| 摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 缩略词表 | 第7-11页 |
| 第一章 文献综述 | 第11-38页 |
| 1.1 植物病毒编码的RNA沉默抑制子(VSRs)多功能性研究进展 | 第11-27页 |
| 1.2 丝氨酸/苏氨酸/酪氨酸蛋白激酶(STY)的研究进展 | 第27-34页 |
| 1.3 大麦条纹花叶病毒的研究进展 | 第34-37页 |
| 1.4 本论文研究的目的和意义 | 第37-38页 |
| 第二章 材料与方法 | 第38-55页 |
| 2.1 实验材料 | 第38-39页 |
| 2.2 试剂溶液的配制 | 第39-45页 |
| 2.3 实验方法 | 第45-55页 |
| 第三章 BSMV γb蛋白的磷酸化在调节其VSRs活性和寄主坏死反应中的功能分析 | 第55-89页 |
| 3.1 BSMV γb蛋白在体内被磷酸化 | 第55-56页 |
| 3.2 BSMV γb蛋白磷酸化位点的筛选与鉴定 | 第56-60页 |
| 3.3 γb蛋白Ser-96磷酸化激酶的验证 | 第60-63页 |
| 3.4 γb蛋白磷酸化抑制植物细胞坏死反应 | 第63-68页 |
| 3.5 γb蛋白磷酸化通过促进其结合siRNA能力促进抑制子活性 | 第68-74页 |
| 3.6 γb蛋白磷酸化促进病毒的复制积累量 | 第74-78页 |
| 3.7 γb蛋白磷酸化抑制细胞坏死反应和抑制RNA沉默的功能是独立的 | 第78-83页 |
| 3.8 GOX和CAT不影响BSMV_(S96A)引起的细胞坏死反应 | 第83-86页 |
| 3.9 小结与讨论 | 第86-89页 |
| 第四章 NbSTY46激酶与γb蛋白的互作及其抗病毒功能分析 | 第89-114页 |
| 4.1 本生烟NbSTY46基因的克隆及特性分析 | 第89-94页 |
| 4.2 NbSTY46激酶能够与γb蛋白在体外和体内互作 | 第94-95页 |
| 4.3 NbSTY46激酶与γb蛋白互作关键区的界定 | 第95-97页 |
| 4.4 NbSTY46通过其激酶活性负调控病毒侵染 | 第97-102页 |
| 4.5 BSMV侵染对植物内源NbSTY46表达以及亚细胞定位的影响 | 第102-104页 |
| 4.6 NbSTY46不影响γb蛋白的VSR活性 | 第104-106页 |
| 4.7 NbSTY46可能抑制γb蛋白与复制酶αa的互作 | 第106-109页 |
| 4.8 小结与讨论 | 第109-114页 |
| 第五章 结论与展望 | 第114-115页 |
| 5.1 结论 | 第114页 |
| 5.2 展望 | 第114-115页 |
| 参考文献 | 第115-128页 |
| 附录Ⅰ 转录组测序分析BSMVS96A引起植物细胞坏死的原因 | 第128-138页 |
| 参考文献 | 第137-138页 |
| 附录Ⅱ 克隆及引物列表 | 第138-141页 |
| 致谢 | 第141-143页 |
| 个人简历 | 第143-144页 |
