| 内容提要 | 第1-10页 |
| 第一篇 绪论 | 第10-50页 |
| 第1章 胸腺素概况 | 第10-24页 |
| ·胸腺素的定义、发现和分类 | 第10页 |
| ·β型胸腺素家族的结构和理化性质及其生物学活性 | 第10-22页 |
| ·胸腺素β16 的生物学功能和应用 | 第22-24页 |
| 第2章 SUMO蛋白融合系统概述 | 第24-34页 |
| ·SUMO概述 | 第24页 |
| ·SUMO化修饰的可逆途径 | 第24-27页 |
| ·SUMO化蛋白修饰的生物学功能 | 第27-32页 |
| ·SUMO作为融合标签的应用和优势 | 第32-34页 |
| 第3章 SUMO蛋白酶（Ulp1） | 第34-41页 |
| ·SUMO蛋白酶的结构特征、种类和细胞内定位 | 第34-37页 |
| ·SUMO蛋白酶的作用机理和应用[150] | 第37-41页 |
| 第4章 重组修复类药物的研究进展 | 第41-45页 |
| ·表皮生长因子(EGF) | 第41-42页 |
| ·成纤维细胞生长因子（FGF） | 第42-43页 |
| ·角质细胞生长因子(KGF) | 第43-45页 |
| 第5章 本论文选题依据和设计思想 | 第45-49页 |
| ·选题依据 | 第45-47页 |
| ·设计思想与创新性 | 第47-49页 |
| 第6章 技术路线设计 | 第49-50页 |
| 第二篇 材料和方法 | 第50-106页 |
| 第1章 重组人SUMO-Tβ16 融合蛋白的制备 | 第50-79页 |
| ·制备SUMO-Tβ16 目的基因 | 第50-54页 |
| ·构建pET- SUMO-Tβ16 重组质粒 | 第54-57页 |
| ·重组质粒的转化、筛选、鉴定及制备 | 第57-59页 |
| ·SUMO-Tβ16 融合蛋白在大肠杆菌中的表达 | 第59-63页 |
| ·SUMO-Tβ16 融合蛋白工程菌的遗传稳定性 | 第63-66页 |
| ·SUMO-Tβ16 工程菌菌种库的建立 | 第66-69页 |
| ·SUMO-Tβ16 融合蛋白的诱导表达条件 | 第69-71页 |
| ·SUMO-Tβ16 融合蛋白的发酵 | 第71-72页 |
| ·SUMO-Tβ16 融合蛋白的纯化 | 第72-79页 |
| 第2章 重组人SUMO蛋白酶（Ulp1）的制备 | 第79-88页 |
| ·SUMO蛋白酶（Ulp1）在大肠杆菌中的表达 | 第79页 |
| ·SUMO蛋白酶（Ulp1）诱导表达条件的筛选 | 第79-80页 |
| ·SUMO蛋白酶（Ulp1）发酵工艺的研究 | 第80-81页 |
| ·SUMO蛋白酶（Ulp1）纯化工艺的优化 | 第81-84页 |
| ·SUMO蛋白酶（Ulp1）蛋白的HPLC纯度分析和鉴定 | 第84-88页 |
| 第3章 重组人Tβ16 蛋白的制备 | 第88-93页 |
| ·SUMO-Tβ16 融合蛋白的酶切 | 第88-90页 |
| ·Tβ16 蛋白的纯化 | 第90-93页 |
| 第4章 Tβ16 凝胶剂及其阳性对照品的制备 | 第93-98页 |
| ·凝胶基质的制备 | 第93-95页 |
| ·Tβ16 凝胶剂和阳性对照品的制备 | 第95-96页 |
| ·Tβ16 凝胶剂和bFGF阳性对照品检测 | 第96-98页 |
| 第5章 Tβ16 的体内外生物学活性（药效学）的研究 | 第98-106页 |
| ·Tβ16 的生物学活性（效价）的测定 | 第98-100页 |
| ·Tβ16 的促血管增殖试验 | 第100-102页 |
| ·Tβ16 的促兔角膜细胞增殖试验 | 第102-103页 |
| ·Tβ16 促进家兔皮肤烫伤试验 | 第103-104页 |
| ·Tβ16 促进家兔皮肤碱烧伤试验 | 第104-106页 |
| 第三篇 结果和讨论 | 第106-158页 |
| 第1章 SUMO-Tβ16 融合蛋白的制备 | 第106-128页 |
| ·制备SUMO-Tβ16 目的基因 | 第106页 |
| ·重组质粒SUMO-Tβ16/pET3c的构建和鉴定 | 第106-109页 |
| ·SUMO-Tβ16 融合蛋白在大肠杆菌中的表达 | 第109页 |
| ·SUMO-Tβ16 融合蛋白工程菌的遗传稳定性 | 第109-118页 |
| ·SUMO-Tβ16 工程菌菌种库的建立 | 第118-119页 |
| ·SUMO-Tβ16 融合蛋白的诱导表达条件 | 第119-121页 |
| ·SUMO-Tβ16 融合蛋白的纯化 | 第121-128页 |
| 第2章 重组人SUMO蛋白酶（Ulp1）的制备 | 第128-135页 |
| ·SUMO蛋白酶（Ulp1）的表达 | 第128-129页 |
| ·SUMO蛋白酶（Ulp1）诱导表达条件的筛选 | 第129-130页 |
| ·SUMO蛋白酶（Ulp1）发酵工艺的研究 | 第130-131页 |
| ·SUMO蛋白酶（Ulp1）纯化工艺的优化 | 第131-133页 |
| ·SUMO蛋白酶（Ulp1）的表达量 | 第133-134页 |
| ·SUMO蛋白酶（Ulp1）蛋白的HPLC纯度分析和鉴定 | 第134-135页 |
| 第3章 Tβ16 蛋白的制备 | 第135-137页 |
| ·SUMO-Tβ16 融合蛋白的酶切 | 第135页 |
| ·Tβ16 蛋白的纯化 | 第135-137页 |
| 第4章 Tβ16 凝胶剂及其阳性对照品的制备 | 第137-139页 |
| ·凝胶基质的制备 | 第137页 |
| ·Tβ16 凝胶剂和阳性对照品的制备 | 第137-139页 |
| 第5章 Tβ16 的体内外生物学活性（药效学）的研究 | 第139-144页 |
| ·Tβ16 的生物学活性（效价）的测定 | 第139页 |
| ·Tβ16 的促血管增殖试验 | 第139-140页 |
| ·Tβ16 的促兔角膜细胞增殖试验 | 第140页 |
| ·Tβ16 促进家兔皮肤烫伤试验 | 第140-141页 |
| ·Tβ16 促进家兔皮肤碱烧伤试验 | 第141-144页 |
| 第6章 讨论 | 第144-158页 |
| ·Tβ16 表达体系的选择和设计 | 第144-147页 |
| ·Tβ16 工程菌的遗传稳定性研究 | 第147-149页 |
| ·Tβ16 纯化工艺的优化 | 第149-154页 |
| ·Tβ16 的体内外生物学活性评价 | 第154-156页 |
| ·存在的问题和展望 | 第156-158页 |
| 结论 | 第158-159页 |
| 参考文献 | 第159-175页 |
| 附录 | 第175-176页 |
| 攻读学位期间发表的学术论文及取得的科研成果 | 第176-177页 |
| 致谢 | 第177-178页 |
| 中文摘要 | 第178-181页 |
| Abstract | 第181-184页 |
