摘要 | 第3-5页 |
Abstract | 第5-7页 |
缩写符号与代号 | 第11-12页 |
第1章 绪论 | 第12-22页 |
1.1 引言 | 第12页 |
1.2 蛋白质的基本信息 | 第12-15页 |
1.2.1 蛋白质的结构 | 第13-14页 |
1.2.2 蛋白质的功能 | 第14页 |
1.2.3 β–乳球蛋白的结构与功能 | 第14-15页 |
1.2.4 胰蛋白酶的结构与功能 | 第15页 |
1.3 小分子与蛋白质相互作用研究手段 | 第15-19页 |
1.3.1 光谱学方法 | 第16-18页 |
1.3.2 电化学方法 | 第18页 |
1.3.3 化学计量学方法 | 第18-19页 |
1.3.4 核磁共振技术 | 第19页 |
1.3.5 分子模拟(Molecular modeling) | 第19页 |
1.4 选题意义与研究内容 | 第19-22页 |
1.4.1 选题意义 | 第19-20页 |
1.4.2 研究内容 | 第20-22页 |
第2章 瑞香素、蛇床子素与β-乳球蛋白结合性质研究 | 第22-35页 |
2.1 引言 | 第22页 |
2.2 实验部分 | 第22-25页 |
2.2.1 实验仪器、材料及软件 | 第22-23页 |
2.2.2 实验方法 | 第23-24页 |
2.2.3 化学计量学方法:多元曲线分辨?交替最小二乘法(MCR?ALS) | 第24-25页 |
2.3 结果与讨论 | 第25-33页 |
2.3.1 瑞香素、补骨脂素与β-乳球蛋白的相互作用的紫外光谱 | 第25-26页 |
2.3.2 MCR?ALS解析紫外光谱数据矩阵 | 第26-28页 |
2.3.3 荧光猝灭机制分析 | 第28-30页 |
2.3.4 热力学参数的确定 | 第30-31页 |
2.3.5 非辐射能量转移 | 第31-32页 |
2.3.6 分子模拟 | 第32-33页 |
2.4 本章小结 | 第33-35页 |
第3章 瑞香素、蛇床子素对β-乳球蛋白构象的影响 | 第35-41页 |
3.1 引言 | 第35页 |
3.2 实验部分 | 第35-36页 |
3.2.1 仪器与试剂 | 第35-36页 |
3.2.2 实验方法 | 第36页 |
3.3 结果与讨论 | 第36-40页 |
3.3.1 瑞香素/蛇床子素对β-乳球蛋白同步荧光光谱的影响 | 第36-38页 |
3.3.2 瑞香素/蛇床子素对β-乳球蛋白圆二色谱的影响 | 第38-39页 |
3.3.3 瑞香素/蛇床子素对β-乳球蛋白红外光谱的影响 | 第39-40页 |
3.4 本章小结 | 第40-41页 |
第4章 补骨脂素、8?甲氧基补骨脂素与胰蛋白酶结合性质的研究 | 第41-55页 |
4.1 引言 | 第41-42页 |
4.2 实验部分 | 第42-44页 |
4.2.1 主要仪器与试剂 | 第42页 |
4.2.2 实验方法 | 第42-44页 |
4.3 结果与讨论 | 第44-53页 |
4.3.1 补骨脂素/8?甲氧基补骨脂素与胰蛋白酶相互作用的紫外吸收光谱 | 第44-45页 |
4.3.2 MCR?ALS解析紫外光谱数据矩阵 | 第45-47页 |
4.3.3 补骨脂素/8?甲氧基补骨脂素对胰蛋白酶荧光光谱的影响 | 第47-49页 |
4.3.4 结合常数和结合位点数 | 第49页 |
4.3.5 热力学参数与作用力 | 第49-50页 |
4.3.6 结合位点的确定 | 第50-51页 |
4.3.7 补骨脂素/8?甲氧基补骨脂素对胰蛋白酶活性的影响 | 第51-52页 |
4.3.8 补骨脂素/8?甲氧基补骨脂素在模拟人体胃肠道中的稳定性 | 第52-53页 |
4.4 本章小结 | 第53-55页 |
第5章 补骨脂素、8?甲氧基补骨脂素对胰蛋白酶构象的影响 | 第55-63页 |
5.1 引言 | 第55页 |
5.2 实验部分 | 第55-56页 |
5.2.1 仪器与试剂 | 第55-56页 |
5.2.2 实验方法 | 第56页 |
5.3 结果与讨论 | 第56-61页 |
5.3.1 三维荧光光谱分析 | 第56-59页 |
5.3.2 圆二色谱分析 | 第59-60页 |
5.3.3 傅里叶红外光谱分析 | 第60-61页 |
5.4 本章小结 | 第61-63页 |
第6章 结论与展望 | 第63-65页 |
6.1 结论 | 第63-64页 |
6.2 展望 | 第64-65页 |
致谢 | 第65-66页 |
参考文献 | 第66-74页 |
攻读硕士期间的研究成果 | 第74页 |