| 第一章 引言 | 第1-18页 |
| ·蛋白质特征概述 | 第6-12页 |
| ·蛋白质的分级结构 | 第8页 |
| ·蛋白质的二级结构 | 第8-12页 |
| ·α螺旋 | 第8-10页 |
| ·β折叠片 | 第10-12页 |
| ·影响蛋白质空间结构的主要因素 | 第12页 |
| ·蛋白质结构预测 | 第12-15页 |
| ·烯醇酶概况及研究目的和内容 | 第15-16页 |
| 参考文献 | 第16-18页 |
| 第二章 分子模拟理论基础 | 第18-53页 |
| ·分子模拟技术和理论--同源模建 | 第18-23页 |
| ·结构保守性分析 | 第19-20页 |
| ·主链结构预测 | 第20-22页 |
| ·侧链结构预测 | 第22页 |
| ·模型优化 | 第22-23页 |
| ·理论计算方法预测蛋白质结构 | 第23-46页 |
| ·力场 | 第25-27页 |
| ·Born-Oppenheimer近似 | 第25-26页 |
| ·力场的组成和定义 | 第26-27页 |
| ·能量表示 | 第27页 |
| ·力场参数化 | 第27页 |
| ·统计力学的一些基本概念 | 第27-34页 |
| ·相空间 | 第28页 |
| ·系综、系综平均、和时间平均 | 第28-30页 |
| ·微正则系综、正则系综、和巨正则系综 | 第30-31页 |
| ·微正则分布 | 第31-32页 |
| ·正则分布 | 第32-34页 |
| ·分子力学 | 第34-38页 |
| ·优化的概念 | 第35页 |
| ·优化算法 | 第35-36页 |
| ·优化中要注意的几点 | 第36-38页 |
| ·分子动力学模拟 | 第38-46页 |
| ·积分算法 | 第39-41页 |
| ·微正则系综的分子动力学 | 第41-42页 |
| ·正则系综的分子动力学 | 第42-44页 |
| ·等温等压系综的分子动力学 | 第44-46页 |
| ·分子对接 | 第46-48页 |
| 参考文献 | 第48-53页 |
| 第三章 烯醇酶结构的分子模拟 | 第53-68页 |
| ·理论方法 | 第53-55页 |
| ·ENOLASE氨基酸序列 | 第53-54页 |
| ·ENOLASE三维结构的同源模建 | 第54-55页 |
| ·同源模建ENOLASE可变区的三维结构优化 | 第55页 |
| ·对最终模建的ENOLASE三维结构的评估 | 第55页 |
| ·结果和讨论 | 第55-66页 |
| 参考文献 | 第66-68页 |
| 第四章 烯醇酶与PGA的相互作用 | 第68-81页 |
| ·理论方法 | 第68-70页 |
| ·ENOLASE烯醇酶与PGA复合物结构的构建 | 第69-70页 |
| ·利用Affinity精细对接PGA到ENOLASE活性区域 | 第70页 |
| ·PGA与ENOLASE复合物结构的优化 | 第70页 |
| ·结果和讨论 | 第70-81页 |
| ·分子对接结果表明VDW相互作用在ENOLASE烯醇酶配体结合过程中起主要作用 | 第71-73页 |
| ·ENOLASE烯醇酶活性中心区域与PGA形成氢键网络 | 第73-81页 |
| ·小结 | 第81页 |
| 参考文献 | 第81-83页 |
| 摘 要 | 第83-86页 |
| 英文摘要 | 第86-89页 |
| 攻读硕士期间发表论文 | 第89-90页 |
| 原创性声明 | 第90-91页 |
| 致 谢 | 第91页 |
