摘要 | 第4-6页 |
Abstract | 第6-7页 |
1 引言 | 第12-23页 |
1.1 口蹄疫研究进展 | 第12-15页 |
1.1.1 口蹄疫简介 | 第12页 |
1.1.2 口蹄疫的流行病学研究 | 第12-13页 |
1.1.3 口蹄疫病毒抗原研究进展 | 第13-14页 |
1.1.4 口蹄疫病毒抗原的选择 | 第14-15页 |
1.2 泛素化研究 | 第15-20页 |
1.2.1 泛素的生物学 | 第16页 |
1.2.2 泛素-蛋白酶体途径的组成及功能 | 第16-18页 |
1.2.3 泛素-蛋白酶体途径 | 第18页 |
1.2.4 泛素化的类型及生理功能 | 第18-19页 |
1.2.5 泛素化与底物蛋白的降解 | 第19-20页 |
1.3 树突状细胞生物学 | 第20-22页 |
1.3.1 树突状细胞发育与成熟 | 第20页 |
1.3.2 树突状细胞在固有免疫应答中的作用 | 第20-21页 |
1.3.3 树突状细胞介导 T 细胞免疫应答 | 第21-22页 |
1.4 本研究的目的和意义 | 第22-23页 |
2 试验材料与方法 | 第23-31页 |
2.1 试验材料 | 第23页 |
2.1.1 试验试剂 | 第23页 |
2.1.2 主要试验仪器 | 第23页 |
2.1.3 试验动物 | 第23页 |
2.2 试验所用试剂及其配制方法 | 第23-26页 |
2.2.1 重组菌的表达用液 | 第23-24页 |
2.2.2 SDS-PAGE 溶液的配制 | 第24页 |
2.2.3 电洗脱用液 | 第24-25页 |
2.2.4 细胞培养用液 | 第25-26页 |
2.2.5 Western-blotting 用溶液 | 第26页 |
2.2.6 细胞预处理试剂 | 第26页 |
2.3 试验方法 | 第26-31页 |
2.3.1 重组蛋白 VP1-VP4 的表达 | 第26页 |
2.3.2 SDS-PAGE 电泳 | 第26-27页 |
2.3.3 蛋白纯化 | 第27页 |
2.3.4 FITC 标记 FMDV 重组蛋白 VP1-VP4 | 第27-28页 |
2.3.5 兔源 FMDV 毒重组蛋白 VP1-VP4 多克隆抗体的制备 | 第28页 |
2.3.6 骨髓源树突状细胞的制备 | 第28页 |
2.3.7 骨髓源树突状细胞负载 FMDV 重组蛋白 VP1-VP4 | 第28页 |
2.3.8 裂解负载 FMDV 重组蛋白 VP1-VP4 的 BMDCs | 第28-29页 |
2.3.9 重组蛋白 VP1-VP4 的 western blot 鉴定 | 第29页 |
2.3.10 细胞摄取融合抗原的的动力学过程 | 第29-31页 |
3 试验结果与分析 | 第31-43页 |
3.1 试验结果 | 第31-39页 |
3.1.1 重组蛋白 VP1-VP4 的纯化 | 第31页 |
3.1.2 FITC 标记 FMDV 重组蛋白 VP1-VP4 的检测 | 第31页 |
3.1.3 骨髓源树突状细胞的制备及细胞流式检测 | 第31-32页 |
3.1.4 重组蛋白 VP1-VP4 的 His 标签和兔源多抗 western blot 鉴定 | 第32-33页 |
3.1.5 重组蛋白 VP1-VP4 泛素化的 western blot 鉴定 | 第33-34页 |
3.1.6 细胞摄取融合抗原的的动力学过程 | 第34页 |
3.1.7 正常组 DCs 摄取重组蛋白 VP1-VP4 的动力学过程 | 第34-36页 |
3.1.8 抑制 BMDCs 表面 MR 后对摄取重组蛋白 VP1-VP4 的影响 | 第36-37页 |
3.1.9 抑制溶酶体的作用对 BMDCs 加工重组蛋白 VP1-VP4 的影响 | 第37-38页 |
3.1.10 抑制泛素化-蛋白酶体途径对 BMDCs 加工重组蛋白 VP1-VP4 的影响 | 第38-39页 |
3.2 结果分析 | 第39-43页 |
3.2.1 FMDV 重组蛋白 VP1-VP4 的选择 | 第39-40页 |
3.2.2 重组蛋白 VP1-VP4 在 DCs 内的转运途径 | 第40-43页 |
4 结论 | 第43-44页 |
参考文献 | 第44-50页 |
在读期间发表的学术论文 | 第50-51页 |
作者简历 | 第51-52页 |
致谢 | 第52-53页 |