| 摘要 | 第3-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 主要符号表 | 第9-11页 |
| 第一章 文献综述 | 第11-18页 |
| 1.1 寄生虫半胱氨酸蛋白酶和组织蛋白酶E | 第11-14页 |
| 1.1.1 寄生虫半胱氨酸蛋白酶的研究 | 第12-13页 |
| 1.1.2 组织蛋白酶E的研究 | 第13-14页 |
| 1.2 蜱半胱氨酸蛋白酶抑制分子（cystatin） | 第14-16页 |
| 1.2.1 Cystatin的结构和分类 | 第15页 |
| 1.2.2 Cystatin抗原虫的作用 | 第15-16页 |
| 1.3 小结 | 第16-18页 |
| 第二章 B.microti半胱氨酸蛋白酶和组织蛋白酶E的基因克隆 | 第18-33页 |
| 2.1 引言 | 第18页 |
| 2.2 实验材料 | 第18-19页 |
| 2.2.1 实验动物 | 第18页 |
| 2.2.2 实验试剂 | 第18-19页 |
| 2.3 实验方法 | 第19-24页 |
| 2.3.1 虫体冻存和复苏 | 第19页 |
| 2.3.2 血涂片制备 | 第19页 |
| 2.3.3 虫体的收集 | 第19-20页 |
| 2.3.4 总RNA的提取 | 第20页 |
| 2.3.5 B.microti半胱氨酸蛋白酶和组织蛋白酶E保守片段的扩增 | 第20-23页 |
| 2.3.6 Bm CYP和BmCATEB基因的序列分析 | 第23-24页 |
| 2.4 实验结果 | 第24-31页 |
| 2.4.1 B.microti半胱氨酸蛋白酶和组织蛋白酶E在转录组序列中筛选 | 第24页 |
| 2.4.2 B.microti半胱氨酸蛋白酶和组织蛋白酶E保守片段的扩增 | 第24-25页 |
| 2.4.3 Bm CYP和BmCATEB的序列分析 | 第25-28页 |
| 2.4.4 Bm CYP和BmCATEB与其他物种的同源性关系分析 | 第28-31页 |
| 2.5 讨论 | 第31-33页 |
| 第三章 Bm CYP和BmCATEB的原核表达、鉴定及活性分析 | 第33-46页 |
| 3.1 引言 | 第33页 |
| 3.2 实验材料 | 第33-34页 |
| 3.2.1 实验试剂 | 第33-34页 |
| 3.3 实验方法 | 第34-41页 |
| 3.3.1 表达质粒的构建 | 第34-37页 |
| 3.3.2 重组蛋白表达形式分析 | 第37-38页 |
| 3.3.3 蛋白纯化及定量 | 第38-39页 |
| 3.3.4 重组蛋白的Western-blot鉴定 | 第39-40页 |
| 3.3.5 重组蛋白的酶活性分析 | 第40-41页 |
| 3.4 实验结果 | 第41-45页 |
| 3.4.1 表达质粒的构建 | 第41-42页 |
| 3.4.2 重组蛋白的纯化及定量 | 第42-43页 |
| 3.4.3 Western-blot | 第43-44页 |
| 3.4.4 酶活性分析 | 第44-45页 |
| 3.5 讨论 | 第45-46页 |
| 第四章 巴贝斯虫两种蛋白酶与蜱分子的互作研究 | 第46-55页 |
| 4.1 引言 | 第46页 |
| 4.2 实验材料 | 第46-47页 |
| 4.2.1 实验动物 | 第46页 |
| 4.2.2 实验试剂 | 第46-47页 |
| 4.3 实验方法 | 第47-51页 |
| 4.3.1 RHcyst-1、RHcyst-2 在感染B.microti蜱体的表达情况 | 第47-48页 |
| 4.3.2 巴贝斯虫经蜱传播的检测 | 第48-50页 |
| 4.3.3 rRHcyst-1 和rRHcyst-2 对BmCYP和BmCATEB抑制活性分析 | 第50-51页 |
| 4.4 实验结果 | 第51-54页 |
| 4.4.1 RHcyst-1、RHcyst-2 在感染巴贝斯虫蜱体的表达情况 | 第51-52页 |
| 4.4.2 巴贝斯虫经蜱传播的检测 | 第52-53页 |
| 4.4.3 rRHcyst-1 和rRHcyst-2 对BmCYP和BmCATEB抑制活性分析 | 第53-54页 |
| 4.5 讨论 | 第54-55页 |
| 第五章 全文结论 | 第55-56页 |
| 参考文献 | 第56-60页 |
| 附录 | 第60-65页 |
| 攻读学位期间取得的研究成果 | 第65-66页 |
| 致谢 | 第66-67页 |
