蛋白质测序 | 第18页 |
| ·蛋白结晶的研究及方法 | 第18-19页 |
| ·研究目的和研究意义 | 第19-21页 |
| 第二章 家鸡 OC-116 编码基因克隆与表达 | 第21-60页 |
| ·材料与试剂 | 第21-24页 |
| ·蛋鸡组织 cDNA | 第21页 |
| ·菌株及质粒 | 第21页 |
| ·引物合成及重组质粒测序 | 第21页 |
| ·各种试剂和仪器 | 第21-22页 |
| ·溶液配制 | 第22-24页 |
| ·实验方法 | 第24-34页 |
| ·家鸡 OC-116 编码基因克隆 | 第24-25页 |
| ·感受态细胞的制备 | 第24页 |
| ·引物设计 | 第24-25页 |
| ·OC-116 编码基因进化同源性分析 | 第25-32页 |
| ·OC-116 编码基因的同源性分析 | 第32页 |
| ·家鸡 OC-116 编码基因的进化突变分析 | 第32页 |
| ·家鸡 OC-116 编码基因的原核表达 | 第32-34页 |
| ·家鸡 OC-116 编码基因原核表达重组质粒的构建 | 第32-33页 |
| ·OC-116N/Z/C 与 pET-28b 重组质粒的亚克隆 | 第33-34页 |
| ·OC-116 编码基因不同肽段的原核表达 | 第34页 |
| ·结果与分析 | 第34-57页 |
| ·家鸡 OC-116 编码基因克隆 | 第34-45页 |
| ·OC-116 各片段（OC-116N/Z/C）重组质粒的构建 | 第34-37页 |
| ·OC-116 各片段重组质粒的鉴定 | 第37-39页 |
| ·OC-116GFP 全长基因重组质粒的构建 | 第39-45页 |
| ·OC-116 编码基因进化同源分析结果 | 第45-47页 |
| ·OC-116 编码基因进化同源性分析结果 | 第45页 |
| ·家鸡 OC-116 编码基因的进化突变分析 | 第45-47页 |
| ·家鸡 OC-116 编码基因的原核表达 | 第47-57页 |
| ·构建原核表达重组质粒 | 第47-55页 |
| ·原核表达重组质粒的诱导表达 | 第55-57页 |
| ·讨论 | 第57-60页 |
| ·序列中突变位点分析 | 第57-58页 |
| ·菌液鉴定的假阳性结果 | 第58页 |
| ·不同肽段的诱导表达情况 | 第58-60页 |
| 第三章 家鸡 OC-116Z 抗体制备 | 第60-76页 |
| ·材料与试剂 | 第60-61页 |
| ·原核表达菌株 | 第60页 |
| ·各种试剂和仪器 | 第60页 |
| ·溶液配制 | 第60-61页 |
| ·实验方法 | 第61-66页 |
| ·家鸡 OC-116Z 编码基因原核表达条件的优化 | 第61-62页 |
| ·家鸡 OC-116Z 肽段纯化条件的优化 | 第62-63页 |
| ·OC-116Z 蛋白纯化中洗脱液中咪唑浓度的优化 | 第62-63页 |
| ·OC-116Z 蛋白纯化中盐浓度及洗脱液用量的优化 | 第63页 |
| ·家鸡 OC-116Z 肽段的纯化 | 第63-64页 |
| ·OC-116Z 蛋白纯化 | 第63页 |
| ·OC-116Z 蛋白的浓缩及浓度的测定 | 第63-64页 |
| ·家鸡 OC-116Z 肽段的抗体制备及检测 | 第64-66页 |
| ·抗体的制备 | 第64页 |
| ·抗体的检测 | 第64-66页 |
| ·结果与分析 | 第66-74页 |
| ·家鸡 OC-116Z 编码基因原核表达条件的优化 | 第66-68页 |
| ·菌种和 IPTG 浓度的的优化 | 第66-67页 |
| ·菌液 OD 值的优化 | 第67页 |
| ·诱导时间的优化 | 第67-68页 |
| ·家鸡 OC-116Z 肽段纯化条件的优化 | 第68-70页 |
| ·OC-116Z 蛋白纯化中洗脱液咪唑浓度的优化 | 第68-69页 |
| ·OC-116Z 蛋白纯化中盐浓度的优化 | 第69-70页 |
| ·家鸡 OC-116Z 肽段的纯化 | 第70-72页 |
| ·OC-116Z 蛋白纯化 | 第70页 |
| ·OC-116Z 蛋白的浓缩及浓度的测定 | 第70-72页 |
| ·家鸡 OC-116Z 肽段的抗体制备 | 第72-74页 |
| ·抗体 OC-116Z 的 Elisa 检测 | 第72-73页 |
| ·抗体的 Western blot 检测 | 第73-74页 |
| ·讨论 | 第74-76页 |
| ·原核表达条件的优化 | 第74页 |
| ·蛋白纯化条件的探索 | 第74-76页 |
| 第四章 家鸡 OC-116Z 肽段的晶体培养 | 第76-91页 |
| ·材料与试剂 | 第76页 |
| ·试剂材料 | 第76页 |
| ·试剂的配制 | 第76页 |
| ·实验方法 | 第76-78页 |
| ·家鸡 OC-116Z 肽段的稳定性检测 | 第76-77页 |
| ·家鸡 OC-116Z 肽段结构域的检测 | 第77页 |
| ·家鸡 OC-116Z 肽段聚合特性的检测分子筛法 | 第77页 |
| ·家鸡 OC-116Z 肽段聚合特性的检测戊二醛交联法 | 第77-78页 |
| ·家鸡 OC-116Z 肽段的晶体培养 | 第78页 |
| ·结果与分析 | 第78-89页 |
| ·蛋白二级结构预测 | 第78页 |
| ·家鸡 OC-116Z 肽段的稳定性检测 | 第78-81页 |
| ·蛋白质 OC-116Z 的选择 | 第78-80页 |
| ·蛋白质 OC-116Z 稳定性的检测结果 | 第80-81页 |
| ·家鸡 OC-116Z 肽段结构域的检测 | 第81-82页 |
| ·家鸡 OC-116Z 肽段聚合特性的检测分子筛法 | 第82-86页 |
| ·OC-116Z 肽段聚合特性的检测 Seperose 6 凝胶柱子 | 第82-84页 |
| ·OC-116Z 肽段聚合特性的检测 Seperose12 凝胶柱子 | 第84-86页 |
| ·家鸡 OC-116Z 肽段聚合特性的检测戊二醛交联法 | 第86-87页 |
| ·家鸡 OC-116Z 肽段的晶体培养 | 第87-89页 |
| ·讨论 | 第89-91页 |
| ·蛋白过分子筛时注意事项 | 第89页 |
| ·戊二醛交联实验 | 第89-91页 |
| 第五章 结论和展望 | 第91-93页 |
| ·结论 | 第91页 |
| ·展望 | 第91-93页 |
| 参考文献 | 第93-100页 |
| 附录 | 第100-102页 |
| 个人简介及在校期间科研情况和论文情况 | 第102-103页 |
| 致谢 | 第103页 |
