| 摘要 | 第3-4页 |
| Abstract | 第4-5页 |
| 目录 | 第6-9页 |
| 引言 | 第9-10页 |
| 1 绪论 | 第10-19页 |
| 1.0 纤维素的简介 | 第10-11页 |
| 1.1 纤维素酶的简介 | 第11-13页 |
| 1.1.1 纤维素酶的组成 | 第11-12页 |
| 1.1.2 纤维素酶的来源 | 第12-13页 |
| 1.2 纤维素酶的应用 | 第13-16页 |
| 1.2.1 纤维素酶在畜牧业上的应用 | 第14页 |
| 1.2.2 纤维素酶在造纸业上的应用 | 第14页 |
| 1.2.3 纤维素酶在食品业的应用 | 第14-15页 |
| 1.2.4 纤维素酶在其它方面的应用 | 第15页 |
| 1.2.5 纤维素酶的生产 | 第15-16页 |
| 1.3 纤维素酶的分离提取和酶学性质 | 第16-18页 |
| 1.3.1 沉淀法 | 第16-17页 |
| 1.3.2 凝胶过滤 | 第17页 |
| 1.3.3 亲和层析 | 第17页 |
| 1.3.4 离子交换层析 | 第17页 |
| 1.3.5 高效液相层析 | 第17页 |
| 1.3.6 电泳 | 第17-18页 |
| 1.4 论文的主要内容 | 第18-19页 |
| 2 产纤维素酶的菌株的筛选和鉴定 | 第19-29页 |
| 2.1 材料 | 第19-20页 |
| 2.1.1 材料 | 第19页 |
| 2.1.2 试剂 | 第19页 |
| 2.1.3 相关试剂的配制 | 第19-20页 |
| 2.1.4 培养基 | 第20页 |
| 2.1.5 仪器与设备 | 第20页 |
| 2.2 试验方法 | 第20-23页 |
| 2.2.1 葡萄糖标准曲线的绘制 | 第20-21页 |
| 2.2.2 产纤维素酶菌的分离与纯化 | 第21页 |
| 2.2.3 菌株发酵及胞外酶的提取 | 第21页 |
| 2.2.4 活力单位的计算 | 第21页 |
| 2.2.5 羧甲基纤维素酶 (Cx 酶，CMCase)酶活测定 | 第21-22页 |
| 2.2.6 菌种的保藏 | 第22页 |
| 2.2.7 RSC1 形态学分析与鉴定 | 第22页 |
| 2.2.8 RSC1 分子鉴定 | 第22-23页 |
| 2.3 结果与分析 | 第23-28页 |
| 2.3.1 葡萄糖标准曲线的绘制 | 第23-24页 |
| 2.3.2 菌株筛选 | 第24页 |
| 2.3.3 酶活力测定 | 第24-25页 |
| 2.3.4 形态学分析与鉴定 | 第25页 |
| 2.3.5 分子鉴定 | 第25-28页 |
| 2.4 本章小结 | 第28-29页 |
| 3 纤维素酶特性和发酵条件的研究 | 第29-43页 |
| 3.1 材料 | 第29-32页 |
| 3.1.1 实验材料 | 第29页 |
| 3.1.2 试剂 | 第29-30页 |
| 3.1.3 仪器与设备 | 第30页 |
| 3.1.4 培养基 | 第30-31页 |
| 3.1.5 溶液配制 | 第31-32页 |
| 3.2 试验方法 | 第32-34页 |
| 3.2.0 粗酶液的提取 | 第32页 |
| 3.2.1 纤维素酶活的测定 | 第32-33页 |
| 3.2.2 诱导物的确定 | 第33页 |
| 3.2.3 金属离子对酶反应的影响 | 第33页 |
| 3.2.4 pH 对酶反应的影响 | 第33页 |
| 3.2.5 温度对酶反应的影响 | 第33页 |
| 3.2.6 最适反应底物浓度 | 第33页 |
| 3.2.7 培养基成分的优化 | 第33-34页 |
| 3.2.8 培养温度对产酶的影响 | 第34页 |
| 3.2.9 培养液初始 pH 对产酶的影响 | 第34页 |
| 3.2.10 培养时间对产酶的影响 | 第34页 |
| 3.3 结果与分析 | 第34-41页 |
| 3.3.1 诱导物对产酶的影响 | 第34-35页 |
| 3.3.2 金属离子对酶反应的影响 | 第35页 |
| 3.3.3 pH 值对酶反应的影响 | 第35-36页 |
| 3.3.4 底物浓度对酶反应的影响 | 第36页 |
| 3.3.5 反应温度对酶反应的影响 | 第36-37页 |
| 3.3.6 反应时间对酶反应的影响 | 第37-38页 |
| 3.3.7 对碳源、氮源、无机盐培养条件的优化 | 第38-39页 |
| 3.3.8 培养温度对产酶的影响 | 第39页 |
| 3.3.9 培养液初始 pH 对产酶的影响 | 第39-40页 |
| 3.3.10 培养时间对产酶的影响 | 第40-41页 |
| 3.4 本章小结 | 第41-43页 |
| 4 β-葡萄糖苷酶的分离纯化 | 第43-54页 |
| 4.1 材料 | 第43-46页 |
| 4.1.1 材料 | 第43页 |
| 4.1.2 试剂 | 第43-44页 |
| 4.1.3 培养基 | 第44页 |
| 4.1.4 仪器与设备 | 第44页 |
| 4.1.5 溶液配制 | 第44-46页 |
| 4.2 试验方法 | 第46-49页 |
| 4.2.1 酶活力和蛋白质含量的测定 | 第46页 |
| 4.2.2 粗酶液的制备 | 第46页 |
| 4.2.3 硫酸铵沉淀 | 第46-47页 |
| 4.2.4 透析脱盐 | 第47页 |
| 4.2.5 DEAE –Sepharese FF 离子交换层析 | 第47页 |
| 4.2.6 SDS-PAGE 测定酶分子量 | 第47-48页 |
| 4.2.7 β-葡萄糖苷酶动力学研究 | 第48-49页 |
| 4.3 结果与分析 | 第49-52页 |
| 4.3.1 蛋白质标准曲线 | 第49页 |
| 4.3.2 硫酸铵沉淀 | 第49-50页 |
| 4.3.3 DEAE-Sepharose FF 离子交换层析 | 第50-51页 |
| 4.3.4 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳 | 第51页 |
| 4.3.5 β-葡萄糖苷酶的 Km 和 Vmax | 第51-52页 |
| 4.3.6 糖对β-葡萄糖苷酶的作用动力学 | 第52页 |
| 4.4 本章小结 | 第52-54页 |
| 参考文献 | 第54-57页 |
| 附录 | 第57-58页 |
| 致谢 | 第58-59页 |
| 在读期间公开发表论文（著）及科研情况 | 第59页 |
