| 摘要 | 第4-7页 |
| Abstract | 第7-10页 |
| 第一章 绪论 | 第14-24页 |
| 1.1 蛋白质二级结构的介绍与二级结构指定的生物意义 | 第14-15页 |
| 1.2 蛋白质二级结构指定方法的介绍与比较 | 第15-22页 |
| 1.3 本文的结构 | 第22-24页 |
| 第二章 基于螺旋几何的蛋白质螺旋的指定与分析 | 第24-56页 |
| 2.1 研究背景 | 第24-25页 |
| 2.2 研究方法 | 第25-37页 |
| 2.2.1 数据来源及处理 | 第25页 |
| 2.2.2 螺旋曲线上连续均匀分布C_α原子螺旋参数的计算 | 第25-28页 |
| 2.2.3 连续非均匀分布C_α原子螺旋参数的计算 | 第28-31页 |
| 2.2.4 螺旋打分函数 | 第31-32页 |
| 2.2.5 α，310，螺旋以及左手螺旋的指定 | 第32-34页 |
| 2.2.6 螺旋打分函数的参数和阈值 | 第34-37页 |
| 2.3 研究结果 | 第37-45页 |
| 2.3.1 HELIX-F，DSSP，STRIDE指定的螺旋长度分布 | 第37-39页 |
| 2.3.2 HELIX-F，DSSP，STRIDE指定的螺旋比较 | 第39-45页 |
| 2.4 HELIX-F在结构分析上的应用 | 第45-54页 |
| 2.4.1 HELIX-F的输出结果与大分子可视化 | 第45-47页 |
| 2.4.2 HELIX-F指定的-螺旋与蛋白质配体结合位点的关系 | 第47页 |
| 2.4.3 HELIX-F分析蛋白质分子动力学变化 | 第47-48页 |
| 2.4.4 残基的螺旋打分与残基溶剂可及面积以及氢键的关系 | 第48-50页 |
| 2.4.5 HELIX-F对左手螺旋的指定 | 第50-51页 |
| 2.4.6 HELIX-F对PPII螺旋的指定 | 第51-53页 |
| 2.4.7 DNA中脱氧核苷酸螺旋打分与结构的关系 | 第53-54页 |
| 2.5 本章小结 | 第54-56页 |
| 第三章 基于蛋白质C_α片段的二级结构指定 | 第56-74页 |
| 3.1 研究背景 | 第56-57页 |
| 3.2 研究方法 | 第57-65页 |
| 3.2.1 二级结构指定程序来源 | 第57页 |
| 3.2.2 数据来源与处理 | 第57-58页 |
| 3.2.3 二级结构C_α片段的获取 | 第58页 |
| 3.2.4 离群二级结构C_α片段的检测 | 第58-59页 |
| 3.2.5 C_α片段的聚类和类内中心片段的选取 | 第59-61页 |
| 3.2.6 SACF指定蛋白质二级结构 | 第61-63页 |
| 3.2.7 二级结构指定结果的比较方法 | 第63-65页 |
| 3.3 研究结果 | 第65-72页 |
| 3.3.1 不同二级结构指定方法的比较 | 第65-71页 |
| 3.3.2 离群C_α片段与蛋白质功能的关系 | 第71-72页 |
| 3.4 本章小节 | 第72-74页 |
| 第四章 多因素配体结合位点倾向指数及其应用 | 第74-96页 |
| 4.1 研究背景 | 第74-75页 |
| 4.2 研究方法 | 第75-84页 |
| 4.2.1 数据来源及处理 | 第75-76页 |
| 4.2.2 蛋白质氨基酸残基物理化学性质的计算 | 第76-77页 |
| 4.2.3 氨基酸残基的分类 | 第77页 |
| 4.2.4 拉氏图上倾向于配体结合位点区域的产生 | 第77-80页 |
| 4.2.5 蛋白质溶剂格点和溶剂格点簇 | 第80-81页 |
| 4.2.6 多因素配体结合倾向指数（MF-PLB） | 第81-84页 |
| 4.3 研究结果 | 第84-94页 |
| 4.3.1 拉氏图上“热点”区域氨基酸残基的分布 | 第84-86页 |
| 4.3.2“热点”区域残基的物理化学性质 | 第86-89页 |
| 4.3.3 利用MF-PLB预测蛋白质配体结合位点 | 第89-94页 |
| 4.4 本章小节 | 第94-96页 |
| 第五章 总结与展望 | 第96-100页 |
| 5.1 研究总结 | 第96-98页 |
| 5.2 研究展望 | 第98-100页 |
| 参考文献 | 第100-108页 |
| 作者在学期间所取得的科研成果 | 第108-110页 |
| 致谢 | 第110页 |
