| 摘要 | 第1-7页 |
| ABSTRACT | 第7-12页 |
| 第一章 文献综述 | 第12-22页 |
| 1 戊型肝炎病毒的研究概况 | 第12-18页 |
| ·病原学 | 第12-14页 |
| ·蛋白晶体结构学 | 第14-15页 |
| ·流行病学 | 第15-17页 |
| ·疫苗的研制 | 第17页 |
| ·HEV重组蛋白在疫苗研发中的应用 | 第17-18页 |
| 2 戊型肝炎病毒ORF3的研究进展 | 第18-22页 |
| ·HEVORF3的分子生物学特性 | 第18-19页 |
| ·HEVORF3的生物功能 | 第19-21页 |
| ·ORF3蛋白在基因工程疫苗中的应用 | 第21-22页 |
| 3 本研究的目的与意义 | 第22页 |
| 第二章 戊型肝炎病毒ORF3蛋白的原核表达及纯化 | 第22-45页 |
| 1 材料 | 第22-24页 |
| ·菌株和质粒 | 第22-23页 |
| ·主要试剂 | 第23页 |
| ·主要仪器 | 第23-24页 |
| 2 实验方法 | 第24-33页 |
| ·目的基因的克隆及纯化 | 第24-25页 |
| ·重组表达载体的构建 | 第25-29页 |
| ·融合蛋白的表达检测 | 第29-31页 |
| ·融合蛋白的纯化 | 第31-33页 |
| 3 结果 | 第33-41页 |
| ·HEVORF3基因的PCR扩增结果 | 第33-34页 |
| ·HEVORF3片段和载体质粒酶切结果 | 第34页 |
| ·重组表达质粒的构建及鉴定 | 第34-36页 |
| ·融合蛋白的表达检测 | 第36-38页 |
| ·融合蛋白的纯化 | 第38-41页 |
| 4 讨论 | 第41-45页 |
| 第三章 人核糖体40s亚基RPS11蛋白的原核表达和纯化 | 第45-56页 |
| 1 材料 | 第45-46页 |
| ·菌株及质粒 | 第45页 |
| ·主要试剂 | 第45页 |
| ·主要仪器 | 第45-46页 |
| 2 实验方法 | 第46-50页 |
| ·目的基因的扩增及纯化 | 第46-47页 |
| ·重组表达载体的构建 | 第47-48页 |
| ·融合蛋白的表达检测 | 第48-49页 |
| ·融合蛋白的纯化 | 第49-50页 |
| 3 结果 | 第50-54页 |
| ·RPS11基因的PCR扩增结果 | 第50-51页 |
| ·重组表达质粒的鉴定 | 第51-52页 |
| ·融合蛋白的表达检测 | 第52-53页 |
| ·融合蛋白的纯化 | 第53-54页 |
| 4 讨论 | 第54-56页 |
| 第四章 HEVORF3与候选互作蛋白相互作用的初步探究 | 第56-61页 |
| 1 材料 | 第56页 |
| ·主要试剂 | 第56页 |
| ·主要仪器 | 第56页 |
| 2 方法 | 第56-57页 |
| ·GST-ORF3作为诱饵蛋白的GSTPull-down实验 | 第56-57页 |
| ·GST-RPS11作为诱饵蛋白的GSTPull-down实验 | 第57页 |
| 3 结果 | 第57-59页 |
| ·GST-ORF3作为诱饵蛋白的GSTPull-down结果 | 第57-58页 |
| ·GST-RPS11作为诱饵蛋白的GSTPull-down结果 | 第58-59页 |
| 4 讨论 | 第59-61页 |
| 第五章 结论 | 第61-62页 |
| 参考文献 | 第62-71页 |
| 附录1 溶液配制 | 第71-73页 |
| 附录2 缩略词表 | 第73-74页 |
| 致谢 | 第74-75页 |
| 攻读学位期间发表或录用的论文 | 第75页 |
