摘要 | 第3-5页 |
Abstract | 第5-7页 |
本论文的主要创新点 | 第8-11页 |
第一章 绪论 | 第11-34页 |
1.1 前言 | 第11-12页 |
1.2 蛋白质的结构、功能和性质 | 第12-15页 |
1.2.1 蛋白质的结构 | 第12-15页 |
1.2.2 蛋白质的功能和性质 | 第15页 |
1.3 常见的模型蛋白 | 第15-18页 |
1.3.1 血清白蛋白(Serum Albumin,SA) | 第15-17页 |
1.3.2 葡萄糖氧化酶(Glucose Oxidase,GOx) | 第17页 |
1.3.3 肌红蛋白(Myoglobin,Mb) | 第17-18页 |
1.3.4 免疫球蛋白(Immunoglobulin,Ig.) | 第18页 |
1.4 常见的与蛋白质作用的小分子物质 | 第18-21页 |
1.4.1 小分子变性剂和还原剂 | 第19-20页 |
1.4.2 药物小分子 | 第20-21页 |
1.5 小分子与蛋白质作用的研究方法 | 第21-33页 |
1.5.1 紫外—可见吸收光谱法(UV-vis absorption spectroscopy,UV-vis) | 第21-22页 |
1.5.2 荧光光谱法(Fluorescence Spectroscopy) | 第22-26页 |
1.5.3 圆二色谱法(Circular Dichroism,CD) | 第26-28页 |
1.5.4 红外光谱法(Infrared Spectroscopy) | 第28-30页 |
1.5.5 激光拉曼光谱法(1aser Raman spectroscopy) | 第30-31页 |
1.5.6 电化学方法 | 第31-32页 |
1.5.7 其他研究方法 | 第32-33页 |
1.6 本论文的指导思想 | 第33-34页 |
第二章 胍离子诱导的葡萄糖氧化酶活性中心周围微环境的变化 | 第34-52页 |
2.1 引言 | 第34-35页 |
2.2 实验部分 | 第35-37页 |
2.2.1 试剂 | 第35页 |
2.2.2 胍离子诱导下葡萄糖氧化酶去折叠体系的制备 | 第35页 |
2.2.3 仪器和程序 | 第35-37页 |
2.3 结果与讨论 | 第37-50页 |
2.3.1 GO_x的电催化活性 | 第37-41页 |
2.3.2 黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)的微环境变化 | 第41-42页 |
2.3.3 葡萄糖氧化酶(GOx)的构象结构 | 第42-46页 |
2.3.4 胍离子(Gdm~+)与葡萄糖氧化酶(GOx)作用的分子模拟计算 | 第46-50页 |
2.4 结论 | 第50-52页 |
第三章 抗肿瘤药物与人血清白蛋白结合并诱导其ⅡA域微环境变化的探讨 | 第52-68页 |
3.1 引言 | 第52-53页 |
3.2 实验部分 | 第53-55页 |
3.2.1 试剂 | 第53页 |
3.2.2 仪器和程序 | 第53-55页 |
3.3 结果与讨论 | 第55-67页 |
3.3.1 FU与HSA的相互作用 | 第55-56页 |
3.3.2 HSA与FU作用前后的构象变化 | 第56-58页 |
3.3.3 HSA中Trp 214残基周围微环境的变化 | 第58-65页 |
3.3.4 FU与HSA的结合过程及结合位点的分子模拟研究 | 第65-67页 |
3.4 结论 | 第67-68页 |
第四章 酞菁锌衍生物诱导的人血清白蛋白位点微环境的变化 | 第68-90页 |
4.1 引言 | 第68-69页 |
4.2 实验部分 | 第69-73页 |
4.2.1 试剂 | 第69-70页 |
4.2.2 仪器和程序 | 第70-73页 |
4.3 结果与讨论 | 第73-89页 |
4.3.1 ZnPcs衍生物与HSA的相互作用 | 第73-74页 |
4.3.2 HSA在ZnPcs衍生物作用下的构象变化 | 第74-77页 |
4.3.3 HSA与ZnPcs衍生物的作用位点、微环境变化研究 | 第77-84页 |
4.3.4 HSA与ZnPcs衍生物的分子对接模拟 | 第84-89页 |
4.4 结论 | 第89-90页 |
第五章 不同pH环境下肌红蛋白结构及血红素微环境变化的研究 | 第90-101页 |
5.1 引言 | 第90-91页 |
5.2 实验部分 | 第91-93页 |
5.2.1 试剂 | 第91页 |
5.2.2 pH诱导Mb去折叠 | 第91页 |
5.2.3 仪器和程序 | 第91-93页 |
5.3 结果与讨论 | 第93-100页 |
5.3.1 肌红蛋白(Mb)在不同pH值缓冲液中的电化学响应 | 第93-96页 |
5.3.2 肌红蛋白(Mb)在不同pH值缓冲液中的结构变化 | 第96-98页 |
5.3.3 不同pH条件下肌红蛋白(Mb)的血红素周围微环境的变化 | 第98-100页 |
5.4 结论 | 第100-101页 |
总结与展望 | 第101-103页 |
参考文献 | 第103-122页 |
在读期间发表的学术论文 | 第122-123页 |
致谢 | 第123页 |