| 摘要 | 第1-7页 |
| ABSTRACT | 第7-11页 |
| 第一篇 酵母组蛋白伴侣Rtt106的结构与功能研究 | 第11-72页 |
| 第一章 综述:组蛋白修饰及组蛋白伴侣Rtt106的研究进展 | 第11-27页 |
| ·概述:表观遗传学 | 第11-15页 |
| ·染色质的共价修饰 | 第15-19页 |
| ·组蛋白H3 Lys56位乙酰化修饰相关研究进展 | 第19-22页 |
| ·组蛋白分子伴侣介绍 | 第22-25页 |
| ·Rtt106蛋白功能介绍 | 第25-27页 |
| 第二章 实验结果与讨论 | 第27-55页 |
| ·Rtt106蛋白的表达、纯化与结晶 | 第27页 |
| ·X射线衍射数据的收集 | 第27-28页 |
| ·晶体结构解析 | 第28-29页 |
| ·模型质量分析 | 第29-32页 |
| ·Rtt106-M的整体结构 | 第32-34页 |
| ·Rtt106-M与Pob3-M的结构比较 | 第34-36页 |
| ·Rtt106-M与组蛋白H3-H4的相互作用分析 | 第36-39页 |
| ·Rtt106-M与核酸的相互作用的发现与分析 | 第39-42页 |
| ·Rtt106-M通过互相独立的区域结合组蛋白H3-H4和dsDNA | 第42-43页 |
| ·Rtt106结合DNA和组蛋白能力对端粒区异染色质形成的影响 | 第43-47页 |
| ·讨论 | 第47-51页 |
| ·对Rtt109和Vps75的初步研究 | 第51-53页 |
| ·展望 | 第53-54页 |
| 本篇小结 | 第54-55页 |
| 第三章 实验材料与方法 | 第55-62页 |
| 参考文献 | 第62-72页 |
| 第二篇 新生多肽结合复合物(NAC)的结构功能研究 | 第72-107页 |
| 第一章 综述:NAC的功能背景及研究进展 | 第72-80页 |
| ·蛋白分子伴侣 | 第72-76页 |
| ·NAC研究进展 | 第76-80页 |
| 第二章 实验结果与讨论 | 第80-99页 |
| ·人源新生多肽结合复合物(NAC)的表达、纯化与结晶 | 第80-82页 |
| ·X射线衍射数据的收集与结构解析 | 第82-86页 |
| ·结构分析 | 第86-87页 |
| ·与古细菌NAC蛋白(aeNAC)结构的比较 | 第87-89页 |
| ·NACA的同二体结构模型 | 第89-90页 |
| ·NACA同二体的NAC结构域内表面是一个核酸结合域 | 第90-94页 |
| ·NAC结构域内表面的核酸结合域对NACA细胞定位的影响 | 第94-95页 |
| ·讨论 | 第95-96页 |
| ·展望 | 第96-98页 |
| 本篇小结 | 第98-99页 |
| 第三章 实验材料与方法 | 第99-107页 |
| 参考文献 | 第107-112页 |
| 致谢 | 第112-113页 |
