中文摘要 | 第7-10页 |
英文摘要 | 第10-13页 |
本论文的主要创新点 | 第14-15页 |
第一章 绪论 | 第15-47页 |
1.1 酶学概述 | 第15-24页 |
1.1.1 酶作为催化剂的特性 | 第15-16页 |
1.1.2 酶的生物学功能 | 第16-18页 |
1.1.3 酶的活性中心 | 第18-19页 |
1.1.4 酶活性的调节 | 第19-24页 |
1.2 别构效应和别构酶概述 | 第24-31页 |
1.2.1 别构效应定义 | 第24页 |
1.2.2 别构效应的类型 | 第24-25页 |
1.2.3 别构酶 | 第25-31页 |
1.3 酶/纳米材料催化体系的构建 | 第31-39页 |
1.3.1 零维纳米材料 | 第32-34页 |
1.3.2 一维纳米材料 | 第34-36页 |
1.3.3 二维纳米材料 | 第36-38页 |
1.3.4 三维纳米材料 | 第38-39页 |
1.4 本论文的选题依据及研究内容 | 第39-41页 |
参考文献 | 第41-47页 |
第二章 3,4,9,10-苝四羧酸/石墨烯复合物的质子化与去质子化研究及其应用 | 第47-62页 |
2.1 引言 | 第47-49页 |
2.2 实验部分 | 第49-50页 |
2.2.1 试剂 | 第49页 |
2.2.2 仪器 | 第49页 |
2.2.3 PTCA/G修饰电极制备 | 第49-50页 |
2.2.4 葡萄糖传感器构建 | 第50页 |
2.3 结果与讨论 | 第50-59页 |
2.3.1 PTCA/G复合物的表征 | 第50-52页 |
2.3.2 PTCA/G复合物的表观pK_a的测定 | 第52-53页 |
2.3.3 PTCA/G的质子化与去质子化 | 第53-58页 |
2.3.4 葡萄糖检测 | 第58-59页 |
2.4 结论 | 第59-60页 |
参考文献 | 第60-62页 |
第三章 Mg-Al-LDH的制备及高催化活性HRP/Mg-Al-LDH纳米生物催化体系的构建 | 第62-78页 |
3.1 引言 | 第62-63页 |
3.2 实验部分 | 第63-65页 |
3.2.1 试剂 | 第63-64页 |
3.2.2 仪器 | 第64页 |
3.2.3 Mg-Al-LDH和HRP/Mg-Al-LDH纳米花的合成 | 第64-65页 |
3.2.4 动力学分析和H_2O_2检测 | 第65页 |
3.3 结果与讨论 | 第65-75页 |
3.3.1 Mg-Al-LDH和HRP/Mg-Al-LDH纳米花的合成与表征 | 第65-72页 |
3.3.2 HRP/Mg-Al-LDH纳米花酶活性研究 | 第72-74页 |
3.3.3 H_2O_2检测 | 第74-75页 |
3.4 结论 | 第75页 |
参考文献 | 第75-78页 |
第四章 超高生物催化活性的β-gal/Mg-Al-LDH纳米复合物体系的构建及其性能研究 | 第78-94页 |
4.1 引言 | 第78-80页 |
4.2 实验部分 | 第80-82页 |
4.2.1 试剂 | 第80页 |
4.2.2 仪器 | 第80页 |
4.2.3 M~Ⅱ-Al-DS LDH (M=Mg,Ni)的合成 | 第80-81页 |
4.2.4 β-gal/LDH复合物的合成 | 第81-82页 |
4.2.5 β-gal/Mg-Al-LDH复合物催化活性研究 | 第82页 |
4.3 结果与讨论 | 第82-92页 |
4.3.1 β-gal/Mg-Al-LDH复合物的合成与表征 | 第82-88页 |
4.3.2 β-gal/Mg-Al-LDH复合物的催化活性 | 第88-92页 |
4.4 结论 | 第92页 |
参考文献 | 第92-94页 |
第五章 基于Fe(Ⅲ)催化过氧化氢还原的蛋白激酶活性分析及其抑制剂检测 | 第94-112页 |
5.1 引言 | 第94-95页 |
5.2 实验部分 | 第95-97页 |
5.2.1 试剂 | 第95-96页 |
5.2.2 仪器 | 第96页 |
5.2.3 peptide/HT修饰电极的制备 | 第96-97页 |
5.2.4 多肽的磷酸化修饰 | 第97页 |
5.2.5 磷酸化位点铁离子的固定 | 第97页 |
5.3 结果与讨论 | 第97-109页 |
5.3.1 蛋白激酶生物传感器的构建 | 第97-98页 |
5.3.2 电化学阻抗表征 | 第98-99页 |
5.3.3 P-peptide/HT修饰电极表征 | 第99-101页 |
5.3.4 Fe(Ⅲ)-P-peptide/HT修饰电极的直接电子转移 | 第101-104页 |
5.3.5 Fe(Ⅲ)-P-peptide/HT修饰电极的电催化性能 | 第104-106页 |
5.3.6 蛋白激酶活性分析及其抑制剂检测 | 第106-108页 |
5.3.7 实际样品分析 | 第108页 |
5.3.8 方法普适性验证 | 第108-109页 |
5.4 结论 | 第109-110页 |
参考文献 | 第110-112页 |
附录 | 第112-114页 |
致谢 | 第114-115页 |