| 第一部分 文献综述 | 第1-22页 |
| 1． 抗菌肽的研究进展 | 第9-17页 |
| 1．1 抗菌肽的发现 | 第9页 |
| 1．2 抗菌肽的分类及理化性质 | 第9-11页 |
| 1．3 抗菌肽的作用机制 | 第11-15页 |
| 1．4 抗菌肽的药理作用及应用前景 | 第15-16页 |
| 1．5 Cecropin类抗菌肽 | 第16-17页 |
| 2． 人源溶菌酶的研究进展 | 第17-18页 |
| 2．1 人源溶菌酶的理化性质 | 第17页 |
| 2．2 人源溶菌酶的药理作用及应用前景 | 第17-18页 |
| 3． 抗菌肽基因工程研究进展 | 第18-19页 |
| 3．1 抗菌肽克隆基因的表达 | 第18页 |
| 3．2 人工合成抗菌肽基因和融合肽基因的表达 | 第18-19页 |
| 4． 实验的意义和研究内容 | 第19-22页 |
| 第二部分 材料和方法 | 第22-39页 |
| 1． 主要试剂与仪器 | 第22-23页 |
| 1．1 基本试剂及生产厂家 | 第22页 |
| 1．2 酶和其它试剂 | 第22页 |
| 1．3 本实验所用的菌株及质粒 | 第22页 |
| 1．4 主要仪器和厂家 | 第22-23页 |
| 1．5 试剂和培养基 | 第23页 |
| 2． 实验方法 | 第23-39页 |
| 2．1 融合基因序列设计与合成 | 第23-25页 |
| 2．2 抗菌肽Cecropin B的基因序列设计与合成 | 第25-28页 |
| 2．3 人源溶菌酶的基因的获得 | 第28-29页 |
| 2．4 抗菌肽Cecropin B基因和人源溶菌酶基因的酶切反应 | 第29页 |
| 2．5 PCR产物的纯化及回收 | 第29-31页 |
| 2．6 目的片断与测序载体pBS-T的酶连 | 第31-32页 |
| 2．7 连接产物的转化及鉴定 | 第32-34页 |
| 2．8 融合基因Cecropin B-hLy与表达载体pET32a的连接 | 第34-35页 |
| 2．9 重组质粒pET32a-CB-hLy的转化与鉴定 | 第35页 |
| 2．10 重组菌株的诱导表达试验 | 第35-36页 |
| 2．11 融合蛋白Cecropin B-hLysozyme的分析 | 第36-38页 |
| 2．12 融合蛋白活性测定 | 第38-39页 |
| 第三部分 结果与分析 | 第39-47页 |
| 3．1 融合基因Cecropin B-hLysozyme测序载体的构建 | 第39-42页 |
| 3．1．1 重叠区合成Cecropin B基因及PCR扩增hLysozyme基因结果 | 第39页 |
| 3．1．2 克隆载体的构建与鉴定 | 第39-40页 |
| 3．1．3 测序结果 | 第40-42页 |
| 3．2 融合基因Cecropin B-hLysozyme表达载体的构建 | 第42-44页 |
| 3．2．1 重组质粒pET32a-CB-hLy的构建及酶切鉴定 | 第42-43页 |
| 3．2．2 重组质粒pET32a-CB-hLy的测序结果 | 第43-44页 |
| 3．3 融合基因Cecropin B-hLysozyme在大肠杆菌中的表达 | 第44-45页 |
| 3．3．1 在大肠杆菌BL21(DE3)中的表达 | 第44页 |
| 3．3．2 在大肠杆菌BL21(DE3)pLysS中的表达 | 第44-45页 |
| 3．4 融合蛋白Cecropin B-hLysozyme的分析 | 第45-47页 |
| 3．4．1 亲和层析IDA-Cu | 第45-46页 |
| 3．4．2 凝胶排阻脱盐柱层析G-25 | 第46页 |
| 3．4．3 活性测定 | 第46-47页 |
| 第四部分 讨论 | 第47-49页 |
| 1． 融合基因Cecropin B-hLysozyme的人工合成 | 第47页 |
| 2． 表达系统中的问题 | 第47-48页 |
| 3． 需要进一步研究的问题 | 第48-49页 |
| 第五部分 结论 | 第49-50页 |
| 第六部分 参考文献 | 第50-56页 |
| 致谢 | 第56页 |
