| 摘要 | 第1-4页 |
| ABSTRACT | 第4-6页 |
| 第一章 引言 | 第6-13页 |
| ·人血清白蛋白-前胰岛素C 肽融合蛋白 | 第6-9页 |
| ·前胰岛素C 肽概况 | 第6-8页 |
| ·人血清白蛋白简介 | 第8页 |
| ·人血清白蛋白-C 肽融合蛋白的由来 | 第8-9页 |
| ·利用重组毕赤酵母产生融合蛋白的概况 | 第9-11页 |
| ·重组毕赤酵母表达系统表达外源蛋白优势 | 第9-10页 |
| ·发酵培养分泌融合蛋白的毕赤酵母 | 第10-11页 |
| ·重组毕赤酵母表达外源蛋白的降解现象 | 第11页 |
| ·发酵液中目的蛋白的分离纯化 | 第11-12页 |
| ·立题背景及研究内容 | 第12-13页 |
| 第二章 实验材料与方法 | 第13-18页 |
| ·材料 | 第13页 |
| ·菌种 | 第13页 |
| ·培养基 | 第13页 |
| ·试剂 | 第13页 |
| ·主要仪器 | 第13页 |
| ·方法 | 第13-18页 |
| ·培养方法 | 第13-15页 |
| ·分析方法 | 第15-17页 |
| ·分离纯化方法 | 第17-18页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第18-38页 |
| ·重组毕赤酵母发酵产HSA-CP 融合蛋白条件的优化 | 第18-24页 |
| ·Pichia pastoris/HSA-CP 摇瓶发酵条件的优化 | 第18-23页 |
| ·Pichia pastoris/HSA-CP 发酵罐培养条件的探索 | 第23-24页 |
| ·探索缓解蛋白酶降解目的蛋白的方法 | 第24-32页 |
| ·单一因素对HSA-CP 融合蛋白降解的影响 | 第25-30页 |
| ·酪蛋白水解物及温度组合减缓HSA-CP 蛋白降解 | 第30页 |
| ·发酵罐培养过程中减缓目的蛋白的降解 | 第30-32页 |
| ·HSA-CP 融合蛋白的分离纯化 | 第32-38页 |
| ·含HSA-CP 融合蛋白发酵液的浓缩 | 第32-34页 |
| ·Sephadex G-75 凝胶过滤层析纯化HSA-CP 融合蛋白的结果 | 第34-36页 |
| ·DEAE-Sepharose Fast Flow 阴离子交换层析纯化HSA-CP 融合蛋白的结果 | 第36-37页 |
| ·纯化后HSA-CP 融合蛋白的分子量及抗体反应性鉴定 | 第37-38页 |
| 论文小结 | 第38-40页 |
| 致谢 | 第40-41页 |
| 参考文献 | 第41-45页 |
| 作者在攻读硕士学位期间发表文章 | 第45页 |
