| 中文摘要 | 第1-8页 |
| 英文摘要 | 第8-10页 |
| 第一章 药物与蛋白质相互作用的研究 | 第10-30页 |
| ·药物与蛋白质相互作用的研究概述 | 第10-12页 |
| ·荧光光谱在药物与蛋白质相互作用研究中的应用 | 第12-19页 |
| ·蛋白质的荧光及其药物分子对蛋白质荧光的猝灭 | 第12页 |
| ·荧光猝灭的理论描述 | 第12-17页 |
| ·福斯特(F(o|¨)ster)偶极-偶极无辐射能量转移 | 第17-19页 |
| ·紫外光谱在药物与蛋白质相互作用研究中的应用 | 第19-23页 |
| ·蛋白质的紫外吸收光谱 | 第20-22页 |
| ·紫外吸收光谱研究蛋白质分子的构象变化 | 第22页 |
| ·紫外吸收光谱研究蛋白质分子及其配基的结合 | 第22-23页 |
| ·圆二色光谱在蛋白质构象测定中的应用 | 第23-25页 |
| 参考文献 | 第25-30页 |
| 第二章 杜鹃素与人血清白蛋白相互作用的研究 | 第30-44页 |
| ·引言 | 第30-31页 |
| ·实验部分 | 第31-33页 |
| ·试剂 | 第31页 |
| ·紫外吸收光谱 | 第31页 |
| ·荧光光谱 | 第31-32页 |
| ·结合距离r的计算 | 第32-33页 |
| ·圆二色光谱 | 第33页 |
| ·分子模型研究 | 第33页 |
| ·结果和讨论 | 第33-40页 |
| ·杜鹃素与 HSA的相互作用及其结合常数的计算 | 第33-36页 |
| ·杜鹃素对 HSA构象的影响 | 第36-38页 |
| ·结合距离、结合模式以及结合位点 | 第38-40页 |
| ·结论 | 第40页 |
| 参考文献 | 第40-44页 |
| 第三章 杜鹃素与溶菌酶相互作用的研究 | 第44-55页 |
| ·引言 | 第44页 |
| ·实验部分 | 第44-45页 |
| ·试剂 | 第44页 |
| ·仪器和光谱测定 | 第44页 |
| ·测定条件 | 第44-45页 |
| ·结果和讨论 | 第45-51页 |
| ·杜鹃素与溶菌酶结合的特征 | 第45-48页 |
| ·结合模式 | 第48页 |
| ·杜鹃素与溶菌酶之间的结合距离 | 第48-49页 |
| ·杜鹃素与溶菌酶的结合引起溶菌酶构象的改变 | 第49-51页 |
| ·结论 | 第51-52页 |
| 参考文献 | 第52-55页 |
| 第四章 槲皮素和杨梅素与过氧化氢酶相互作用的研究 | 第55-66页 |
| ·引言 | 第55-56页 |
| ·实验部分 | 第56页 |
| ·试剂 | 第56页 |
| ·仪器和光谱检测 | 第56页 |
| ·结果和讨论 | 第56-63页 |
| ·黄酮诱导的过氧化氢酶荧光的猝灭以及它们之间的结合参数 | 第56-58页 |
| ·结合模式 | 第58-59页 |
| ·黄酮与过氧化氢酶之间的结合距离 | 第59-60页 |
| ·黄酮与过氧化氢酶相互作用引起过氧化氢酶构象的改变 | 第60-62页 |
| ·抑制剂对结合的影响 | 第62-63页 |
| ·结论 | 第63页 |
| 参考文献 | 第63-66页 |
| 第五章 结论与展望 | 第66-68页 |
| 参考文献 | 第67-68页 |
| 作者在硕士期间发表的论文 | 第68-69页 |
| 致谢 | 第69页 |
