| 中文摘要 | 第1-10页 |
| ABSTRACT | 第10-13页 |
| 英文缩略词及中文对照表 | 第13-14页 |
| 第一章 文献综述 | 第14-44页 |
| 引言 | 第14-15页 |
| 1. 糖化酶的产生 | 第15页 |
| 2. 糖化酶的分子结构 | 第15-21页 |
| 3. 糖化酶的作用方式 | 第21-24页 |
| 4. 糖化酶对淀粉的作用机制 | 第24-25页 |
| 5. 糖化酶活性测定方法与分析 | 第25-26页 |
| 6. 糖化酶的分离纯化 | 第26-32页 |
| 7. 糖化酶的基因克隆及表达的研究 | 第32-39页 |
| 8. 蛋白质工程提高糖化酶活性 | 第39-40页 |
| 9. 糖化酶的应用 | 第40-41页 |
| 10. 糖化酶的生产研究发展方向 | 第41-43页 |
| 选题的目的意义 | 第43-44页 |
| 第二章 嗜热毛壳菌（Chaetomium thermophilum）热稳定性糖化酶的纯化及特性 | 第44-63页 |
| 1. 材料与方法 | 第44-50页 |
| ·实验材料 | 第44-45页 |
| ·实验方法 | 第45-50页 |
| 2. 结果与分析 | 第50-59页 |
| ·不同培养时间对糖化酶活性的影响 | 第50页 |
| ·酶的分离纯化 | 第50-53页 |
| ·薄层层析 | 第53-54页 |
| ·高效液相色谱(HPLC) | 第54-55页 |
| ·总糖含量 | 第55页 |
| ·糖化酶的特性研究 | 第55-58页 |
| ·N-端氨基酸序列测定 | 第58-59页 |
| 3. 讨论 | 第59-63页 |
| ·Chaetomium thermophilum 糖化酶的纯化方法 | 第59-61页 |
| ·Chaetomium thermophilum 糖化酶的稳定性 | 第61-62页 |
| ·Chaetomium thermophilum 糖化酶活性与金属离子的关系 | 第62页 |
| ·Chaetomium thermophilum 糖化酶的作用方式 | 第62页 |
| ·Chaetomium thermophilum 糖化酶的应用潜力和存在的问题 | 第62-63页 |
| 第三章 嗜热毛壳菌热稳定性糖化酶基因的cDNA 克隆及其序列分析 | 第63-100页 |
| 1. 材料和方法 | 第63-77页 |
| ·材料 | 第63-65页 |
| ·实验方法 | 第65-77页 |
| 2. 结果与分析 | 第77-96页 |
| ·引物设计 | 第77-78页 |
| ·Chaetomium thermophilum 总RNA 的提取 | 第78-79页 |
| ·糖化酶基因的分离 | 第79-84页 |
| ·糖化酶基因的核苷酸序列和氨基酸序列分析 | 第84-96页 |
| 3. 讨论 | 第96-100页 |
| ·用RACE 技术分离基因 | 第96-99页 |
| ·糖化酶基因gla 结构 | 第99-100页 |
| 第四章 Chaetomium thermophilum 热稳定糖化酶基因在毕赤酵母中的表达 | 第100-133页 |
| 1. 材料和方法 | 第100-111页 |
| ·材料 | 第100-102页 |
| ·试验方法 | 第102-111页 |
| 2. 结果与分析 | 第111-125页 |
| ·糖化酶成熟肽基因序列的限制性酶切位点分析结果 | 第111-112页 |
| ·糖化酶基因的定点突变 | 第112-114页 |
| ·糖化酶基因在毕赤酵母中的表达 | 第114-125页 |
| 3. 讨论 | 第125-133页 |
| ·Pichia pastoris 表达系统表达重组糖化酶 | 第125-132页 |
| ·表达糖化酶的酶学特性 | 第132-133页 |
| 第五章 结论和建议 | 第133-135页 |
| 1. 结论 | 第133页 |
| 2. 建议 | 第133-135页 |
| 参考文献 | 第135-155页 |
| 致谢 | 第155-156页 |
| 攻读学位期间发表论文情况 | 第156页 |
