| 中文摘要 | 第1-7页 |
| Abstract | 第7-13页 |
| 英文缩写词表 | 第13-14页 |
| 第一章 综述 | 第14-34页 |
| 第一节 芝免疫调节蛋白结构与功能的研究进展 | 第14-26页 |
| 1 灵芝免疫调节蛋白的生物学特征 | 第15-17页 |
| ·灵芝及其免疫调节蛋白家族 | 第15-16页 |
| ·LZ-8 的特征 | 第16-17页 |
| 2 LZ-8 蛋白的结构 | 第17-20页 |
| ·一级结构—氨基酸序列 | 第17-18页 |
| ·高级结构 | 第18-20页 |
| 3 LZ-8 的免疫调节功能 | 第20-24页 |
| ·凝集红细胞功能 | 第21页 |
| ·促进淋巴细胞的增殖与影响细胞因子的表达 | 第21-22页 |
| ·抗肿瘤特性 | 第22-24页 |
| 4 小结 | 第24-26页 |
| 第二节 融合蛋白的基因工程重组表达技术研究进展 | 第26-34页 |
| 1 融合蛋白表达技术简述 | 第26-28页 |
| 2 融合蛋白的种类与应用 | 第28-33页 |
| ·Ig 融合蛋白 | 第28-31页 |
| ·人血清白蛋白融合蛋白 | 第31-32页 |
| ·水蛭素融合蛋白 | 第32页 |
| ·其他融合蛋白 | 第32-33页 |
| 3 小结 | 第33-34页 |
| 第二章 LZ8-Fc 融合蛋白的构建表达及鉴定 | 第34-52页 |
| ·实验材料 | 第34-37页 |
| ·实验器材及设备 | 第34页 |
| ·实验试剂及配制 | 第34-37页 |
| ·实验方法 | 第37-44页 |
| ·pPICZɑ-LZ8-Fc 表达载体的构建 | 第37-42页 |
| ·pPICZɑA-LZ8-Fc 重组质粒的酵母转化及鉴定 | 第42-44页 |
| ·实验结果 | 第44-50页 |
| ·目的片段的 PCR 扩增 | 第44-46页 |
| ·目的片段和质粒的酶切连接 | 第46-47页 |
| ·重组质粒的鉴定 | 第47-50页 |
| ·重组质粒的酵母电转化及表达筛选 | 第50页 |
| ·讨论与小结 | 第50-52页 |
| ·讨论 | 第50-51页 |
| ·小结 | 第51-52页 |
| 第三章 LZ8-Fc 融合蛋白的中试发酵和纯化 | 第52-66页 |
| ·实验材料 | 第52-53页 |
| ·实验器材及设备 | 第52页 |
| ·实验试剂及配制 | 第52-53页 |
| ·实验方法 | 第53-57页 |
| ·LZ8-Fc 融合蛋白的中试发酵 | 第53-56页 |
| ·发酵液初处理 | 第56页 |
| ·LZ8-Fc 融合蛋白的纯化 | 第56-57页 |
| ·实验结果 | 第57-63页 |
| ·中试发酵 LZ8-Fc 融合蛋白的鉴定 | 第57-59页 |
| ·发酵上清纯化的鉴定 | 第59-62页 |
| ·质谱分析 | 第62-63页 |
| ·讨论与小结 | 第63-66页 |
| ·讨论 | 第63-65页 |
| ·小结 | 第65-66页 |
| 第四章 LZ8-Fc 融合蛋白的活性实验和稳定性分析 | 第66-84页 |
| ·实验材料 | 第66-67页 |
| ·实验器材及设备 | 第66页 |
| ·实验试剂及配制 | 第66-67页 |
| ·实验方法 | 第67-70页 |
| ·BCA 蛋白浓度测定试剂盒定量 | 第67-68页 |
| ·LZ8-Fc 纯度鉴定 | 第68页 |
| ·融合蛋白的绵羊血凝集实验 | 第68-69页 |
| ·γ干扰素活性 | 第69-70页 |
| ·半衰期实验 | 第70页 |
| ·圆二色谱及分子动力学鉴定 | 第70页 |
| ·实验结果 | 第70-79页 |
| ·BCA 蛋白定量 | 第70-71页 |
| ·融合蛋白纯度及组装方式鉴定 | 第71-72页 |
| ·LZ8-Fc 绵羊血凝集活性 | 第72-73页 |
| ·γ干扰素活性 | 第73-74页 |
| ·半衰期实验 | 第74-75页 |
| ·融合蛋白的分子动力学研究 | 第75-78页 |
| ·融合蛋白的分子组装 | 第78-79页 |
| ·讨论与小结 | 第79-84页 |
| ·讨论 | 第79-81页 |
| ·小结 | 第81-84页 |
| 第五章 结论 | 第84-86页 |
| 参考文献 | 第86-96页 |
| 在学期间所取得的科研成果 | 第96-97页 |
| 致谢 | 第97页 |