| 中文摘要 | 第4-6页 |
| ABSTRACT | 第6-8页 |
| 第一章 绪论 | 第11-25页 |
| 1.1 前言 | 第11-12页 |
| 1.2 蛋白质构象空间 | 第12-14页 |
| 1.3 分子动力学模拟方法 | 第14-15页 |
| 1.4 自由能计算方法开发 | 第15-22页 |
| 1.4.1 伞形抽样 | 第16-17页 |
| 1.4.2 自由能微扰 | 第17-18页 |
| 1.4.3 热力学积分 | 第18-19页 |
| 1.4.4 非平衡等式 | 第19-20页 |
| 1.4.5 MM/P(G)BSA | 第20-21页 |
| 1.4.6 LIE | 第21-22页 |
| 1.5 本文的主要研究内容 | 第22-25页 |
| 第二章 基于主链二面角的高维结构分析 | 第25-57页 |
| 2.1 前言 | 第25-26页 |
| 2.2 方法与结论 | 第26-29页 |
| 2.2.1 晶体结构分析 | 第27-28页 |
| 2.2.2 溶菌酶分子动力学模拟 | 第28-29页 |
| 2.3 数据分析与结果讨论 | 第29-54页 |
| 2.3.1 与时间相关的主链二面角分组 | 第30-32页 |
| 2.3.2 统计学分布 | 第32-34页 |
| 2.3.3 与X-ray衍射实验结构的对比 | 第34-39页 |
| 2.3.4 构象空间的采样验证 | 第39-41页 |
| 2.3.5 各时间尺度上组间转换频率与概率的分析 | 第41-43页 |
| 2.3.6 实验参数在各个时间尺度上的对比 | 第43-45页 |
| 2.3.7 与PCA和MSM方法的对比 | 第45-47页 |
| 2.3.8 与核磁数据NOE和RDC的对比 | 第47-52页 |
| 2.3.9 变异溶菌酶结构对应分析 | 第52-54页 |
| 2.4 本章小结 | 第54-57页 |
| 第三章 自由能计算新方法理论概述 | 第57-85页 |
| 3.1 前言 | 第57页 |
| 3.2“显性恒定统计权重分布”（ECISWD）的假设 | 第57-60页 |
| 3.3 方法验证和结果讨论 | 第60-78页 |
| 3.3.1 简单体系分析 | 第60-62页 |
| 3.3.2 LIPID体系简介 | 第62-64页 |
| 3.3.3 LIPID体系验证 | 第64-71页 |
| 3.3.4 依据ECISWD的构象熵的计算 | 第71-77页 |
| 3.3.5 熵焓补偿 | 第77-78页 |
| 3.4 蛋白质数据分析 | 第78-82页 |
| 3.4.1 蛋白质分子数据准备 | 第78-80页 |
| 3.4.2 蛋白质分子轨迹数据分析 | 第80-82页 |
| 3.5 本章小结 | 第82-85页 |
| 第四章 能量与自由能分析 | 第85-103页 |
| 4.1 前言 | 第85-86页 |
| 4.2 方法 | 第86-87页 |
| 4.3 结果和讨论 | 第87-100页 |
| 4.3.1 最小能量变化量?E_(min) | 第87-91页 |
| 4.3.2 最大能量变化量?E_(max) | 第91-93页 |
| 4.3.3 能量跨度变化量?E_(span) | 第93-96页 |
| 4.3.4 平均能量变化量?E_(avg) | 第96-99页 |
| 4.3.5 相关系数累计积分函数对比 | 第99-100页 |
| 4.4 本章小结 | 第100-103页 |
| 第五章 结论 | 第103-105页 |
| 参考文献 | 第105-121页 |
| 附录 | 第121-133页 |
| 作者简介及在学期间所取得的科研成果 | 第133-135页 |
| 后记和致谢 | 第135页 |