| 第一章 文献综述 | 第1-20页 |
| 1—1 引言 | 第8-14页 |
| 1—1—1 群体感应 | 第8-9页 |
| 1—1—2 革兰氏阴性菌中的群体感应 | 第9-10页 |
| 1—1—3 革兰氏阳性菌中的群体感应 | 第10-11页 |
| 1—1—4 AHL降解酶的分子识别及其分子生物学功能 | 第11-13页 |
| 1—1—5 检测AHL信号分子的方法 | 第13页 |
| 1—1—6 国内外的研究现状 | 第13-14页 |
| 1—2 AHLs调控系统和生物防治 | 第14-15页 |
| 1—3 群体感应中的酶 | 第15-17页 |
| 1—3—1 原核生物中的群体感应淬灭酶 | 第15页 |
| 1—3—2 真核生物中的群体感应淬灭酶 | 第15-16页 |
| 1—3—3 群体感应淬灭酶的作用机制和特性 | 第16页 |
| 1—3—4 AHL降解酶的生物学功能 | 第16-17页 |
| 1—4 研究的目的和意义 | 第17页 |
| 1—5 研究的主要内容 | 第17-20页 |
| 1—5—1 从重组的E.coli中纯化出AHL-Lactonase | 第17页 |
| 1—5—2 AHL-Lactonase的酶学特性研究 | 第17-18页 |
| 1—5—3 AHL-Lactonase的动力学特性和底物特异性研究 | 第18-19页 |
| 1—5—4 AHL-Lactonase的抑菌性研究 | 第19-20页 |
| 第二章 实验材料和方法 | 第20-26页 |
| 2—1 菌种 | 第20页 |
| 2—2 实验试剂 | 第20页 |
| 2—3 培养基和条件 | 第20页 |
| 2—4 实验仪器 | 第20页 |
| 2—5 实验方法和步骤材料与方法 | 第20-26页 |
| 2—5—1 重组AHL-Lactonase的纯化与浓度测定 | 第20-22页 |
| 2—5—1—1 重组AHL-Lactonase的纯化 | 第21页 |
| 2—5—1—2 Bradford法测定蛋白浓度 | 第21-22页 |
| 2—5—2 重组AHL-Lactonase的酶学特性研究 | 第22-23页 |
| 2—5—2—1 AHL浓度标准曲线的测定 | 第22页 |
| 2—5—2—2 酶的比活测定 | 第22-23页 |
| 2—5—2—3 酶学特性分析 | 第23页 |
| 2—5—3 重组AHL-Lactonase的动力学特性和底物特异性研究 | 第23-24页 |
| 2—5—3—1 动力学参数的测定 | 第23页 |
| 2—5—3—2 底物特异性研究 | 第23-24页 |
| 2—5—4 重组AHL-Lactonase的抗病性研究 | 第24-26页 |
| 2—5—4—1 重组大肠杆菌抑制病菌侵染植物实验 | 第24页 |
| 2—5—4—2 重组AHL-Lactonase抑制病菌侵染植物实验 | 第24页 |
| 2—5—4—3 重组AHL-Lactonase抑制病原菌致病因子实验 | 第24-26页 |
| 第三章 实验结果 | 第26-38页 |
| 3—1 重组AHL-Lactonase的纯化与鉴定 | 第26-27页 |
| 3—2 Bradford法测定蛋白浓度 | 第27页 |
| 3—3 重组AHL-Lactonase的比活 | 第27-28页 |
| 3—3—1 重组AHL标准曲线 | 第27-28页 |
| 3—3—2 比活测定 | 第28页 |
| 3—4 重组AHL-Lactonase的酶学特性分析 | 第28-31页 |
| 3—4—1 温度对酶活性稳定性的影响 | 第28-29页 |
| 3—4—2 pH对酶活的影响 | 第29页 |
| 3—4—3 不同金属离子对酶活的影响 | 第29-30页 |
| 3—4—4 螯合剂对酶活的影响 | 第30-31页 |
| 3—5 重组AHL-Lactonase的动力学特性分析 | 第31-32页 |
| 3—5—1 AHL的浓度标准曲线 | 第31页 |
| 3—5—2 AHL的降解曲线 | 第31-32页 |
| 3—5—3 双倒数做图法测定催化参数 | 第32页 |
| 3—6 重组AHL-Lactonase的底物特异性分析 | 第32-33页 |
| 3—6—1 重组AHL-Lactonase对不同AHL的催化特性 | 第32-33页 |
| 3—6—2 重组AHL-Lactonase的脂酶活性检测 | 第33页 |
| 3—7 重组AHL-Lactonase抑制病原菌侵染植物 | 第33-35页 |
| 3—7—1 重组大肠杆菌对致病菌的抑制 | 第33-34页 |
| 3—7—2 重组AH-Lactonase对致病菌的抑制 | 第34-35页 |
| 3—8 重组AHL-Lactonase抑制病原菌致病因子 | 第35-38页 |
| 3—8—1 果胶酶活性测定 | 第35-36页 |
| 3—8—2 纤维素酶活性测定 | 第36页 |
| 3—8—3 多聚半乳糖甘酶活性测定 | 第36-37页 |
| 3—8—4 重组AHL-Lactonase抑制病原菌不同致病因子的比较 | 第37-38页 |
| 第四章 讨论 | 第38-40页 |
| 4—1 引言 | 第38页 |
| 4—2 底物特异性 | 第38页 |
| 4—3 酶学特性 | 第38页 |
| 4—4 金属蛋白酶检测 | 第38-39页 |
| 4—5 致病性检测 | 第39-40页 |
| 第五章 结论 | 第40-41页 |
| 参考文献 | 第41-45页 |
| 致谢 | 第45-46页 |
| 攻读硕士期间取得的相关科研成果 | 第46页 |
