| 摘要 | 第1-7页 |
| Abstract | 第7-12页 |
| 英文缩写词表 | 第12-13页 |
| 文献综述 | 第13-21页 |
| 引言 | 第21-23页 |
| 1 材料与方法 | 第23-45页 |
| ·实验材料 | 第23-27页 |
| ·实验动物 | 第23页 |
| ·菌株与载体 | 第23页 |
| ·主要生化试剂 | 第23-24页 |
| ·标准参照物 | 第24页 |
| ·缓冲液及培养基的配制 | 第24-26页 |
| ·仪器设备 | 第26-27页 |
| ·实验方法 | 第27-45页 |
| ·三黄鸡Gal-8 基因的克隆 | 第27-29页 |
| ·pGEM-T Easy-Gal-8 克隆载体的构建 | 第29-32页 |
| ·表达载体pGEX-6P-1-Gal-8 的构建 | 第32-37页 |
| ·融合蛋白的诱导表达 | 第37-39页 |
| ·Gal-8 成熟肽的亲和层析纯化 | 第39-40页 |
| ·表达产物体外活性的检测 | 第40页 |
| ·表达载体PNZ80848-Gal-8 的构建 | 第40-43页 |
| ·Gal-8 成熟肽的诱导表达 | 第43-45页 |
| 2 结果与分析 | 第45-54页 |
| ·三黄鸡Gal-8cDNA 的克隆 | 第45-46页 |
| ·三黄鸡总RNA 的提取 | 第45页 |
| ·三黄鸡Gal-8cDNA 的RT-PCR | 第45-46页 |
| ·pGEM-T Easy-Gal-8 克隆载体的构建 | 第46-47页 |
| ·重组质粒pGEM-T Easy-Gal-8 的PCR 鉴定 | 第46页 |
| ·重组质粒pGEM-T Easy-Gal-8 的酶切鉴定 | 第46页 |
| ·序列测定及分析 | 第46-47页 |
| ·表达载体pGEX-6P-1-Gal-8 的构建 | 第47-48页 |
| ·重组质粒pGEX-6P-1-Gal-8 的PCR 鉴定 | 第47-48页 |
| ·重组质粒pGEX-6P-1-Gal-8 的酶切鉴定 | 第48页 |
| ·融合蛋白的诱导表达 | 第48-50页 |
| ·融合蛋白GST-Gal-8 的诱导表达 | 第48-49页 |
| ·融合蛋白最佳诱导时间的确定 | 第49页 |
| ·融合蛋白最佳诱导温度的确定 | 第49-50页 |
| ·融合蛋白最佳IPTG 诱导浓度的确定 | 第50页 |
| ·Gal-8 成熟肽的亲和层析纯化 | 第50-51页 |
| ·抑菌活性检测 | 第51页 |
| ·重组质粒 pNZ8048-Gal-8 的 PCR 鉴定 | 第51-52页 |
| ·重组质粒 pNZ8048-Gal-8 的酶切鉴定 | 第52页 |
| ·三黄鸡 Gal-8 成熟肽基因的序列分析 | 第52-53页 |
| ·Gal-8 的 nisin 诱导表达 | 第53-54页 |
| 3 讨 论 | 第54-58页 |
| ·三黄鸡 Gal-8 cDNA 的序列分析 | 第54页 |
| ·pGEM-T Easy 克隆载体选择 | 第54-55页 |
| ·宿主细胞与表达载体选择 | 第55页 |
| ·融合蛋白的可溶性优化表达 | 第55-56页 |
| ·三黄鸡 Gal-8 成熟肽的活性分析 | 第56页 |
| ·Gal-8 在乳酸菌中的表达 | 第56页 |
| ·本实验的后续研究 | 第56-58页 |
| 4 结论 | 第58-59页 |
| 参考文献 | 第59-62页 |
| 附录 | 第62-65页 |
| 致谢 | 第65-66页 |
| 作者简介 | 第66页 |
