| 摘要 | 第5-7页 |
| ABSTRACT | 第7-8页 |
| 第一章 绪论 | 第11-19页 |
| 1.1 研究对象 | 第11-14页 |
| 1.1.1 趋化因子与白细胞介素 8 | 第11-12页 |
| 1.1.2 G蛋白偶联受体与CXCR1 | 第12-14页 |
| 1.2 研究意义 | 第14页 |
| 1.3 国内外研究进展 | 第14-17页 |
| 1.4 科学问题及论文结构 | 第17-19页 |
| 1.4.1 科学问题的提出 | 第17-18页 |
| 1.4.2 研究的主要内容 | 第18页 |
| 1.4.3 论文撰写安排 | 第18-19页 |
| 第二章 材料与方法 | 第19-28页 |
| 2.1 分子动力学模拟 | 第19-26页 |
| 2.1.1 分子动力学模拟软件 | 第19页 |
| 2.1.2 分子动力学模拟硬件 | 第19-20页 |
| 2.1.3 分子动力学模拟原理 | 第20-22页 |
| 2.1.4 跨膜蛋白的分子动力学模拟 | 第22-24页 |
| 2.1.5 分子动力学模拟配置文件 | 第24-25页 |
| 2.1.6 TCL脚本语言 | 第25-26页 |
| 2.2 数据分析 | 第26-28页 |
| 2.2.1 RMSD与RMSF | 第26页 |
| 2.2.2 氢键、盐桥及静电相互作用 | 第26-27页 |
| 2.2.3 溶剂可达表面积 | 第27页 |
| 2.2.4 残基相互作用指数 | 第27页 |
| 2.2.5 分子表面标测 | 第27-28页 |
| 第三章 CXCR1 与IL-8 对接复合物的计算机模拟 | 第28-41页 |
| 3.1 引言 | 第28页 |
| 3.2 方法与材料 | 第28-30页 |
| 3.2.1 分子对接构建CXCR1 与IL-8 复合物结构 | 第28-29页 |
| 3.2.2 模拟系统构建 | 第29-30页 |
| 3.2.3 能量最小化与平衡 | 第30页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第30-39页 |
| 3.3.1 对接构象的筛选 | 第30-32页 |
| 3.3.2 Model I结合面相互作用 | 第32-38页 |
| 3.3.3 结合面残基RII指数分析 | 第38-39页 |
| 3.4 本章小结 | 第39-41页 |
| 第四章 CXCR1 与IL-8 的动态结合 | 第41-55页 |
| 4.1 引言 | 第41页 |
| 4.2 方法与材料 | 第41-43页 |
| 4.2.1 同源模建CXCR1N末端 9-29 号残基片段 | 第41-42页 |
| 4.2.2 建立不同结合状态的CXCR1/IL-8 系统 | 第42-43页 |
| 4.2.3 建立模拟系统 | 第43页 |
| 4.2.4 能量最小化与平衡 | 第43页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第43-52页 |
| 4.3.1 分子动力学模拟反映3个模型的构象差异 | 第43-47页 |
| 4.3.2 Step1 的受体-配体相互作用 | 第47-49页 |
| 4.3.3 Step1 向Step2 演化 | 第49-51页 |
| 4.3.4 分子动力学模拟反映G蛋白结合位点的暴露 | 第51-52页 |
| 4.4 本章小结 | 第52-55页 |
| 第五章 总结与展望 | 第55-58页 |
| 参考文献 | 第58-64页 |
| 附录 | 第64-67页 |
| 攻读硕士学位期间取得的研究成果 | 第67-68页 |
| 致谢 | 第68-69页 |
| 附件 | 第69页 |
