第一章 绪论 | 第1-34页 |
·Hepcidin的结构特点 | 第19-20页 |
·Hepcidin的表达调控 | 第20-22页 |
·机体铁负荷多诱导hepcidin mRNA表达 | 第20页 |
·机体缺铁可显著下调hepcidin mRNA的表达 | 第20-21页 |
·贫血和缺氧可显著降低hepcidin mRNA的表达 | 第21页 |
·细菌、致炎物质和细胞因子 | 第21页 |
·C/EBPa是调节肝细胞hepcidin表达的重要激活分子 | 第21-22页 |
·发育对肝脏hepcidin mRNA表达的调控 | 第22页 |
·核因子κ-B参与小鼠hepcidin基因的转录调控 | 第22页 |
·铁代谢与hepcidin | 第22-27页 |
·小肠铁的吸收 | 第23页 |
·机体内铁的转运、利用、储存和循环 | 第23-24页 |
·机体铁稳态的维持 | 第24页 |
·铁调节激素hepcidin | 第24-25页 |
·Hepcidin对铁代谢的调节 | 第25-27页 |
·Hepcidin的其他功能 | 第27页 |
·Hepcidin相关疾病 | 第27页 |
·Hepcidin的制备方法 | 第27-28页 |
·包涵体的分离纯化与复性 | 第28-33页 |
·包涵体形成的原因 | 第28-29页 |
·包涵体的分离与溶解 | 第29页 |
·包涵体蛋白的复性 | 第29-30页 |
·提高复性效率的策略 | 第30-33页 |
·论文的研究思路 | 第33-34页 |
第二章 金属螯合亲和层析 | 第34-49页 |
·引言 | 第34-35页 |
·材料与设备 | 第35-36页 |
·表达菌株 | 第35页 |
·试剂 | 第35-36页 |
·实验设备 | 第36页 |
·实验方法 | 第36-40页 |
·蛋白表达及包涵体的制备 | 第36页 |
·包涵体的溶解 | 第36页 |
·金属螯合层析 | 第36-37页 |
·螯合树脂吸附容量测定 | 第37页 |
·吸附动力学实验 | 第37页 |
·Tricine-SDS-PAGE电泳 | 第37-39页 |
·Bradford法测定蛋白质浓度 | 第39-40页 |
·结果与分析 | 第40-48页 |
·包涵体的溶解 | 第40-41页 |
·金属螯合层析 | 第41-47页 |
·螯合树脂吸附容量及吸附动力学 | 第47-48页 |
·本章小结 | 第48-49页 |
第三章 氧化和复性 | 第49-64页 |
·引言 | 第49-50页 |
·实验材料 | 第50-51页 |
·实验方法 | 第51-52页 |
·二硫键的氧化形成 | 第51页 |
·氧化蛋白质的浓缩 | 第51页 |
·氧化蛋白单体的分离 | 第51页 |
·蛋白单体的复性 | 第51页 |
·单体蛋白的浓缩 | 第51-52页 |
·缓冲溶液更换 | 第52页 |
·简化的复性方法 | 第52页 |
·单体蛋白的分析 | 第52页 |
·结果与分析 | 第52-63页 |
·二硫键的形成 | 第52-57页 |
·氧化蛋白的浓缩 | 第57页 |
·氧化蛋白的分离 | 第57-58页 |
·单体蛋白的复性 | 第58-60页 |
·单体蛋白的浓缩 | 第60-61页 |
·缓冲溶液更换 | 第61页 |
·简化的复性方法 | 第61-63页 |
·本章小结 | 第63-64页 |
第四章 肠激酶酶切反应 | 第64-72页 |
·引言 | 第64-65页 |
·实验材料 | 第65页 |
·实验方法 | 第65-66页 |
·融合蛋白酶切反应 | 第65页 |
·IMAC吸附 | 第65-66页 |
·结果与分析 | 第66-71页 |
·酶切反应条件 | 第66-70页 |
·担体蛋白的去除 | 第70-71页 |
·本章小结 | 第71-72页 |
第五章 重组hepcidn的鉴定 | 第72-77页 |
·引言 | 第72页 |
·材料与设备 | 第72-73页 |
·实验材料 | 第72页 |
·仪器设备 | 第72-73页 |
·实验方法 | 第73页 |
·Hepcidin的纯化 | 第73页 |
·园二色光谱 | 第73页 |
·抗菌试验 | 第73页 |
·结果与分析 | 第73-76页 |
·Hepcidin的纯化 | 第73-75页 |
·重组hepcidin的抑菌效果 | 第75-76页 |
·本章小节 | 第76-77页 |
第六章 结论 | 第77-79页 |
参考文献 | 第79-83页 |
致谢 | 第83-84页 |
攻读硕士学位期间发表的论文 | 第84-85页 |
作者和导师简介 | 第85-86页 |
北京北工大学硕士研究生学位论文答辩委员会决议书 | 第86-87页 |